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- PDB-2iun: Structure of the C-terminal head domain of the avian adenovirus C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iun
タイトルStructure of the C-terminal head domain of the avian adenovirus CELO long fibre (P21 crystal form)
要素AVIAN ADENOVIRUS CELO LONG FIBRE
キーワードVIRAL PROTEIN / RECEPTOR-BINDING / AVIAN ADENOVIRUS / TRIMERIC PROTEINS / VIRAL FIBRES / BETA-SANDWICH / FIBER PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / virion component / viral capsid / symbiont entry into host cell / host cell nucleus
類似検索 - 分子機能
Fiber protein 1, C-terminal domain / Fiber protein 1, C-terminal / Fiber protein, C-terminal domain superfamily / C-terminal head domain of the fowl adenovirus type 1 long fibre / Avian adenovirus fibre, N-terminal / Avian adenovirus fibre, N-terminal / Adenovirus Type 5 Fiber Protein (Receptor Binding Domain) / Adenoviral fibre protein, repeat/shaft region / Adenoviral fibre protein (repeat/shaft region) / Attachment protein shaft domain superfamily ...Fiber protein 1, C-terminal domain / Fiber protein 1, C-terminal / Fiber protein, C-terminal domain superfamily / C-terminal head domain of the fowl adenovirus type 1 long fibre / Avian adenovirus fibre, N-terminal / Avian adenovirus fibre, N-terminal / Adenovirus Type 5 Fiber Protein (Receptor Binding Domain) / Adenoviral fibre protein, repeat/shaft region / Adenoviral fibre protein (repeat/shaft region) / Attachment protein shaft domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fiber protein 1 / Long fiber
類似検索 - 構成要素
生物種AVIAN ADENOVIRUS GAL1 (ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Guardado-Calvo, P. / Llamas-Saiz, A.L. / Fox, G.C. / van Raaij, M.J.
引用
ジャーナル: J. Gen. Virol. / 年: 2007
タイトル: Structure of the C-terminal head domain of the fowl adenovirus type 1 long fiber.
著者: Guardado-Calvo, P. / Llamas-Saiz, A.L. / Fox, G.C. / Langlois, P. / van Raaij, M.J.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr., Sect.F / 年: 2006
タイトル: Crystallization of the C-Terminal Head Domain of the Avian Adenovirus Celo Long Fibre
著者: Guardado-Calvo, P. / Llamas-Saiz, A.L. / Langlois, P. / van Raaij, M.J.
#2: ジャーナル: J.Virol. / 年: 1996
タイトル: The Complete DNA Sequence and Genomic Organization of the Avian Adenovirus Celo.
著者: Chiocca, S. / Kurzbauer, R. / Schaffner, G. / Baker, A. / Mautner, V. / Cotten, M.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: The Avian Adenovirus Penton: Two Fibres and One Base.
著者: Hess, M. / Cuzange, A. / Ruigrok, R.W. / Chroboczek, J. / Jacrot, B.
履歴
登録2006年6月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42018年2月7日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation / citation_author
Item: _audit_author.name / _citation.journal_abbrev ..._audit_author.name / _citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AVIAN ADENOVIRUS CELO LONG FIBRE
B: AVIAN ADENOVIRUS CELO LONG FIBRE
C: AVIAN ADENOVIRUS CELO LONG FIBRE
D: AVIAN ADENOVIRUS CELO LONG FIBRE
E: AVIAN ADENOVIRUS CELO LONG FIBRE
F: AVIAN ADENOVIRUS CELO LONG FIBRE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,9607
ポリマ－158,9206
非ポリマー401
水2,018112
1
A: AVIAN ADENOVIRUS CELO LONG FIBRE
B: AVIAN ADENOVIRUS CELO LONG FIBRE
C: AVIAN ADENOVIRUS CELO LONG FIBRE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,5004
ポリマ－79,4603
非ポリマー401
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6400 Å2
ΔGint-42.2 kcal/mol
Surface area28650 Å2
手法PQS
2
D: AVIAN ADENOVIRUS CELO LONG FIBRE
E: AVIAN ADENOVIRUS CELO LONG FIBRE
F: AVIAN ADENOVIRUS CELO LONG FIBRE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,4603
ポリマ－79,4603
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6660 Å2
ΔGint-47.8 kcal/mol
Surface area28880 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)55.960, 107.864, 114.833
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.63, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROILEILEAA583 - 60038 - 55
21PROPROILEILEBB583 - 60038 - 55
31PROPROILEILECC583 - 60038 - 55
41PROPROILEILEDD583 - 60038 - 55
51PROPROILEILEEE583 - 60038 - 55
61PROPROILEILEFF583 - 60038 - 55
12ALAALAALAALAAA609 - 63564 - 90
22ALAALAALAALABB609 - 63564 - 90
32ALAALAALAALACC609 - 63564 - 90
42ALAALAALAALADD609 - 63564 - 90
52ALAALAALAALAEE609 - 63564 - 90
62ALAALAALAALAFF609 - 63564 - 90
13GLYGLYSERSERAA642 - 66897 - 123
23GLYGLYSERSERBB642 - 66897 - 123
33GLYGLYSERSERCC642 - 66897 - 123
43GLYGLYSERSERDD642 - 66897 - 123
53GLYGLYSERSEREE642 - 66897 - 123
63GLYGLYSERSERFF642 - 66897 - 123
14VALVALSERSERAA675 - 692130 - 147
24VALVALSERSERBB675 - 692130 - 147
34VALVALSERSERCC675 - 692130 - 147
44VALVALSERSERDD675 - 692130 - 147
54VALVALSERSEREE675 - 692130 - 147
64VALVALSERSERFF675 - 692130 - 147
15THRTHRPROPROAA695 - 700150 - 155
25THRTHRPROPROBB695 - 700150 - 155
35THRTHRPROPROCC695 - 700150 - 155
45THRTHRPROPRODD695 - 700150 - 155
55THRTHRPROPROEE695 - 700150 - 155
65THRTHRPROPROFF695 - 700150 - 155
16TRPTRPSERSERAA706 - 711161 - 166
26TRPTRPSERSERBB706 - 711161 - 166
36TRPTRPSERSERCC706 - 711161 - 166
46TRPTRPSERSERDD706 - 711161 - 166
56TRPTRPSERSEREE706 - 711161 - 166
66TRPTRPSERSERFF706 - 711161 - 166
17LEULEUILEILEAA713 - 719168 - 174
27LEULEUILEILEBB713 - 719168 - 174
37LEULEUILEILECC713 - 719168 - 174
47LEULEUILEILEDD713 - 719168 - 174
57LEULEUILEILEEE713 - 719168 - 174
67LEULEUILEILEFF713 - 719168 - 174
18PHEPHESERSERAA721 - 726176 - 181
28PHEPHESERSERBB721 - 726176 - 181
38PHEPHESERSERCC721 - 726176 - 181
48PHEPHESERSERDD721 - 726176 - 181
58PHEPHESERSEREE721 - 726176 - 181
68PHEPHESERSERFF721 - 726176 - 181
19LEULEUALAALAAA731 - 741186 - 196
29LEULEUALAALABB731 - 741186 - 196
39LEULEUALAALACC731 - 741186 - 196
49LEULEUALAALADD731 - 741186 - 196
59LEULEUALAALAEE731 - 741186 - 196
69LEULEUALAALAFF731 - 741186 - 196
110SERSERTHRTHRAA743 - 748198 - 203
210SERSERTHRTHRBB743 - 748198 - 203
310SERSERTHRTHRCC743 - 748198 - 203
410SERSERTHRTHRDD743 - 748198 - 203
510SERSERTHRTHREE743 - 748198 - 203
610SERSERTHRTHRFF743 - 748198 - 203
111TYRTYRGLYGLYAA750 - 765205 - 220
211TYRTYRGLYGLYBB750 - 765205 - 220
311TYRTYRGLYGLYCC750 - 765205 - 220
411TYRTYRGLYGLYDD750 - 765205 - 220
511TYRTYRGLYGLYEE750 - 765205 - 220
611TYRTYRGLYGLYFF750 - 765205 - 220
112ASNASNPROPROAA767 - 771222 - 226
212ASNASNPROPROBB767 - 771222 - 226
312ASNASNPROPROCC767 - 771222 - 226
412ASNASNPROPRODD767 - 771222 - 226
512ASNASNPROPROEE767 - 771222 - 226
612ASNASNPROPROFF767 - 771222 - 226
113ALAALAGLNGLNAA773 - 793228 - 248
213ALAALAGLNGLNBB773 - 793228 - 248
313ALAALAGLNGLNCC773 - 793228 - 248
413ALAALAGLNGLNDD773 - 793228 - 248
513ALAALAGLNGLNEE773 - 793228 - 248
613ALAALAGLNGLNFF773 - 793228 - 248

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要素

#1: タンパク質
AVIAN ADENOVIRUS CELO LONG FIBRE


分子量: 26486.662 Da / 分子数: 6 / 断片: C-TERMINAL HEAD DOMAIN, RESIDUES 579-793 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) AVIAN ADENOVIRUS GAL1 (ウイルス) / 株: TYPE 1 / プラスミド: PET28C-PLUS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: Q64787, UniProt: Q64761*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細CRYSTALLISED SEQUENCE CONTAINS N-TERMINAL PURIFICATION TAG (ENCODED BY THE EXPRESSION PLASMID PET28C+)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.8 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 2.0 M AMMONIUMDIHYDROGENPHOSPHATE; 0.1 M TRIS-HCL PH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 285 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: BRUKER-NONIUS / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月19日 / 詳細: OSMIC CONFOCAL MIRRORS (MULTI-LAYER)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→49.6 Å / Num. obs: 33536 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 7.3 / % possible all: 95.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2IUM

2ium


解像度: 2.8→28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 10.542 / SU ML: 0.213 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.304 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.194 1554 4.6 %SHELLS
Rwork0.153 ---
obs0.155 31934 99.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.6 Å20 Å20.53 Å2
2--1.12 Å20 Å2
3----0.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9594 0 1 112 9707
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0229870
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4641.9613542
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.44751260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.68224.677372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.953151404
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.6981518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.21554
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.027554
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.23741
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3140.26916
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1420.2242
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2370.271
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3060.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.18626395
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.173310290
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.14933948
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.53853252
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 1305 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Atight positional0.050.05
2Btight positional0.050.05
3Ctight positional0.050.05
4Dtight positional0.050.05
5Etight positional0.050.05
6Ftight positional0.050.05
1Atight thermal0.421
2Btight thermal0.361
3Ctight thermal0.431
4Dtight thermal0.381
5Etight thermal0.411
6Ftight thermal0.41
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.99 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数
Rfree0.23 263
Rwork0.195 5613

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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