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- PDB-2it9: Crystal structure of a protein with unknown function from DUF155 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2it9
タイトルCrystal structure of a protein with unknown function from DUF155 family (YP_292156.1) from Prochlorococcus sp. NATL2A at 1.80 A resolution
要素Hypothetical protein
キーワードStructural Genomics/Unknown function / YP_292156.1 / hypothetical protein / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Structural Genomics-Unknown function COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA-templated transcription / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF1818 / Domain of unknown function (DUF1818) / Transcriptional Coactivator Pc4; Chain A / ssDNA-binding transcriptional regulator / Transcriptional Co-activator pc4; Chain A / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / DUF1818 domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Prochlorococcus marinus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of hypothetical protein (YP_292156.1) from Prochlorococcus sp. NATL2A at 1.80 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2006年10月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52023年1月25日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年11月6日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 ... BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical protein
B: Hypothetical protein
C: Hypothetical protein
D: Hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,04213
ポリマ－60,1854
非ポリマー8569
水6,954386
1
A: Hypothetical protein
B: Hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4916
ポリマ－30,0932
非ポリマー3984
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Hypothetical protein
D: Hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5517
ポリマ－30,0932
非ポリマー4595
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.723, 81.021, 124.352
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51A
61B
71C
81D

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSLEULEUAA4 - 915 - 92
21LYSLYSLEULEUBB4 - 915 - 92
31LYSLYSLEULEUCC4 - 915 - 92
41LYSLYSLEULEUDD4 - 915 - 92
52GLYGLYSERSERAA100 - 119101 - 120
62GLYGLYSERSERBB100 - 119101 - 120
72GLYGLYSERSERCC100 - 119101 - 120
82GLYGLYSERSERDD100 - 119101 - 120
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY AND STATIC SUPPORT THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Hypothetical protein


分子量: 15046.345 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Prochlorococcus marinus (バクテリア)
株: NATL2A / 遺伝子: YP_292156.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q46J75

-
非ポリマー , 5種, 395分子

#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 386 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.78 %
結晶化温度: 277 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
pH: 8
詳細: 1.0M LiCl, 10.0% PEG-6000, 0.1M TRIS, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9740, 0.9800, 0.9799
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年8月30日
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9741
20.981
30.97991
反射解像度: 1.8→67.884 Å / Num. obs: 56456 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 26.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.8-1.853.60.6651.11481340970.665100
1.85-1.93.60.5111.41463040450.51199.9
1.9-1.953.60.35121425039310.351100
1.95-2.013.60.23931366938000.239100
2.01-2.083.60.2053.41343937160.20599.9
2.08-2.153.60.1554.51293635840.155100
2.15-2.233.60.135.41243934480.13100
2.23-2.323.60.11761199733420.117100
2.32-2.433.60.17.11148332030.199.9
2.43-2.553.60.08881100530730.088100
2.55-2.683.60.0759.31043829290.07599.9
2.68-2.853.60.06310.7985627750.06399.7
2.85-3.043.50.05411.7920525930.05499.8
3.04-3.293.50.04612.6854824400.04699.5
3.29-3.63.50.04412.9781322370.04499.2
3.6-4.023.40.03914.6687520250.03998.7
4.02-4.653.20.03218.1572517730.03297.6
4.65-5.693.50.03316.8536715330.03398.7
5.69-8.053.60.03416.3433412130.03498.3
8.05-67.883.40.03213.523716990.03296.3

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SHELX位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→67.884 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 5.666 / SU ML: 0.088 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.117 / ESU R Free: 0.113
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1) HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2) ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY 3) A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1) HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2) ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY 3) A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION 4) ELECTRON DENSITY BETWEEN RESIDUES 94-96 ON CHAIN A WERE DISORDERED; THEREFORE THESE RESIDUES WERE NOT MODELED INTO THE STRUCTURE. 5) THREE MOLECULES OF TRIETHYLENE GLYCOL (PGE) USED AS A CRYOPROTECTANT (PEG-200), FOUR MOLECULES OF ETHYLENE GLYCOL (CRYOPROTECTANT); ONE MOLECULE OF TRIS HYDROXYMETHYLAMINOMETHANE (TRS); AND A CHLORIDE ANION FROM THE CRYSTALLIZATION BUFFER WERE MODELED INTO THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 2857 5.1 %RANDOM
Rwork0.179 ---
obs0.181 56272 99.29 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.859 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.65 Å20 Å20 Å2
2--0.54 Å20 Å2
3----1.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→67.884 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3890 0 51 386 4327
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0224187
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023864
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6331.9495685
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.92338952
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.9145527
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.17423.861202
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.70915748
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7691535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2611
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024641
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02877
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.3717
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1780.33921
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1810.51969
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.52546
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1690.5486
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2040.324
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1980.394
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1760.534
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.03132563
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.68731027
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.83954004
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.48181948
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.644111660
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 1437 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1AMEDIUM POSITIONAL0.410.5
2BMEDIUM POSITIONAL0.450.5
3CMEDIUM POSITIONAL0.380.5
4DMEDIUM POSITIONAL0.460.5
1AMEDIUM THERMAL1.192
2BMEDIUM THERMAL1.022
3CMEDIUM THERMAL1.042
4DMEDIUM THERMAL0.952
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 208 -
Rwork0.275 3759 -
obs-3967 96.92 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.76840.1849-0.91441.3444-0.38663.24010.0422-0.09930.32970.01740.01540.02-0.28790.0078-0.0576-0.25730.0066-0.0268-0.19330.0103-0.161327.573717.88731.8158
22.6589-1.5635-0.10214.0464-1.27533.5781-0.01070.1665-0.2626-0.4785-0.03170.14070.6059-0.12840.0423-0.06-0.02180.0193-0.1656-0.028-0.18332.4218-4.6087-7.7874
31.3916-0.88840.10342.21191.40814.592-0.04280.04320.1532-0.05780.1427-0.2277-0.23770.4115-0.1-0.11330.0042-0.0277-0.1537-0.0005-0.142142.97520.630531.864
42.776-1.53311.44912.3906-0.33113.3247-0.0255-0.1432-0.18190.01160.06230.34080.258-0.2967-0.0368-0.1174-0.0537-0.0056-0.1749-0.0089-0.152421.810629.628642.1551
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA0 - 1221 - 123
22BB1 - 1202 - 121
33CC1 - 1202 - 121
44DD1 - 1222 - 123

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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