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- PDB-2isk: BluB bound to flavin anion (charge transfer complex) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2isk
タイトルBluB bound to flavin anion (charge transfer complex)
要素BluB
キーワードFLAVOPROTEIN / oxidoreductase / flavin / monooxygenase / flavin destructase / vitamin B12 / dithionite / charge transfer complex
機能・相同性
機能・相同性情報


aerobic 5,6-dimethylbenzimidazole synthase / 5,6-dimethylbenzimidazole synthase activity / cobalamin biosynthetic process / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
5,6-dimethylbenzimidazole synthase BluB / : / NADH Oxidase / NADH Oxidase / Nitroreductase / Nitroreductase family / Nitroreductase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FNR / 5,6-dimethylbenzimidazole synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Sinorhizobium meliloti (根粒菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Larsen, N.A. / Taga, M.E. / Howard-Jones, A.R. / Walsh, C.T. / Walker, G.C.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2007
タイトル: BluB cannibalizes flavin to form the lower ligand of vitamin B12.
著者: Taga, M.E. / Larsen, N.A. / Howard-Jones, A.R. / Walsh, C.T. / Walker, G.C.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2006
タイトル: Sinorhizobium meliloti bluB is necessary for production of 5,6-dimethylbenzimidazole, the lower ligand of B12.
履歴
登録2006年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600 HETEROGEN THE FLAVIN IS IN THE ANION STATE

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BluB
B: BluB
C: BluB
D: BluB
E: BluB
F: BluB
G: BluB
H: BluB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)210,23016
ポリマ－206,5638
非ポリマー3,6678
水17,132951
1
A: BluB
B: BluB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5574
ポリマ－51,6412
非ポリマー9172
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11640 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area15830 Å2
手法PISA
2
C: BluB
D: BluB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5574
ポリマ－51,6412
非ポリマー9172
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11590 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area15710 Å2
手法PISA
3
E: BluB
F: BluB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5574
ポリマ－51,6412
非ポリマー9172
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11590 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area15750 Å2
手法PISA
4
G: BluB
H: BluB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5574
ポリマ－51,6412
非ポリマー9172
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11540 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area15800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.449, 169.872, 90.954
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.99, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The assembly consists of a homodimer. There are four homodimers in the assymetric unit. Dimer 1 = chain A/B, Dimer 2 = chain C/D, Dimer 3 = chain E/F, Dimer 4 = chain G/H

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要素

#1: タンパク質
BluB


分子量: 25820.369 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sinorhizobium meliloti (根粒菌) / 遺伝子: bluB / プラスミド: pET-28b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q92PC8
#2: 化合物
ChemComp-FNR / 1-DEOXY-1-(7,8-DIMETHYL-2,4-DIOXO-3,4-DIHYDRO-2H-BENZO[G]PTERIDIN-1-ID-10(5H)-YL)-5-O-PHOSPHONATO-D-RIBITOL / TWO ELECTRON REDUCED FLAVIN MONONUCLEOTIDE / 還元型フラビンモノヌクレオチド


分子量: 458.360 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H23N4O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 951 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.14 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.8 M Ammonium Sulfate, 100 mM Citrate soaked in saturated dithionite prior to freezing, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9919 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9919 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 94174 / Num. obs: 94174 / % possible obs: 84.6 % / Observed criterion σ(F): 3.1 / Observed criterion σ(I): 3.1 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.212 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 82.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→20 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0.9919 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2504 4513 -random
Rwork0.2035 ---
all0.206 89676 --
obs0.206 89676 80.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 20.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.13 Å20 Å20 Å2
2--3.4 Å20 Å2
3---7.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13928 0 248 951 15127
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.1381.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.6572
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.9412
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.7022.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3fnr.par

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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