[日本語] English
万見
- PDB-2ipa: solution structure of Trx-ArsC complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ipa
タイトルsolution structure of Trx-ArsC complex
要素
  • Protein arsC
  • Thioredoxinチオレドキシン
キーワードElectron transport/Oxidoreductase / solution structure / complex / Electron transport-Oxidoreductase COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


arsenate reductase (thioredoxin) / arsenate reductase (thioredoxin) activity / response to arsenic-containing substance / protein-disulfide reductase activity / cell redox homeostasis / protein tyrosine phosphatase activity / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Arsenate reductase ArsC / Phosphotyrosine protein phosphatase I / Phosphotyrosine protein phosphatase I superfamily / Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase / Low molecular weight phosphatase family / チオレドキシン / チオレドキシン / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Response regulator ...Arsenate reductase ArsC / Phosphotyrosine protein phosphatase I / Phosphotyrosine protein phosphatase I superfamily / Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase / Low molecular weight phosphatase family / チオレドキシン / チオレドキシン / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Response regulator / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
チオレドキシン / Arsenate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics
Model type detailsminimized average
データ登録者Jin, C. / Hu, Y. / Li, Y. / Zhang, X.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Conformational fluctuations coupled to the thiol-disulfide transfer between thioredoxin and arsenate reductase in Bacillus subtilis.
著者: Li, Y. / Hu, Y. / Zhang, X. / Xu, H. / Lescop, E. / Xia, B. / Jin, C.
履歴
登録2006年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin
B: Protein arsC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9382
ポリマ－26,9382
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)21 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1minimized average structure

-
要素

#1: タンパク質 Thioredoxin / チオレドキシン / TRX


分子量: 11388.071 Da / 分子数: 1 / 変異: C32S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / プラスミド: pET21a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P14949
#2: タンパク質 Protein arsC / Arsenate reductase / Arsenical pump modifier / Low molecular weight protein-tyrosine-phosphatase


分子量: 15550.283 Da / 分子数: 1 / 変異: C10SC15AC82S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P45947, EC: 1.20.4.-, プロテインチロシンホスファターゼ

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
1323D 13C-separated NOESY
1423D 15N-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 3D heteronuclear techniques

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12mM Trx(U-15N, 13C)-ArsC; 20mM Tris buffer; 20mM Na2SO4; 40mM KCl 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
22mM Trx-ArsC(U-15N, 13C); 20mM Tris buffer; 20mM Na2SO4; 40mM KCl 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 80mM / pH: 6.85 / 圧: ambient / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE5002

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.5Brukercollection
NMRPipe2.1Frank Delaglio解析
NMRView5Bruce Johnsonデータ解析
CNS1.1Brunger, A.T.構造決定
Amber7David Case精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 21

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る