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- PDB-2ioq: Crystal Structure of full-length HTPG, the Escherichia coli HSP90 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ioq
タイトルCrystal Structure of full-length HTPG, the Escherichia coli HSP90
要素Chaperone protein htpGシャペロン
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / Heat Shock Protein (熱ショックタンパク質) / Hsp90 (Hsp90)
機能・相同性
機能・相同性情報


FtsZ-dependent cytokinesis / protein folding chaperone / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / フォールディング / response to heat / protein-folding chaperone binding / DNA damage response / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity ...FtsZ-dependent cytokinesis / protein folding chaperone / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / フォールディング / response to heat / protein-folding chaperone binding / DNA damage response / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein 90, C-terminal domain / Rossmann fold - #11260 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #80 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein ...Heat shock protein 90, C-terminal domain / Rossmann fold - #11260 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #80 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Hsp90 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Up-down Bundle / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperone protein HtpG
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Shiau, A.K. / Harris, S.F. / Agard, D.A.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2006
タイトル: Structural Analysis of E. coli hsp90 reveals dramatic nucleotide-dependent conformational rearrangements.
著者: Shiau, A.K. / Harris, S.F. / Southworth, D.R. / Agard, D.A.
履歴
登録2006年10月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone protein htpG
B: Chaperone protein htpG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,0392
ポリマ－143,0392
非ポリマー00
水0
1
A: Chaperone protein htpG

A: Chaperone protein htpG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,0392
ポリマ－143,0392
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/61
2
B: Chaperone protein htpG

B: Chaperone protein htpG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,0392
ポリマ－143,0392
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_554x,x-y,-z-1/61
単位格子
Length a, b, c (Å)105.124, 105.124, 531.077
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
詳細The dimer formed by Chain A is generated by applying the operator: -y,-x,1/6. The dimer formed by Chain B is generated by applying the operator: x, x-y, 5/6.

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要素

#1: タンパク質 Chaperone protein htpG / シャペロン / Heat shock protein htpG / High temperature protein G / Heat shock protein C62.5


分子量: 71519.422 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: htpG / プラスミド: pQE80 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A6Z3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 5-10% PEG3000 or PEG4000, 30-60 mM MgCl2, 50 mM Tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2003年8月11日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→58.7 Å / Num. all: 23179 / Num. obs: 22816 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 102.8 Å2 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 21.4
反射 シェル解像度: 3.5→3.63 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 2172 / Rsym value: 0.694 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 3.5→58.7 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.37 1109 -RANDOM
Rwork0.329 ---
all-23162 --
obs-22784 98.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 120.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-24.117 Å2-13.014 Å20 Å2
2--24.117 Å20 Å2
3----48.233 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.7 Å0.61 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.99 Å0.84 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→58.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9007 0 0 0 9007
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0018
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.684
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.99
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.496
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.63 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4235 118 -
Rwork0.4114 --
obs-2097 93.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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