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- PDB-2io2: Crystal structure of human Senp2 in complex with RanGAP1-SUMO-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2io2
タイトルCrystal structure of human Senp2 in complex with RanGAP1-SUMO-1
要素
  • Ran GTPase-activating protein 1
  • Sentrin-specific protease 2
  • Small ubiquitin-related modifier 1
キーワードPROTEIN BINDING / HYDROLASE / SUMO / Ubiquitin / Senp / Ulp / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA endoreduplication / SUMO-specific endopeptidase activity / cellular response to vasopressin / cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / SUMO ligase complex / protein localization to nuclear pore / trophoblast giant cell differentiation / deSUMOylase activity / protein desumoylation / SUMOylation of nuclear envelope proteins ...regulation of DNA endoreduplication / SUMO-specific endopeptidase activity / cellular response to vasopressin / cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / SUMO ligase complex / protein localization to nuclear pore / trophoblast giant cell differentiation / deSUMOylase activity / protein desumoylation / SUMOylation of nuclear envelope proteins / negative regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / negative regulation of action potential / nuclear pore cytoplasmic filaments / nuclear stress granule / PML body organization / small protein activating enzyme binding / activation of GTPase activity / labyrinthine layer development / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of DNA methylation proteins / regulation of calcium ion transmembrane transport / negative regulation of protein export from nucleus / Maturation of nucleoprotein / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / SUMOylation of RNA binding proteins / nuclear export / XY body / regulation of cardiac muscle cell contraction / regulation of Wnt signaling pathway / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / aggresome / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / ubiquitin-specific protease binding / cellular response to cadmium ion / SUMOylation of transcription factors / roof of mouth development / SUMOylation of DNA replication proteins / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / potassium channel regulator activity / Regulation of IFNG signaling / mRNA transport / nuclear pore / transporter activator activity / postsynaptic cytosol / response to axon injury / fat cell differentiation / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / presynaptic cytosol / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / axon cytoplasm / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of transcription cofactors / negative regulation of protein ubiquitination / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / SUMOylation of chromatin organization proteins / positive regulation of protein ubiquitination / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / GTPase activator activity / SUMOylation of intracellular receptors / centriole / regulation of protein stability / positive regulation of protein-containing complex assembly / RHO GTPases Activate Formins / PML body / PKR-mediated signaling / kinetochore / protein destabilization / small GTPase binding / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / nuclear envelope / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein transport / cellular response to heat / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / heart development / nuclear membrane / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / nuclear speck / protein stabilization / nuclear body / cadherin binding / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / dendrite / nucleolus
類似検索 - 分子機能
Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain superfamily / RanGAP1 C-terminal domain / Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / : / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain ...Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain superfamily / RanGAP1 C-terminal domain / Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / : / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Leucine Rich repeat / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Leucine-rich repeat / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ubiquitin-like (UB roll) / Alpha Horseshoe / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ran GTPase-activating protein 1 / Small ubiquitin-related modifier 1 / Sentrin-specific protease 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Reverter, D. / Lima, C.D.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structural basis for SENP2 protease interactions with SUMO precursors and conjugated substrates.
著者: Reverter, D. / Lima, C.D.
履歴
登録2006年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THERE IS A DOMAIN-SWAPPED DIMER ACROSS CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD INVOLVING CHAIN C, FORMED BY SYMMETRY OPERATION 7555 (Y,X,1/3-Z)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sentrin-specific protease 2
B: Small ubiquitin-related modifier 1
C: Ran GTPase-activating protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,4873
ポリマ－55,4873
非ポリマー00
水1448
1
A: Sentrin-specific protease 2
B: Small ubiquitin-related modifier 1
C: Ran GTPase-activating protein 1

A: Sentrin-specific protease 2
B: Small ubiquitin-related modifier 1
C: Ran GTPase-activating protein 1

A: Sentrin-specific protease 2
B: Small ubiquitin-related modifier 1
C: Ran GTPase-activating protein 1

A: Sentrin-specific protease 2
B: Small ubiquitin-related modifier 1
C: Ran GTPase-activating protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)221,94812
ポリマ－221,94812
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+1/31
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/31
Buried area37350 Å2
ΔGint-210 kcal/mol
Surface area75900 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)163.960, 163.960, 77.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

#1: タンパク質 Sentrin-specific protease 2 / Sentrin/SUMO-specific protease SENP2 / SMT3-specific isopeptidase 2 / Smt3ip2 / Axam2


分子量: 27342.648 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain / 変異: C548S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SENP2, KIAA1331 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9HC62, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-1 / Ubiquitin-like protein SMT3C / SMT3 homolog 3 / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / ...SUMO-1 / Ubiquitin-like protein SMT3C / SMT3 homolog 3 / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein UBL1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / Sentrin


分子量: 9473.775 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO1, SMT3C, SMT3H3, UBL1 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63165
#3: タンパク質 Ran GTPase-activating protein 1


分子量: 18670.543 Da / 分子数: 1 / 断片: c-terminal domain / 変異: C573S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RANGAP1 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P46060
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.75 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 12% PEG 4000, 0.1M Lithium chloride, 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2004年8月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→30 Å / Num. all: 14174 / Num. obs: 13707 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 13.5 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Χ2: 1.572 / Net I/σ(I): 25.8
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.292 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 1260 / Χ2: 0.691 / % possible all: 91.2

-
位相決定

Phasing MRRfactor: 0.518 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.376
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å43.96 Å
Translation4 Å43.96 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345345DTBデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TGZ

1tgz


解像度: 2.9→14.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / FOM work R set: 0.671 / Data cutoff high absF: 3563397 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.301 676 5 %RANDOM
Rwork0.268 ---
all-13579 --
obs-13579 96.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.216 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 90.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.04 Å214.98 Å20 Å2
2--10.04 Å20 Å2
3----20.07 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.61 Å0.51 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.94 Å1.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→14.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3688 0 0 8 3696
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.431.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.212
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.482
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.512.5
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.04 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.408 102 4.9 %
Rwork0.438 2001 -
obs-2103 92.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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