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万見
- PDB-2iiz: Crystal structure of putative melanin biosynthesis protein TyrA w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iiz
タイトルCrystal structure of putative melanin biosynthesis protein TyrA with bound heme (NP_716371.1) from Shewanella Oneidensis at 2.30 A resolution
要素Melanin biosynthesis protein TyrA, putative
キーワードStructural Genomics/Unknown function / NP_716371.1 / putative melanin biosynthesis protein TyrA / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Structural Genomics-Unknown function COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


peroxidase activity / heme binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / Dyp-type peroxidase, C-terminal / Dyp-type peroxidase, N-terminal / DyP-type peroxidase family. / Dyp-type peroxidase / Dimeric alpha-beta barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / ISOPROPYL ALCOHOL / Dyp-type heme-dependent peroxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Shewanella oneidensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2007
タイトル: Identification and structural characterization of heme binding in a novel dye-decolorizing peroxidase, TyrA.
著者: Zubieta, C. / Joseph, R. / Krishna, S.S. / McMullan, D. / Kapoor, M. / Axelrod, H.L. / Miller, M.D. / Abdubek, P. / Acosta, C. / Astakhova, T. / Carlton, D. / Chiu, H.J. / Clayton, T. / ...著者: Zubieta, C. / Joseph, R. / Krishna, S.S. / McMullan, D. / Kapoor, M. / Axelrod, H.L. / Miller, M.D. / Abdubek, P. / Acosta, C. / Astakhova, T. / Carlton, D. / Chiu, H.J. / Clayton, T. / Deller, M.C. / Duan, L. / Elias, Y. / Elsliger, M.A. / Feuerhelm, J. / Grzechnik, S.K. / Hale, J. / Han, G.W. / Jaroszewski, L. / Jin, K.K. / Klock, H.E. / Knuth, M.W. / Kozbial, P. / Kumar, A. / Marciano, D. / Morse, A.T. / Murphy, K.D. / Nigoghossian, E. / Okach, L. / Oommachen, S. / Reyes, R. / Rife, C.L. / Schimmel, P. / Trout, C.V. / van den Bedem, H. / Weekes, D. / White, A. / Xu, Q. / Hodgson, K.O. / Wooley, J. / Deacon, A.M. / Godzik, A. / Lesley, S.A. / Wilson, I.A.
履歴
登録2006年9月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). STATIC LIGHT SCATTERING AND ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY MEASUREMENTS INDICATE THAT THE PROTEIN IS A DIMER IN SOLUTION.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Melanin biosynthesis protein TyrA, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2946
ポリマ－36,4701
非ポリマー8245
水2,018112
1
A: Melanin biosynthesis protein TyrA, putative
ヘテロ分子

A: Melanin biosynthesis protein TyrA, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,58712
ポリマ－72,9402
非ポリマー1,64710
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)94.837, 94.837, 116.666
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-404-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Melanin biosynthesis protein TyrA, putative


分子量: 36469.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shewanella oneidensis (バクテリア)
遺伝子: NP_716371.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8EIU4

-
非ポリマー , 5種, 117分子

#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.41 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris, 5% isopropyl alcohol, 20% (w/v) polyethylene glycol 4000, additive - 1mM hemin, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 287K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月31日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.3→19.9 Å / Num. obs: 24210 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.95 % / Biso Wilson estimate: 38.592 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.142 / Net I/σ(I): 11.72
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique allΧ2% possible all
2.3-2.450.55232918640947.1100
2.45-2.680.5213.43329546667.1100
2.68-2.990.4324.93001242367.199.9
2.99-3.450.2219.7266923835799.8
3.45-4.220.08720.82218132826.899.8
4.22-5.950.05329.41711226016.699.6
5.95-19.90.03235.3978714926.696.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT2データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HAG

2hag


解像度: 2.3→19.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 14.526 / SU ML: 0.18 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.22 / ESU R Free: 0.21 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.70 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. RESIDUES 1-5 AND 311 ARE DISORDERED AND NOT INCLUDED IN THE MODEL. 5. THE PROTEIN WAS CO- CRYSTALLIZED IN THE PRESENCE OF FE PROTOPORPHYRIN (IX).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 1269 5.2 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.208 24207 99.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.304 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.39 Å20 Å20 Å2
2---1.39 Å20 Å2
3---2.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2441 0 56 112 2609
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0222566
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022221
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3572.0013474
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.76335160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4565307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.04924.254134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.86915421
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2741516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2348
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0010.022888
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.02530
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.2567
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.190.22213
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.180.21217
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.21358
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1340.2107
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2550.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.240.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2920.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3331525
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3293621
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.28152446
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.38781075
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.78111027
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.374 88 -
Rwork0.292 1650 -
obs-1738 99.94 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -19.721 Å / Origin y: -19.058 Å / Origin z: -18.559 Å
111213212223313233
T0.0566 Å2-0.0344 Å20.0412 Å2--0.0962 Å20.0093 Å2---0.1493 Å2
L1.7409 °2-0.6528 °20.0518 °2-3.598 °2-0.5402 °2--2.0832 °2
S0.0579 Å °0.3242 Å °0.047 Å °-0.4916 Å °-0.0705 Å °-0.3376 Å °0.113 Å °0.2124 Å °0.0126 Å °
精密化 TLSグループSelection: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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