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万見
- PDB-2ice: CRIg bound to C3c -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ice
タイトルCRIg bound to C3c
要素
  • (Complement C3 alpha ...) x 2
  • Complement C3 beta chain
  • V-set and immunoglobulin domain-containing protein 4
キーワードIMMUNE SYSTEM / Alternative Pathway / Complement / C3 / CRIg / Complement Receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of complement activation, alternative pathway / negative regulation of macrophage activation / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / complement component C3b binding / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance / complement-mediated synapse pruning ...negative regulation of complement activation, alternative pathway / negative regulation of macrophage activation / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / complement component C3b binding / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance / complement-mediated synapse pruning / Alternative complement activation / Activation of C3 and C5 / positive regulation of phagocytosis, engulfment / positive regulation of lipid storage / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / complement receptor mediated signaling pathway / positive regulation of type IIa hypersensitivity / complement-dependent cytotoxicity / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / complement activation / complement activation, alternative pathway / endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of interleukin-2 production / neuron remodeling / amyloid-beta clearance / B cell activation / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / complement activation, classical pathway / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / negative regulation of T cell proliferation / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / fatty acid metabolic process / Post-translational protein phosphorylation / response to bacterium / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of angiogenesis / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / azurophil granule lumen / positive regulation of protein phosphorylation / G alpha (i) signalling events / secretory granule lumen / blood microparticle / immune response / G protein-coupled receptor signaling pathway / inflammatory response / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
VSIG4, immunoglobulin variable (IgV)-like domain / V-set and immunoglobulin domain-containing protein 4 / N-terminal domain of TfIIb - #160 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases - #20 / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases / Macroglobulin (MG2) domain / Immunoglobulin-like - #1940 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / N-terminal domain of TfIIb ...VSIG4, immunoglobulin variable (IgV)-like domain / V-set and immunoglobulin domain-containing protein 4 / N-terminal domain of TfIIb - #160 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases - #20 / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases / Macroglobulin (MG2) domain / Immunoglobulin-like - #1940 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / N-terminal domain of TfIIb / Complement C3-like, NTR domain / : / : / Complement component 3, CUB domain, second segment / Complement component 3, CUB domain, first segment / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 / Macroglobulin domain MG1 / Anaphylatoxin, complement system domain / : / Anaphylatoxin domain signature. / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Anaphylatoxin, complement system / Anaphylatoxin/fibulin / Anaphylotoxin-like domain / Anaphylatoxin domain profile. / Anaphylatoxin homologous domain / Netrin C-terminal Domain / Netrin module, non-TIMP type / UNC-6/NTR/C345C module / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG4 / Netrin domain / NTR domain profile. / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG3 / : / A-macroglobulin receptor binding domain / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Alpha-2-Macroglobulin / Alpha-2-macroglobulin family / Other non-globular / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Immunoglobulin domain / Single Sheet / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Special / Immunoglobulin V-set domain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement C3 / V-set and immunoglobulin domain-containing protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Wiesmann, C.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2006
タイトル: Structure of C3b in complex with CRIg gives insights into regulation of complement activation.
著者: Wiesmann, C. / Katschke, K.J. / Yin, J. / Helmy, K.Y. / Steffek, M. / Fairbrother, W.J. / McCallum, S.A. / Embuscado, L. / DeForge, L. / Hass, P.E. / van Lookeren Campagne, M.
履歴
登録2006年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年2月6日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32012年9月5日Group: Derived calculations
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
改定 2.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement C3 beta chain
B: Complement C3 alpha chain
C: Complement C3 alpha chain
S: V-set and immunoglobulin domain-containing protein 4
D: Complement C3 beta chain
E: Complement C3 alpha chain
F: Complement C3 alpha chain
T: V-set and immunoglobulin domain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)296,16411
ポリマ－295,6608
非ポリマー5053
水00
1
A: Complement C3 beta chain
B: Complement C3 alpha chain
C: Complement C3 alpha chain
S: V-set and immunoglobulin domain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,2946
ポリマ－147,8304
非ポリマー4642
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Complement C3 beta chain
E: Complement C3 alpha chain
F: Complement C3 alpha chain
T: V-set and immunoglobulin domain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,8705
ポリマ－147,8304
非ポリマー401
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)384.936, 65.213, 147.676
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.910, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A D
21A D
31A D
41A D
51A D
12S T

NCSドメイン領域:

Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111GLNGLNLEULEUAA104 - 207104 - 207
121GLNGLNLEULEUDE104 - 207104 - 207
211PROPROSERSERAA208 - 329208 - 329
221PROPROSERSERDE208 - 329208 - 329
311PROPROTYRTYRAA330 - 424330 - 424
321PROPROTYRTYRDE330 - 424330 - 424
411SERSERASPASPAA425 - 535425 - 535
421SERSERASPASPDE425 - 535425 - 535
511SERSERGLNGLNAA536 - 642536 - 642
521SERSERGLNGLNDE536 - 642536 - 642
112PROPROLYSLYSSD2 - 1183 - 119
122PROPROLYSLYSTH2 - 1183 - 119

NCSアンサンブル:
ID詳細
1A D
2S T

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ADST

#1: タンパク質 Complement C3 beta chain


分子量: 71170.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01024
#4: タンパク質 V-set and immunoglobulin domain-containing protein 4 / Protein Z39Ig


分子量: 13501.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VSIG4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y279

-
Complement C3 alpha ... , 2種, 4分子 BECF

#2: タンパク質 Complement C3 alpha chain


分子量: 23621.244 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01024
#3: タンパク質 Complement C3 alpha chain


分子量: 39537.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01024

-
糖 / 非ポリマー , 2種, 3分子

#5: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.72 %

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. all: 65139 / Num. obs: 62367 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / % possible all: 93.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2A74

2a74


解像度: 3.1→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.868 / SU B: 51.236 / SU ML: 0.422 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.544 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.295 3112 5 %RANDOM
Rwork0.236 ---
all0.239 65023 --
obs0.239 62022 95.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 62.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.32 Å20 Å2-2.14 Å2
2---4.57 Å20 Å2
3----2.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19589 0 30 0 19619
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02220030
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2491.96927183
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.67752454
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.8424.796905
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.247153557
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.83115109
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.23097
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0214978
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.28328
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.213260
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1320.2521
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1930.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2360.284
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.140.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8152.512594
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.704520115
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4932.58300
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.09957068
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A4189TIGHT POSITIONAL0.040.05
1A4189TIGHT THERMAL0.090.5
2D935TIGHT POSITIONAL0.040.05
2D935TIGHT THERMAL0.080.5
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.162 Å / Total num. of bins used: 25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.374 148 -
Rwork0.291 2650 -
obs-2798 92.62 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 42.8843 Å / Origin y: -18.923 Å / Origin z: 31.1684 Å
111213212223313233
T-0.1888 Å2-0.0612 Å2-0.1479 Å2--0.0306 Å2-0.0049 Å2--0.0025 Å2
L0.4937 °2-0.121 °20.1684 °2-1.0837 °2-0.038 °2--0.2063 °2
S0.0962 Å °-0.125 Å °-0.1135 Å °0.3676 Å °-0.1192 Å °-0.517 Å °0.0307 Å °0.3382 Å °0.0229 Å °
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Refine TLS-ID: 1 / Selection: ALL

IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1AA1 - 1031 - 103
2AA104 - 207104 - 207
3AA208 - 329208 - 329
4AA330 - 424330 - 424
5AA425 - 535425 - 535
6AA536 - 642536 - 642
7BB730 - 8054 - 79
8BB806 - 91280 - 186
9CC1335 - 148037 - 182
10CC1481 - 1641183 - 343
11SD0 - 1181 - 119
12DE1 - 1031 - 103
13DE104 - 207104 - 207
14DE208 - 329208 - 329
15DE330 - 424330 - 424
16DE425 - 535425 - 535
17DE536 - 642536 - 642
18EF730 - 8054 - 79
19EF806 - 91280 - 186
20FG1335 - 148037 - 182
21FG1481 - 1641183 - 343
22TH0 - 1181 - 119

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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