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万見
- PDB-2i62: Mouse Nicotinamide N-methyltransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2i62
タイトルMouse Nicotinamide N-methyltransferase
要素Nicotinamide N-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Nicotinamide N-methyltransferase / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


Methylation / Nicotinate metabolism / nicotinamide N-methyltransferase / positive regulation of protein deacetylation / nicotinamide N-methyltransferase activity / nicotinamide metabolic process / NAD+ catabolic process / positive regulation of gluconeogenesis / methylation / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methyltransferase, NNMT/PNMT/TEMT / Methyltransferase NNMT/PNMT/TEMT, conserved site / : / NNMT/PNMT/TEMT family / NNMT/PNMT/TEMT family of methyltransferases signature. / SAM-dependent methyltransferase NNMT/PNMT/TEMT-type profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Nicotinamide N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Min, J. / Wu, H. / Zeng, H. / Loppnau, P. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Plotnikov, A.N. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Crystal Structure of Mouse Nicotinamide N-methyltransferase in complex with SAH
著者: Wu, H. / Min, J. / Zeng, H. / Loppnau, P. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Plotnikov, A.N.
履歴
登録2006年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nicotinamide N-methyltransferase
B: Nicotinamide N-methyltransferase
C: Nicotinamide N-methyltransferase
D: Nicotinamide N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,2818
ポリマ－118,7434
非ポリマー1,5384
水17,258958
1
A: Nicotinamide N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0702
ポリマ－29,6861
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Nicotinamide N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0702
ポリマ－29,6861
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Nicotinamide N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0702
ポリマ－29,6861
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Nicotinamide N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0702
ポリマ－29,6861
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.281, 158.519, 72.227
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.92, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Nicotinamide N-methyltransferase


分子量: 29685.807 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Nnmt / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O55239, nicotinamide N-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 958 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.95 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月14日
放射モノクロメーター: si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 85746 / % possible obs: 81.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.068

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
JDirectorデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→79.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 3.475 / SU ML: 0.108 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.16 / ESU R Free: 0.152 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24632 4535 5 %RANDOM
Rwork0.19577 ---
obs0.19833 85746 91.5 %-
all-85746 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.711 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.16 Å20 Å2-0.03 Å2
2---0.91 Å20 Å2
3---1.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→79.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8167 0 104 958 9229
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0228463
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4571.99611470
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.21751035
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.7724.353363
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.321151461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0771543
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.21267
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.026341
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.24172
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.25772
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1510.2809
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1760.2108
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1830.270
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9051.55322
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.45228339
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.21833622
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3984.53131
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.842 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 316 -
Rwork0.275 6069 -
obs--87.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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