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万見
- PDB-2i5w: Structure of hOGG1 crosslinked to DNA sampling a normal G adjacen... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2i5w
タイトルStructure of hOGG1 crosslinked to DNA sampling a normal G adjacent to an oxoG
要素
  • 5'-D(*GP*GP*TP*AP*GP*AP*CP*CP*TP*GP*GP*A)-3'
  • 5'-D(P*CP*CP*AP*GP*(G42)P*TP*CP*TP*AP*C)-3'
  • N-glycosylase/DNA lyase
キーワードHydrolase (加水分解酵素) / Lyase/DNA / disulfide crosslink / protein-dna complex (デオキシリボ核酸) / DNA glycosylase (DNAグリコシラーゼ) / Lyase-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective OGG1 Substrate Binding / Defective OGG1 Substrate Processing / Defective OGG1 Localization / depurination / negative regulation of double-strand break repair via single-strand annealing / oxidized purine nucleobase lesion DNA N-glycosylase activity / base-excision repair, AP site formation / depyrimidination / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / 8-oxo-7,8-dihydroguanine DNA N-glycosylase activity ...Defective OGG1 Substrate Binding / Defective OGG1 Substrate Processing / Defective OGG1 Localization / depurination / negative regulation of double-strand break repair via single-strand annealing / oxidized purine nucleobase lesion DNA N-glycosylase activity / base-excision repair, AP site formation / depyrimidination / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / 8-oxo-7,8-dihydroguanine DNA N-glycosylase activity / response to folic acid / oxidized purine DNA binding / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / response to light stimulus / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / cellular response to cadmium ion / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / nucleotide-excision repair / response to radiation / 塩基除去修復 / nuclear matrix / response to estradiol / microtubule binding / endonuclease activity / response to ethanol / response to oxidative stress / damaged DNA binding / ミトコンドリアマトリックス / nuclear speck / response to xenobiotic stimulus / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
TATA-Binding Protein - #40 / 8-oxoguanine DNA-glycosylase / 8-oxoguanine DNA glycosylase, N-terminal / 8-oxoguanine DNA glycosylase, N-terminal domain / Helix-hairpin-Helix base-excision DNA repair enzymes (C-terminal) / Endonuclease Iii, domain 2 / Hypothetical protein; domain 2 / HhH-GPD superfamily base excision DNA repair protein / Helix-hairpin-helix, base-excision DNA repair, C-terminal / HhH-GPD domain ...TATA-Binding Protein - #40 / 8-oxoguanine DNA-glycosylase / 8-oxoguanine DNA glycosylase, N-terminal / 8-oxoguanine DNA glycosylase, N-terminal domain / Helix-hairpin-Helix base-excision DNA repair enzymes (C-terminal) / Endonuclease Iii, domain 2 / Hypothetical protein; domain 2 / HhH-GPD superfamily base excision DNA repair protein / Helix-hairpin-helix, base-excision DNA repair, C-terminal / HhH-GPD domain / endonuclease III / DNAグリコシラーゼ / Endonuclease III; domain 1 / TATA結合タンパク質 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / N-glycosylase/DNA lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Banerjee, A. / Verdine, G.L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2006
タイトル: A nucleobase lesion remodels the interaction of its normal neighbor in a DNA glycosylase complex.
著者: Banerjee, A. / Verdine, G.L.
履歴
登録2006年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: 5'-D(*GP*GP*TP*AP*GP*AP*CP*CP*TP*GP*GP*A)-3'
F: 5'-D(P*CP*CP*AP*GP*(G42)P*TP*CP*TP*AP*C)-3'
A: N-glycosylase/DNA lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3636
ポリマ－42,1913
非ポリマー1723
水88349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.524, 91.524, 211.848
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-324-

CA

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要素

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DNA鎖 , 2種, 2分子 EF

#1: DNA鎖 5'-D(*GP*GP*TP*AP*GP*AP*CP*CP*TP*GP*GP*A)-3'


分子量: 3727.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: synthesized by solid phase DNA synthesis and subsequent manipulations.
#2: DNA鎖 5'-D(P*CP*CP*AP*GP*(G42)P*TP*CP*TP*AP*C)-3'


分子量: 3020.980 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthesized by solid phase DNA synthesis

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#3: タンパク質 N-glycosylase/DNA lyase


分子量: 35442.145 Da / 分子数: 1
Fragment: 8-oxoguanine DNA glycosylase, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase, AP lyase
Mutation: N149C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OGG1, MMH, MUTM, OGH1 / プラスミド: pET30 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21(DE3)
参照: UniProt: O15527, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase

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非ポリマー , 3種, 52分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.53 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 16-18% PEG 8000, 150 mM CaCl2, 100 mM sod. cacodylate pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG 800011
2CaCl211
3sodium cacodylate11
4H2O11
5PEG 800012
6CaCl212
7Sodium cacodylate12

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 16913 / Num. obs: 16760 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.128 / Χ2: 1.011 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / % possible obs: 88.7 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.446 / Num. unique obs: 1464 / Χ2: 0.994

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→45.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 762 4.9 %random
Rwork0.226 ---
all-16909 --
obs-15478 91.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 36.5394 Å2 / ksol: 0.341372 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 57.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.25 Å217.36 Å20 Å2
2--9.25 Å20 Å2
3----18.49 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.59 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→45.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2429 452 8 49 2938
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.991.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.172
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.972
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.442.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.6-2.690.442494.10.3411460.0631648119572.5
2.69-2.80.398664.80.35712980.0491631136483.6
2.8-2.930.376634.30.30713990.0471648146288.7
2.93-3.080.313775.10.29714280.0361657150590.8
3.08-3.280.339865.50.26314730.0371675155993
3.28-3.530.281855.30.22215200.031676160595.7
3.53-3.880.283855.20.22115390.0311676162496.9
3.88-4.440.181734.40.17515770.0211698165097.2
4.44-5.60.239865.10.18515910.0261737167796.5
5.6-45.760.2359250.21617450.0251875183798
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5oxo_gol_par.txtoxo_gol_top.txt

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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