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万見
- PDB-2i3v: Measurement of conformational changes accompanying desensitizatio... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2i3v
タイトルMeasurement of conformational changes accompanying desensitization in an ionotropic glutamate receptor: Structure of G725C mutant
要素Glutamate receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Ionotropic glutamate receptor ligand binding core S1S2 G725C mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / cellular response to amine stimulus / perisynaptic space / Activation of AMPA receptors / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / response to lithium ion / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / cellular response to amine stimulus / perisynaptic space / Activation of AMPA receptors / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / response to lithium ion / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / kainate selective glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor complex / cellular response to glycine / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / immunoglobulin binding / asymmetric synapse / ionotropic glutamate receptor complex / conditioned place preference / regulation of receptor recycling / glutamate receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to fungicide / cytoskeletal protein binding / glutamate-gated receptor activity / regulation of long-term synaptic depression / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / somatodendritic compartment / dendrite membrane / ionotropic glutamate receptor binding / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / dendrite cytoplasm / synaptic membrane / dendritic shaft / SNARE binding / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / establishment of protein localization / postsynaptic density membrane / cerebral cortex development / modulation of chemical synaptic transmission / receptor internalization / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / synaptic vesicle / synaptic vesicle membrane / presynapse / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / growth cone / scaffold protein binding / perikaryon / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / axon / external side of plasma membrane / neuronal cell body / synapse / dendrite / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Armstrong, N. / Jasti, J. / Beich-Frandsen, M. / Gouaux, E.
引用
ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2006
タイトル: Measurement of Conformational Changes accompanying Desensitization in an Ionotropic Glutamate Receptor.
著者: Armstrong, N. / Jasti, J. / Beich-Frandsen, M. / Gouaux, E.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: Probing the ligand binding domain of the GluR2 receptor by proteolysis and deletion mutagenesis defines domain boundaries and yields a crystallizable construct
著者: Chen, G.Q. / Sun, Y. / Jin, R. / Gouaux, E.
履歴
登録2006年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月16日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software / Item: _software.classification
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE THE PROTEIN CRYSTALLIZED BY THE AUTHOR IS THE EXTRACELLULAR LIGAND BINDING DOMAIN OF GLUR- ...SEQUENCE THE PROTEIN CRYSTALLIZED BY THE AUTHOR IS THE EXTRACELLULAR LIGAND BINDING DOMAIN OF GLUR-2. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER. THE SEQUENCE, AS A RESULT, MATCHES DISCONTINUOUSLY WITH THE REFERENCE DATABASE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2
C: Glutamate receptor 2
D: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,02815
ポリマ－115,9824
非ポリマー1,04611
水3,963220
1
A: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2734
ポリマ－28,9961
非ポリマー2783
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3395
ポリマ－28,9961
非ポリマー3434
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2083
ポリマ－28,9961
非ポリマー2132
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2083
ポリマ－28,9961
非ポリマー2132
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4280 Å2
ΔGint-179 kcal/mol
Surface area49330 Å2
手法PISA
6
B: Glutamate receptor 2
D: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,5478
ポリマ－57,9912
非ポリマー5566
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1850 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area25860 Å2
手法PISA
7
A: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子

C: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,4827
ポリマ－57,9912
非ポリマー4905
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y+1/2,-z+1/21
Buried area1580 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area24310 Å2
手法PISA
8
B: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子

D: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,5478
ポリマ－57,9912
非ポリマー5566
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_456x-1/2,-y+1/2,-z+11
Buried area1390 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area25160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.191, 106.291, 192.817
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Glutamate receptor 2 / GluR-2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / AMPA-selective glutamate receptor 2


分子量: 28995.516 Da / 分子数: 4 / 断片: LIGAND BINDING CORE (S1S2J) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / 器官: BRAIN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19491
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.81 %
結晶化温度: 277 K / pH: 6.5
詳細: 0.1 M CACODYLATE, 18% PEG 8000, 0.2 M ZINC ACETATE, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K, pH 6.50

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月24日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. obs: 49920 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 24.5
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.288 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 0.352 / % possible all: 91

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACTデータ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FTJ

1ftj


解像度: 2.4→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 832648.53 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 2337 5 %RANDOM
Rwork0.237 ---
obs0.237 46842 90.7 %-
all-49179 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.36 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.4 Å0.36 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8100 0 47 220 8367
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.471.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.492
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.232
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.242.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.384 324 4.8 %
Rwork0.339 6459 -
obs--80 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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