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- PDB-2i3c: Crystal Structure of an Aspartoacylase from Homo Sapiens -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2i3c
タイトルCrystal Structure of an Aspartoacylase from Homo Sapiens
要素Aspartoacylase
キーワードHYDROLASE / Canavan disease / N-acetyl-L-aspartate / Zinc-dependent hydrolase / Aspartoacylase family / Aminoacylase-2 / ACY2 / ASPA / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI / CENTER FOR EUKARYOTIC STRUCTURAL GENOMICS / CESG
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartoacylase / aspartoacylase activity / acetate metabolic process / aspartate metabolic process / central nervous system myelination / Aspartate and asparagine metabolism / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amides / hydrolase activity, acting on ester bonds / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / identical protein binding ...aspartoacylase / aspartoacylase activity / acetate metabolic process / aspartate metabolic process / central nervous system myelination / Aspartate and asparagine metabolism / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amides / hydrolase activity, acting on ester bonds / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
N-terminal domain of TfIIb - #160 / Aspartoacylase / Succinylglutamate desuccinylase/aspartoacylase / Succinylglutamate desuccinylase / Aspartoacylase family / N-terminal domain of TfIIb / Zn peptidases / Single Sheet / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Aspartoacylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Bitto, E. / Wesenberg, G.E. / Phillips Jr., G.N. / Mccoy, J.G. / Bingman, C.A. / Center for Eukaryotic Structural Genomics (CESG)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2007
タイトル: Structure of aspartoacylase, the brain enzyme impaired in Canavan disease.
著者: Bitto, E. / Bingman, C.A. / Wesenberg, G.E. / McCoy, J.G. / Phillips, G.N.
履歴
登録2006年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartoacylase
B: Aspartoacylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,27012
ポリマ－72,3792
非ポリマー89110
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4500 Å2
ΔGint-150 kcal/mol
Surface area25860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.551, 145.551, 103.396
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: CYS / End label comp-ID: CYS / Refine code: 2 / Auth seq-ID: 9 - 310 / Label seq-ID: 11 - 312

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細The biological unit is a dimer (chains A & B in ASU).

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要素

#1: タンパク質 Aspartoacylase / Aminoacylase-2 / ACY-2


分子量: 36189.566 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASPA, ACY2, ASP / プラスミド: PVP 33K / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL834 P(RARE2) / 参照: UniProt: P45381, aspartoacylase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.6 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: PROTEIN SOLUTION (10 MG/ML PROTEIN, 0.050 M SODIUM CHLORIDE, 0.0003 M TCEP, 0.005 M Tris PH 8.0) MIXED IN A 1:1 RATIO WITH THE WELL SOLUTION (1.344 M K2HPO4, 0.056 M NaH2PO4) CRYOPROTECTED ...詳細: PROTEIN SOLUTION (10 MG/ML PROTEIN, 0.050 M SODIUM CHLORIDE, 0.0003 M TCEP, 0.005 M Tris PH 8.0) MIXED IN A 1:1 RATIO WITH THE WELL SOLUTION (1.344 M K2HPO4, 0.056 M NaH2PO4) CRYOPROTECTED WITH WELL SOLUTION WITH 25% Ethylene glycol, vapor diffusion, hanging drop, temperature 277K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 22-ID10.97926
2
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年8月5日
詳細: HORIZONTAL SAGITALLY FOCUSING 2ND BENT MONOCHROMATOR CRYSTAL, VERTICAL BENT FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: CRYOGENICALLY COOLED SI (220) DOUBLE BOUNCE
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97926 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→48.716 Å / Num. obs: 27367 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 13.3 % / Rmerge(I) obs: 0.164 / Χ2: 1.238 / Net I/σ(I): 10.612
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.8-2.96.20.5821.86622071.17481.4
2.9-3.028.10.53626661.00697
3.02-3.1511.80.47427571.012100
3.15-3.3214.40.37327681.061100
3.32-3.5315.20.2927291.157100
3.53-3.815.30.21127881.296100
3.8-4.1815.40.14727841.261100
4.18-4.7915.30.1228061.353100
4.79-6.0315.10.11628511.352100
6.03-48.71614.20.08730111.46899.8

-
位相決定

Phasing MRRfactor: 0.434 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.498
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å48.69 Å
Translation4 Å48.69 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2gu2

2gu2


解像度: 2.8→48.716 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / WRfactor Rfree: 0.215 / WRfactor Rwork: 0.175 / SU B: 23.555 / SU ML: 0.217 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.501 / ESU R Free: 0.305 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 1374 5.032 %RANDOM
Rwork0.195 ---
all0.197 ---
obs0.197 27305 97.794 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 47.682 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.567 Å20 Å20 Å2
2--0.567 Å20 Å2
3----1.133 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→48.716 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4860 0 42 36 4938
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0225014
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5511.9726800
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2375602
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.42624.492236
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.84315874
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.2021524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2738
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023788
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2290.22122
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3210.23395
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1230.2113
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.2140.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1930.228
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.39923094
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.41544914
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.44162142
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.16681886
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
1208TIGHT POSITIONAL0.050.05
1222MEDIUM POSITIONAL0.40.5
1208TIGHT THERMAL0.110.5
1222MEDIUM THERMAL0.952
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8-2.8730.419900.3541502201778.929
2.873-2.9510.409960.3371731197692.46
2.951-3.0370.345810.2931824192998.756
3.037-3.130.2871070.2521756186699.839
3.13-3.2330.264910.2111718181199.89
3.233-3.3460.262950.19416551750100
3.346-3.4720.267780.1971623170399.883
3.472-3.6140.245760.1915531629100
3.614-3.7750.25790.1841503158399.937
3.775-3.9580.228850.17714331518100
3.958-4.1720.198640.1671376144199.931
4.172-4.4250.206670.14112941361100
4.425-4.730.178600.13612271287100
4.73-5.1080.165660.14211381204100
5.108-5.5940.24660.17110591125100
5.594-6.2520.249450.1889671012100
6.252-7.2150.256470.207864911100
7.215-8.8250.243330.2751784100
8.825-12.4360.156300.166594624100
12.436-48.7160.32180.33936339097.692

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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