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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2hyt | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF A TETR-FAMILY TRANSCRIPTIONAL REGULATOR (ECA1819) FROM PECTOBACTERIUM ATROSEPTICUM AT 1.64 A RESOLUTION | ||||||
![]() | TetR-family transcriptional regulator | ||||||
![]() | TRANSCRIPTION / TETR-FAMILY TRANSCRIPTIONAL REGULATOR / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2 | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of TetR-family transcriptional regulator (YP_049917.1) from Erwinia Cartovora Atroseptica SCRI1043 at 1.64 A resolution 著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
履歴 |
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Remark 300 | BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN. ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN. SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE BIOLOGICAL UNIT IS SUPPORTED BY SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 56.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 43.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 432.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 434.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 12.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 19 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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詳細 | ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE BIOLOGICAL UNIT IS SUPPORTED BY SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 22025.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: YP_049917.1 / 発現宿主: ![]() ![]() | ||
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#2: 化合物 | ChemComp-EDO / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.22 % 解説: THE STRUCTURE WAS INITIALLY SOLVED BY MAD FROM ONE CRYSTAL AND REFINEMENT WAS AGAINST DATA FROM A SECOND HIGHER RESOLUTION CRYSTAL |
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結晶化 | 温度: 277 K 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop pH: 6.2 詳細: 0.2M NH4F, 20.0% PEG-3350, No Buffer pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 |
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放射光源 |
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検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月17日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing) プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 1.6→27.126 Å / Num. obs: 27542 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 6.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. EDO MOLECULES FROM THE CRYO SOLUTION ARE MODELED. 4. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 18.116 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.64→27.126 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.64→1.683 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 22.46 Å / Origin y: 41.354 Å / Origin z: 12.35 Å
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精密化 TLSグループ | Selection: ALL |