[日本語] English
万見
- PDB-2hvm: HEVAMINE A AT 1.8 ANGSTROM RESOLUTION -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hvm
タイトルHEVAMINE A AT 1.8 ANGSTROM RESOLUTION
要素HEVAMINE
キーワードHYDROLASE / CHITINASE/LYSOZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


chitinase activity / endochitinase activity / vacuole / chitinase / chitin catabolic process / polysaccharide catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Chitinase Cts1-like / : / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site signature. / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) domain profile. / Glycosyl hydrolases family 18 / Glycoside hydrolase family 18, catalytic domain / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel ...Chitinase Cts1-like / : / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site signature. / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) domain profile. / Glycosyl hydrolases family 18 / Glycoside hydrolase family 18, catalytic domain / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Hevea brasiliensis (植物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Terwisscha Van Scheltinga, A.C. / Hennig, M. / Dijkstra, B.W.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: The 1.8 A resolution structure of hevamine, a plant chitinase/lysozyme, and analysis of the conserved sequence and structure motifs of glycosyl hydrolase family 18.
著者: Terwisscha van Scheltinga, A.C. / Hennig, M. / Dijkstra, B.W.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Stereochemistry of Chitin Hydrolysis by a Plant Chitinase/Lysozyme and X-Ray Structure of a Complex with Allosamidin. Evidence for Substrate Assisted Catalysis
著者: Terwisscha Van Scheltinga, A.C. / Armand, S. / Kalk, K.H. / Isogai, A. / Henrissat, B. / Dijkstra, B.W.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1994
タイトル: Crystal Structures of Hevamine, a Plant Defence Protein with Chitinase and Lysozyme Activity, and its Complex with an Inhibitor
著者: Terwisscha Van Scheltinga, A.C. / Kalk, K.H. / Beintema, J.J. / Dijkstra, B.W.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990
タイトル: Crystallization of Hevamine, an Enzyme with Lysozyme/Chitinase Activity from Hevea Brasiliensis Latex
著者: Rozeboom, H.J. / Budiani, A. / Beintema, J.J. / Dijkstra, B.W.
履歴
登録1996年7月2日処理サイト: BNL
置き換え1997年1月11日ID: 1HVM
改定 1.01997年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: HEVAMINE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5731
ポリマ－29,5731
非ポリマー00
水3,711206
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)52.300, 57.720, 82.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 HEVAMINE / CHITINASE/LYSOZYME


分子量: 29573.182 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Hevea brasiliensis (植物) / 組織: LATEX / 参照: UniProt: P23472, chitinase, lysozyme
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.0
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Rozeboom, H.J., (1990) J.Mol.Biol., 212, 441. / PH range low: 9 / PH range high: 5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
135-65 %satammonium sulfate1drop
21.7-3.4 Msodium chloride1reservoirprecipitant

-
データ収集

回折平均測定温度: 279 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.92
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年7月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 23188 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.05
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 9999 Å / Num. measured all: 107989 / Rmerge(I) obs: 0.048
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 1.85 Å / % possible obs: 80.8 % / Rmerge(I) obs: 0.149

-
解析

ソフトウェア
名称分類
MOSFLMデータ削減
TNT精密化
精密化解像度: 1.8→8 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.19 --
Rwork0.149 --
obs0.149 20520 88 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2087 0 0 206 2293
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0142961.3
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.2958261.2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d22.924920
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.011022
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.036280
X-RAY DIFFRACTIONt_it2.68214860
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.015740
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.196
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg22.90
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.030

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る