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- PDB-2hv8: Crystal structure of GTP-bound Rab11 in complex with FIP3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hv8
タイトルCrystal structure of GTP-bound Rab11 in complex with FIP3
要素
  • Rab11 family-interacting protein 3
  • Ras-related protein Rab-11A
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Rab11a / FIP3 / cytokinesis / recycling endosomes
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of early endosome to recycling endosome transport / regulation of protein localization to centrosome / protein localization to cleavage furrow / synaptic vesicle endosomal processing / early endosome to recycling endosome transport / postsynaptic recycling endosome membrane / regulation of endocytic recycling / establishment of protein localization to organelle / negative regulation of adiponectin secretion / postsynaptic recycling endosome ...regulation of early endosome to recycling endosome transport / regulation of protein localization to centrosome / protein localization to cleavage furrow / synaptic vesicle endosomal processing / early endosome to recycling endosome transport / postsynaptic recycling endosome membrane / regulation of endocytic recycling / establishment of protein localization to organelle / negative regulation of adiponectin secretion / postsynaptic recycling endosome / positive regulation of mitotic cytokinetic process / plasma membrane to endosome transport / establishment of vesicle localization / exosomal secretion / amyloid-beta clearance by transcytosis / regulation of cilium assembly / regulation of protein transport / presynaptic endosome / astral microtubule organization / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / VxPx cargo-targeting to cilium / vesicle-mediated transport in synapse / protein transmembrane transport / regulation of vesicle-mediated transport / myosin V binding / positive regulation of cilium assembly / RAB geranylgeranylation / melanosome transport / multivesicular body assembly / protein localization to cilium / endocytic recycling / Golgi to plasma membrane protein transport / establishment of protein localization to membrane / TBC/RABGAPs / protein localization to cell surface / syntaxin binding / dynein light intermediate chain binding / mitotic metaphase chromosome alignment / exocytosis / cleavage furrow / positive regulation of epithelial cell migration / endocytic vesicle / mitotic spindle assembly / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / transport vesicle / intercellular bridge / phagocytic vesicle / vesicle-mediated transport / multivesicular body / centriole / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / cytoplasmic vesicle membrane / trans-Golgi network membrane / small monomeric GTPase / regulation of cytokinesis / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein localization to plasma membrane / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / trans-Golgi network / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / recycling endosome / small GTPase binding / centriolar satellite / Schaffer collateral - CA1 synapse / recycling endosome membrane / neuron projection development / spindle pole / endocytic vesicle membrane / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / synaptic vesicle membrane / G protein activity / cytoplasmic vesicle / midbody / protein-macromolecule adaptor activity / microtubule binding / vesicle / molecular adaptor activity / endosome / cilium / ciliary basal body / Golgi membrane / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / calcium ion binding / centrosome / GTP binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Rab11-FIP3-like domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2440 / Rab-binding domain FIP-RBD / FIP-RBD, C-terminal domain superfamily / FIP domain / FIP-RBD domain profile. / : / Small GTPase Rab domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases ...: / Rab11-FIP3-like domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2440 / Rab-binding domain FIP-RBD / FIP-RBD, C-terminal domain superfamily / FIP domain / FIP-RBD domain profile. / : / Small GTPase Rab domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / EF-hand domain pair / Rab subfamily of small GTPases / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
METHOXYETHANE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Rab11 family-interacting protein 3 / Ras-related protein Rab-11A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Eathiraj, S. / Mishra, A. / Prekeris, R. / Lambright, D.G.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structural Basis for Rab11-mediated Recruitment of FIP3 to Recycling Endosomes.
著者: Eathiraj, S. / Mishra, A. / Prekeris, R. / Lambright, D.G.
履歴
登録2006年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras-related protein Rab-11A
D: Rab11 family-interacting protein 3
B: Ras-related protein Rab-11A
E: Rab11 family-interacting protein 3
C: Ras-related protein Rab-11A
F: Rab11 family-interacting protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,82119
ポリマ－79,4426
非ポリマー2,37813
水16,322906
1
A: Ras-related protein Rab-11A
D: Rab11 family-interacting protein 3
ヘテロ分子

A: Ras-related protein Rab-11A
D: Rab11 family-interacting protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,24910
ポリマ－52,9624
非ポリマー1,2876
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
2
B: Ras-related protein Rab-11A
E: Rab11 family-interacting protein 3
C: Ras-related protein Rab-11A
F: Rab11 family-interacting protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,69614
ポリマ－52,9624
非ポリマー1,73510
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7860 Å2
ΔGint-104 kcal/mol
Surface area20980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)218.291, 52.601, 70.679
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.56, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-770-

HOH

21D-778-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質 Ras-related protein Rab-11A / Rab-11 / YL8


分子量: 19353.783 Da / 分子数: 3 / 断片: GTPase domain / 変異: Q70L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAB11A / プラスミド: modified pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)-RIL / 参照: UniProt: P62491
#2: タンパク質 Rab11 family-interacting protein 3 / Rab11-FIP3 / EF hands-containing Rab-interacting protein / Eferin


分子量: 7127.024 Da / 分子数: 3 / 断片: C-terminal region / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAB11FIP3 / プラスミド: modified pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)-RIL / 参照: UniProt: O75154

-
非ポリマー , 6種, 919分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-2ME / METHOXYETHANE


分子量: 60.095 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O
#7: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 906 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG4000, 0.4M Ammonium Sulfate, 100mM MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年11月18日
放射モノクロメーター: CONFOCAL BLUE OPTIC DEVICE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. all: 64429 / Num. obs: 64451 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 27.5
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 5 / Rsym value: 0.259 / % possible all: 77

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry: 1YZK

1yzk


解像度: 1.86→8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 3.013 / SU ML: 0.093 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.16 / ESU R Free: 0.143 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2369 3221 5.1 %RANDOM
Rwork0.2034 ---
obs0.2051 60337 98.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.957 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.45 Å20 Å21.3 Å2
2--0.27 Å20 Å2
3---0.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5073 0 140 906 6119
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0225283
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9721.9787188
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8465651
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.64423.319232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.02615857
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8371544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.2845
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.023876
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1760.22668
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2950.23691
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1050.2812
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0270.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1620.298
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1240.2115
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4111.53372
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.69225198
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.97332226
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.5454.51990
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.857→1.903 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.406 217 -
Rwork0.329 3863 -
obs--89.18 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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