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- PDB-2hsn: Structural basis of yeast aminoacyl-tRNA synthetase complex forma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hsn
タイトルStructural basis of yeast aminoacyl-tRNA synthetase complex formation revealed by crystal structures of two binary sub-complexes
要素
  • GU4 nucleic-binding protein 1
  • Methionyl-tRNA synthetase, cytoplasmicメチオニンtRNAリガーゼ
キーワードLigase/RNA Binding Protein / protein complex protein interaction GST-fold (タンパク質複合体) / Ligase-RNA Binding Protein COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


methionyl glutamyl tRNA synthetase complex / glutamyl-tRNA aminoacylation / メチオニンtRNAリガーゼ / methionine-tRNA ligase activity / methionyl-tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / enzyme activator activity / cytoplasmic stress granule ...methionyl glutamyl tRNA synthetase complex / glutamyl-tRNA aminoacylation / メチオニンtRNAリガーゼ / methionine-tRNA ligase activity / methionyl-tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / enzyme activator activity / cytoplasmic stress granule / tRNA binding / ATP binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #110 / Glutaredoxin - #170 / Methionyl-tRNA synthetase, N-terminal heteromerisation domain / MetRS-N binding domain / Methionine-tRNA ligase, type 1 / Methionyl-tRNA synthetase, Zn-domain / メチオニンtRNAリガーゼ / Methioninyl-tRNA synthetase core domain / Methionyl-tRNA synthetase, anticodon-binding domain / tRNA-binding domain ...Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #110 / Glutaredoxin - #170 / Methionyl-tRNA synthetase, N-terminal heteromerisation domain / MetRS-N binding domain / Methionine-tRNA ligase, type 1 / Methionyl-tRNA synthetase, Zn-domain / メチオニンtRNAリガーゼ / Methioninyl-tRNA synthetase core domain / Methionyl-tRNA synthetase, anticodon-binding domain / tRNA-binding domain / Putative tRNA binding domain / tRNA-binding domain profile. / Methionyl/Leucyl tRNA synthetase / tRNA synthetases class I (M) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia, anticodon-binding / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Glutaredoxin / Nucleic acid-binding, OB-fold / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Methionine--tRNA ligase, cytoplasmic / tRNA-aminoacylation cofactor ARC1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Simader, H. / Koehler, C. / Basquin, J. / Suck, D.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2006
タイトル: Structural basis of yeast aminoacyl-tRNA synthetase complex formation revealed by crystal structures of two binary sub-complexes.
著者: Simader, H. / Hothorn, M. / Kohler, C. / Basquin, J. / Simos, G. / Suck, D.
履歴
登録2006年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). According to authors:This crystal structure reveals domain swapping of the N-terminal 55 residues between neighbouring molecules of MetRS-N (chain A of this entry) related by a true crystallographic 2-fold axis, effectively generating a tetramer of 2:2 composition. As discussed in detail in the literature reference of this entry, this phenomenon is an artifact of heterologous recombinant overexpression of MetRS-N in E. coli. Full-length MetRS purified from yeast is a monomer and engages in a 1:1 interaction with Arc1p (Deinert et al. (2001) JBC 276, 6000-6008).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methionyl-tRNA synthetase, cytoplasmic
B: GU4 nucleic-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2062
ポリマ－32,2062
非ポリマー00
水2,738152
1
A: Methionyl-tRNA synthetase, cytoplasmic
B: GU4 nucleic-binding protein 1

A: Methionyl-tRNA synthetase, cytoplasmic
B: GU4 nucleic-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,4124
ポリマ－64,4124
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)94.480, 94.480, 88.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細The biological unit is a heterodimer. The asymmetric unit contains a domain-swapped heterodimer.

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要素

#1: タンパク質 Methionyl-tRNA synthetase, cytoplasmic / メチオニンtRNAリガーゼ / Methionine-tRNA ligase / MetRS


分子量: 18202.875 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-160 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: MES1 / プラスミド: pETm-derivative / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 Star / 参照: UniProt: P00958, メチオニンtRNAリガーゼ
#2: タンパク質 GU4 nucleic-binding protein 1 / G4p1 protein / P42 / ARC1 protein


分子量: 14002.878 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-122 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ARC1 / プラスミド: pETm-derivative / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 Star / 参照: UniProt: P46672
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.86 %
結晶化温度: 293 K / pH: 9
詳細: 8 - 14 % PEG 20.000, 1 - 3 % dioxane, 100 mM BICINE, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K, pH 9.00

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU11.54179
シンクロトロンESRF ID14-420.9395
検出器
タイプID検出器日付
MAR scanner 345 mm plate1IMAGE PLATE2006年2月7日
ADSC QUANTUM 3152CCD2006年2月26日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1mirrorsSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si111 or Si311 crystals, LN2 cooledSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.541791
20.93951
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 20772 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 21.5
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.263 / Mean I/σ(I) obs: 4.96 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: CHAIN C FROM PDB ENTRY 2HQT

2hqt


解像度: 2.2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 7.439 / SU ML: 0.183 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -3 / ESU R: 0.246 / ESU R Free: 0.219 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 1039 5 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.228 19731 99.3 %-
all-19862 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.43 Å20 Å20 Å2
2---1.43 Å20 Å2
3---2.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2203 0 0 152 2355
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0222265
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021458
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2671.9643081
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93333604
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1515278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.31325.45599
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.87215380
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.659155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2367
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022474
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02421
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2380.2594
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1910.21448
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1820.21106
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0910.21086
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1940.2146
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2560.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2610.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2340.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9051.51811
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1081.5549
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.02722274
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4243990
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1144.5807
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.388 72 -
Rwork0.317 1442 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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