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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2hsb | ||||||
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タイトル | Crystal structure of a hepn domain containing protein (af_0298) from archaeoglobus fulgidus at 1.95 A resolution | ||||||
![]() | Hypothetical UPF0332 protein AF0298 | ||||||
![]() | UNKNOWN FUNCTION / Duf103 family / structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 | ||||||
機能・相同性 | HEPN domain / HEPN domain / Nucleotidyltransferases domain 2 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha / UPF0332 protein AF_0298![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of hypothetical protein (NP_069135.1) from Archaeoglobus Fulgidus at 1.95 A resolution 著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 38.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 29.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 446.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 448 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 7.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 10 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14812.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-PG4 / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.47 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / pH: 7 詳細: 0.05M Li2SO4, 50.0% PEG-200, 0.1M TRIS, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K, pH 7.00 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月17日 / 詳細: FLAT COLLIMATING MIRROR, TOROID FOCUSING MIRROR | ||||||||||||
放射 | モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 1.9→29.336 Å / Num. obs: 11515 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 30.41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 14.3 | ||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 1.95→2 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.925 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.925 / % possible all: 100 |
-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. SO4 AND PEG-200 (PG4) MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYO SOLUTION ARE MODELED. 4. OCCUPANCIES OF SO4 1 AND PG4 7 ARE REDUCED BECAUSE THEY LIE ON SPECIAL POSITIONS. 5. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 40.51 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.95→29.34 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 39.633 Å / Origin y: 32.735 Å / Origin z: 29.261 Å
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