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万見
- PDB-2hnu: Crystal Structure of a Dipeptide Complex of Bovine Neurophysin-I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hnu
タイトルCrystal Structure of a Dipeptide Complex of Bovine Neurophysin-I
要素Oxytocin-neurophysin 1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / Neurophysin / ligand-facilitated dimerization / inter-domain loop / amino-terminus / subunit interface / hydrogen bonding
機能・相同性
機能・相同性情報


Vasopressin-like receptors / oxytocin receptor binding / neurohypophyseal hormone activity / V1A vasopressin receptor binding / neuropeptide hormone activity / G alpha (q) signalling events / secretory granule / response to estrogen / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Neurophysin II; Chain A / Neurohypophysial hormone domain / Neurohypophysial hormone / Neurohypophysial hormone, conserved site / Neurohypophysial hormone domain superfamily / Neurohypophysial hormones, C-terminal Domain / Neurohypophysial hormones, N-terminal Domain / Neurohypophysial hormones signature. / Neurohypophysial hormones / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHENYLALANINE / TYROSINE / Oxytocin-neurophysin 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Li, X. / Lee, H. / Wu, J. / Breslow, E.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2007
タイトル: Contributions of the interdomain loop, amino terminus, and subunit interface to the ligand-facilitated dimerization of neurophysin: crystal structures and mutation studies of bovine neurophysin-I.
著者: Li, X. / Lee, H. / Wu, J. / Breslow, E.
履歴
登録2006年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Oxytocin-neurophysin 1
B: Oxytocin-neurophysin 1
C: Oxytocin-neurophysin 1
D: Oxytocin-neurophysin 1
E: Oxytocin-neurophysin 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,54815
ポリマ－40,8165
非ポリマー1,73210
水1,29772
1
A: Oxytocin-neurophysin 1
B: Oxytocin-neurophysin 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0196
ポリマ－16,3272
非ポリマー6934
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Oxytocin-neurophysin 1
D: Oxytocin-neurophysin 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0196
ポリマ－16,3272
非ポリマー6934
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Oxytocin-neurophysin 1
ヘテロ分子

E: Oxytocin-neurophysin 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0196
ポリマ－16,3272
非ポリマー6934
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_556x,x-y,-z+4/31
単位格子
Length a, b, c (Å)111.157, 111.157, 127.241
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
詳細The biological unit is a dimer. There are 2.5 biological units per asymmetric unit (chains A & B and chains C & D and chain E

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要素

#1: タンパク質
Oxytocin-neurophysin 1


分子量: 8163.254 Da / 分子数: 5 / 断片: Residues 38-118 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: OXT / プラスミド: pTHMa30-51 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)p Lys S / 参照: UniProt: P01175
#2: 化合物
ChemComp-PHE / PHENYLALANINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 165.189 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO2
#3: 化合物
ChemComp-TYR / TYROSINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 181.189 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.2 M ammonium acetate, 0.1 M trisodium citrate dihydrate, 60% PEG4000, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.541 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年9月7日 / 詳細: VariMax-HR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.541 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→40 Å / Num. obs: 59209 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Χ2: 1.1 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2-2.075.60.58759101.15299
2.07-2.156.30.47559231.14899.9
2.15-2.256.50.34559691.16799.9
2.25-2.376.60.2659481.15399.9
2.37-2.526.70.20259641.08699.9
2.52-2.716.90.13359451.199.8
2.71-2.997.30.08759211.08799.6
2.99-3.4280.05859231.09299.4
3.42-4.318.40.03858871.04298.7
4.31-508.60.02858191.03397

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JK6

1jk6


解像度: 2→28.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 298758.312 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 2805 4.9 %RANDOM
Rwork0.219 ---
obs-56962 95.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.183 Å2 / ksol: 0.383 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.35 Å23.9 Å20 Å2
2--3.35 Å20 Å2
3----6.71 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.25 Å
Luzzati d res low-30 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→28.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2910 0 0 72 2982
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.02
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.811.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.532
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.72
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.62.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 455 5.1 %
Rwork0.258 8529 -
obs-8984 90.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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