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万見
- PDB-2hls: The crystal structure of a protein disulfide oxidoreductase from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hls
タイトルThe crystal structure of a protein disulfide oxidoreductase from Aeropyrum pernix k1
要素protein disulfide oxidoreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / protein disulfide oxidoreductase / thioredoxin fold
機能・相同性Glutaredoxin-like, bacteria/archaea / Thioredoxin domain / Thioredoxin-like fold / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / Protein-disulfide oxidoreductase
機能・相同性情報
生物種Aeropyrum pernix (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者D'Ambrosio, K. / De Simone, G.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: A Novel Member of the Protein Disulfide Oxidoreductase Family from Aeropyrum pernix K1: Structure, Function and Electrostatics.
著者: D'Ambrosio, K. / Pedone, E. / Langella, E. / De Simone, G. / Rossi, M. / Pedone, C. / Bartolucci, S.
履歴
登録2006年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: protein disulfide oxidoreductase
B: protein disulfide oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,7994
ポリマ－54,7282
非ポリマー712
水7,638424
1
A: protein disulfide oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4002
ポリマ－27,3641
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: protein disulfide oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4002
ポリマ－27,3641
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: protein disulfide oxidoreductase
B: protein disulfide oxidoreductase
ヘテロ分子

A: protein disulfide oxidoreductase
B: protein disulfide oxidoreductase
ヘテロ分子

A: protein disulfide oxidoreductase
B: protein disulfide oxidoreductase
ヘテロ分子

A: protein disulfide oxidoreductase
B: protein disulfide oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)219,19716
ポリマ－218,9138
非ポリマー2848
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+11
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area19380 Å2
ΔGint-147 kcal/mol
Surface area70750 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)90.625, 101.424, 128.927
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
詳細The biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質 protein disulfide oxidoreductase


分子量: 27364.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aeropyrum pernix (古細菌) / 株: K1 / プラスミド: pTrc99A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rb791 / 参照: UniProt: Q9YDZ4
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 424 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.54 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 2M ammonium sulfate, 2% PEG 400, 0.1M HEPES, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1.2 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2004年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→20 Å / Num. obs: 44495 / % possible obs: 98.1 % / Rsym value: 0.034 / Net I/σ(I): 36.9
反射 シェル解像度: 1.93→2 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Rsym value: 0.297 / % possible all: 87.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2AYT

2ayt


解像度: 1.93→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.209 2111 RANDOM
Rwork0.187 --
all-44914 -
obs-41970 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3658 0 2 424 4084
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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