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万見
- PDB-2hjh: Crystal Structure of the Sir2 deacetylase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hjh
タイトルCrystal Structure of the Sir2 deacetylase
要素NAD-dependent histone deacetylase SIR2
キーワードHYDROLASE / protein / sirtuin / acetyl-adp-ribose / nicotinamide
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mating type switching / negative regulation of DNA amplification / RENT complex / regulation of DNA stability / establishment of protein-containing complex localization to telomere / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / telomere tethering at nuclear periphery / negative regulation of DNA recombination / protein acetyllysine N-acetyltransferase / histone H3K14 deacetylase activity, NAD-dependent ...regulation of mating type switching / negative regulation of DNA amplification / RENT complex / regulation of DNA stability / establishment of protein-containing complex localization to telomere / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / telomere tethering at nuclear periphery / negative regulation of DNA recombination / protein acetyllysine N-acetyltransferase / histone H3K14 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K4 deacetylase activity, NAD-dependent / rDNA heterochromatin formation / histone deacetylase activity, NAD-dependent / chromatin silencing complex / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / sister chromatid cohesion / silent mating-type cassette heterochromatin formation / negative regulation of DNA replication / DNA replication origin binding / NAD+ binding / subtelomeric heterochromatin formation / heterochromatin / double-strand break repair via nonhomologous end joining / heterochromatin formation / chromatin organization / chromosome, telomeric region / nucleolus / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
NAD-dependent histone deacetylase Sir2, N-terminal / Protein of unknown function (DUF592) / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. ...NAD-dependent histone deacetylase Sir2, N-terminal / Protein of unknown function (DUF592) / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE / Chem-XYQ / NAD-dependent histone deacetylase SIR2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Hall, B.E. / Ellenberger, T.E.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Autoregulation of the yeast Sir2 deacetylase by reaction and trapping of a pseudosubstrate motif in the active site
著者: Hall, B.E. / Buchberger, J.R. / Gerber, S.A. / Ambrosio, A.L.B. / Gygi, S.P. / Filman, D. / Moazed, D. / Ellenberger, T.
履歴
登録2006年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent histone deacetylase SIR2
B: NAD-dependent histone deacetylase SIR2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,9788
ポリマ－81,4002
非ポリマー1,5786
水9,314517
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)52.353, 89.566, 94.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.95, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 NAD-dependent histone deacetylase SIR2 / Regulatory protein SIR2 / Silent information regulator 2


分子量: 40699.992 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SIR2, MAR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P06700, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-XYQ / (2R,3R,4S,5R)-5-({[(R)-{[(R)-{[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINO-9H-PURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXYTETRAHYDROFURAN-2-YL]METHOXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}METHYL)-3,4-DIHYDROXYTETRAHYDROFURAN-2-YL ACETATE / ACETYL-RIBOSYL-ADP


分子量: 601.352 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H25N5O15P2
#4: 化合物 ChemComp-NCA / NICOTINAMIDE / ニコチンアミド


分子量: 122.125 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6N2O / コメント: 薬剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 517 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.2 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 10% PEG 6000, 100mM TRIS pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9787 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年8月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 4.2 % / Av σ(I) over netI: 12.6 / 数: 586119 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Χ2: 1.04 / D res high: 1.85 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 139309 / % possible obs: 98.8
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
3.99509810.031.0414.2
3.163.9910010.0420.9454.3
2.763.1610010.0441.074.4
2.512.7610010.061.0584.3
2.332.5110010.0811.024.4
2.192.3310010.111.0344.4
2.082.1910010.1561.0334.3
1.992.0810010.241.0694.3
1.921.9999.910.3561.0564.2
1.851.9290.110.4321.0463.2
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. all: 139309 / Num. obs: 71108 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Χ2: 1.037 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.432 / Num. unique all: 12698 / Χ2: 1.046 / % possible all: 90.1

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing MAD set site
IDAtom type symbolB isoFract xFract yFract zOccupancy
1Se30.4970.4310.1760.546
2Se31.4960.3520.1680.0810.531
3Se30.0280.5190.0160.280.464
4Se34.970.4640.1360.0590.496
5Se31.2090.530.1330.0840.428
6Se51.7420.6410.2370.4010.559
7Se33.2040.1850.2370.1280.331
8Se45.220.6230.5180.0520.426
9Se40.5830.8250.8280.170.387
10Se41.1850.2340.9470.190.319
11Se600.5110.1980.4230.535
12Se41.7820.150.8410.3220.297
13Se29.5890.7250.9670.2770.218
14Se600.8090.3210.3550.516
15Se40.0940.5210.070.4950.186
Phasing dmFOM : 0.58 / FOM acentric: 0.58 / FOM centric: 0.54 / 反射: 68895 / Reflection acentric: 66994 / Reflection centric: 1901
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
5.3-36.5970.940.950.830182785233
3.3-5.30.940.940.8195879176411
2.6-3.30.820.830.711195611591365
2.3-2.60.650.650.421201911702317
2-2.30.40.410.242100320578425
1.9-20.180.180.111131211162150

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE2.09位相決定
RESOLVE2.09位相決定
REFMAC5.1.24精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.85→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 3.062 / SU ML: 0.089 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.118 / ESU R Free: 0.12 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 3497 5.1 %RANDOM
Rwork0.171 ---
all0.173 69079 --
obs-69079 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.546 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.62 Å20 Å20.85 Å2
2---1.37 Å20 Å2
3---2.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5129 0 96 517 5742
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0280.0225363
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024855
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1241.987288
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.113311342
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0375647
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1440.2827
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.025821
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0130.021073
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2320.21133
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2510.25674
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.10.23016
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.180.2384
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1920.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.30.292
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.210.236
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3161.53261
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.16125294
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.78432102
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.0274.51993
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.302 199
Rwork0.259 3671
obs-3870
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.87560.12310.01321.5274-0.35771.21620.0229-0.01190.03980.06230.04450.1437-0.0322-0.1503-0.06740.06620.0174-0.01320.06790.00520.0107-10.605726.169291.2654
21.04620.3532-0.07391.3739-0.44921.6966-0.0065-0.0394-0.16250.0603-0.0091-0.1958-0.02930.21910.01570.07490.0186-0.01380.0591-0.00070.03714.708143.256781.619
31.7651-0.0493-0.17952.87230.77271.8151-0.05850.1425-0.3255-0.19920.0378-0.23260.01530.15330.02070.0088-0.01980.01320.0831-0.08220.0987-25.119829.99545.922
43.87580.4144-0.74060.82210.45582.40490.11490.2310.303-0.14850.04950.197-0.1836-0.2226-0.16440.08110.0106-0.02440.06320.01140.0826-49.920145.741357.1779
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA216 - 2258 - 17
21AA231 - 27623 - 68
31AA320 - 363112 - 155
41AA448 - 556240 - 348
52AA296 - 31988 - 111
62AA364 - 408156 - 200
72AA426 - 447218 - 239
83BB216 - 2258 - 17
93BB231 - 27023 - 62
103BB320 - 363112 - 155
113BB448 - 555240 - 347
124BB294 - 31986 - 111
134BB364 - 407156 - 199
144BB424 - 447216 - 239

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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