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- PDB-2hft: THE CRYSTAL STRUCTURE OF THE EXTRACELLULAR DOMAIN OF HUMAN TISSUE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hft
タイトルTHE CRYSTAL STRUCTURE OF THE EXTRACELLULAR DOMAIN OF HUMAN TISSUE FACTOR AT 1.7 ANGSTROMS RESOLUTION
要素HUMAN TISSUE FACTOR
キーワードCOAGULATION FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


activation of blood coagulation via clotting cascade / activation of plasma proteins involved in acute inflammatory response / serine-type peptidase complex / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / NGF-stimulated transcription / positive regulation of positive chemotaxis / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / cytokine receptor activity / positive regulation of TOR signaling / positive regulation of endothelial cell proliferation ...activation of blood coagulation via clotting cascade / activation of plasma proteins involved in acute inflammatory response / serine-type peptidase complex / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / NGF-stimulated transcription / positive regulation of positive chemotaxis / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / cytokine receptor activity / positive regulation of TOR signaling / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of interleukin-8 production / protein processing / phospholipid binding / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of angiogenesis / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / blood coagulation / collagen-containing extracellular matrix / protease binding / positive regulation of cell migration / external side of plasma membrane / positive regulation of gene expression / cell surface / extracellular space / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tissue factor / Tissue factor, conserved site / Tissue factor signature. / Interferon/interleukin receptor domain / Interferon-alpha/beta receptor, fibronectin type III / Tissue factor / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold ...Tissue factor / Tissue factor, conserved site / Tissue factor signature. / Interferon/interleukin receptor domain / Interferon-alpha/beta receptor, fibronectin type III / Tissue factor / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.69 Å
データ登録者Muller, Y.A. / De Vos, A.M.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: The crystal structure of the extracellular domain of human tissue factor refined to 1.7 A resolution.
著者: Muller, Y.A. / Ultsch, M.H. / de Vos, A.M.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Analysis of the Factor Viia Binding Site on Human Tissue Factor: Effects of Tissue Factor Mutations on the Kinetics and Thermodynamics of Binding
著者: Kelley, R.F. / Costas, K.E. / O'Connell, E.M. / Lazarus, R.A.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Structure of the Extracellular Domain of Human Tissue Factor: Location of the Factor Viia Binding Site
著者: Muller, Y.A. / Ultsch, M.H. / Kelley, R.F. / De Vos, A.M.
履歴
登録1995年9月8日処理サイト: BNL
置き換え1996年1月29日ID: 1HFT
改定 1.01996年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN TISSUE FACTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7932
ポリマ－24,6971
非ポリマー961
水4,234235
1
A: HUMAN TISSUE FACTOR
ヘテロ分子

A: HUMAN TISSUE FACTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,5874
ポリマ－49,3952
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_775-y+2,-x+2,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)45.200, 45.200, 230.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 27

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要素

#1: タンパク質 HUMAN TISSUE FACTOR


分子量: 24697.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13726
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE FACTOR VII BINDING SITE WAS IDENTIFIED BY ALA-SCANNING MUTAGENESIS (KELLEY ET AL., 1995; SEE ...THE FACTOR VII BINDING SITE WAS IDENTIFIED BY ALA-SCANNING MUTAGENESIS (KELLEY ET AL., 1995; SEE REFERENCE 1 ABOVE). THIS SITE IS LISTED BELOW AND THE SITE IDENTIFIER IS VII.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.44 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 49 %
結晶化
*PLUS
温度: 100 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: drop contains 0.05 ml of protein solution and 0.01 ml of reservoir solution
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
123 mg/mlprotein1drop
20.1 Msodium chloride1drop
31 mMPMSF1drop
420 mMTris-HCl1drop
550 %satammonium sulfate1reservoir
60.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源波長: 0.908 Å
検出器タイプ: FUJI FILM / 検出器: IMAGE PLATE
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.908 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.69→6 Å / Num. obs: 24199 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.058
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.058

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
X-PLORモデル構築
PROLSQ精密化
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 1.69→6 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 -8.5 %
obs0.204 24199 97 %
原子変位パラメータBiso mean: 27.6 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.69→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1696 0 5 235 1936
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.84
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ/X-PLOR / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.84
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_deg24.92
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_deg1.44

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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