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万見
- PDB-2hdh: BIOCHEMICAL CHARACTERIZATION AND STRUCTURE DETERMINATION OF HUMAN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hdh
タイトルBIOCHEMICAL CHARACTERIZATION AND STRUCTURE DETERMINATION OF HUMAN HEART SHORT CHAIN L-3-HYDROXYACYL COA DEHYDROGENASE PROVIDE INSIGHT INTO CATALYTIC MECHANISM
要素L-3-HYDROXYACYL COA DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / BETA OXIDATION / SCHAD / CATALYTIC ACTIVITY: L-3-HYDROXYACYL-COA + NAD(+) = 3-OXOACYL-COA + NADH
機能・相同性
機能・相同性情報


Beta oxidation of butanoyl-CoA to acetyl-CoA / Beta oxidation of lauroyl-CoA to decanoyl-CoA-CoA / Beta oxidation of hexanoyl-CoA to butanoyl-CoA / Beta oxidation of octanoyl-CoA to hexanoyl-CoA / Beta oxidation of decanoyl-CoA to octanoyl-CoA-CoA / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / (3S)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / fatty acid beta-oxidation / NAD+ binding / Mitochondrial protein degradation ...Beta oxidation of butanoyl-CoA to acetyl-CoA / Beta oxidation of lauroyl-CoA to decanoyl-CoA-CoA / Beta oxidation of hexanoyl-CoA to butanoyl-CoA / Beta oxidation of octanoyl-CoA to hexanoyl-CoA / Beta oxidation of decanoyl-CoA to octanoyl-CoA-CoA / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / (3S)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / fatty acid beta-oxidation / NAD+ binding / Mitochondrial protein degradation / regulation of insulin secretion / response to activity / negative regulation of insulin secretion / response to insulin / transferase activity / positive regulation of cold-induced thermogenesis / spermatogenesis / cell differentiation / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 ...: / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Hydroxyacyl-coenzyme A dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Barycki, J.J. / Bratt, J.M. / Banaszak, L.J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Biochemical characterization and crystal structure determination of human heart short chain L-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase provide insights into catalytic mechanism.
著者: Barycki, J.J. / O'Brien, L.K. / Bratt, J.M. / Zhang, R. / Sanishvili, R. / Strauss, A.W. / Banaszak, L.J.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1987
タイトル: Structure of L-3-Hydroxyacyl-Coenzyme a Dehydrogenase: Preliminary Chain Tracing at 2.8-A Resolution
著者: Birktoff, J.J. / Holden, H.M. / Hamlin, R. / Xuong, N.H. / Banaszak, L.J.
履歴
登録1998年12月4日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-3-HYDROXYACYL COA DEHYDROGENASE
B: L-3-HYDROXYACYL COA DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,9774
ポリマ－64,6502
非ポリマー1,3272
水4,558253
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5350 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area25480 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)50.650, 86.500, 169.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 L-3-HYDROXYACYL COA DEHYDROGENASE / E.C.1.1.1.35 / SCHAD


分子量: 32325.137 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: EXPRESSED AS SELENOMETHIONINE-SUBSTITUTED PROTEIN. PROTEIN WAS EXPRESSED WITH A C-TERMINAL HEXAMERIC HISTIDINE TAG.
器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRIAL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16836, 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 253 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細SEQUENCE TO BE PUBLISHED BY O'BRIEN,SIMS,GIBSON,& STRAUSS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.07 %
解説: STATISTICS ARE FOR 1.0781 ANGSTROM DATA SET WITH BIJVOETS MERGED.
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M ADA, PH 6.5, 15-20% PEG 4000
溶液の組成
ID濃度名称Crystal-IDSol-ID
10.1 M ADA11
215-20% PEG 400011
315-20% PEG 400012
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein1drop
25 mMNAD+1drop
350 mMN-[2-acetamido]-2-iminodiacetic acid1reservoir
414-19 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.0781, 0.9794, 0.9792, 0.9355
検出器タイプ: APS-1 / 検出器: CCD / 日付: 1998年2月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.07811
20.97941
30.97921
40.93551
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 34779 / % possible obs: 90.2 % / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 40.7 Å2 / Rsym value: 3.5 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / % possible all: 60.3
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.035
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 60.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS0.3精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high rms absF: 375652.83 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. ELECTRON DENSITY WAS NOT OBSERVED FOR THE FIRST ELEVEN AMINO ACIDS OF EACH SUBUNIT AND THE MAJORITY OF THE C-TERMINAL HEXAMERIC HISTIDINE TAG.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 1613 5 %RANDOM
Rwork0.198 ---
all-32575 --
obs-32575 84.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 40.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.29 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.43 Å0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4483 0 88 253 4824
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d20.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.281.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.872
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it5.642
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it8.022.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 145 4.5 %
Rwork0.316 3108 -
obs--51.5 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.198
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 40.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.281.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.642
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.872
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.022.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.365 / % reflection Rfree: 4.5 % / Rfactor Rwork: 0.316

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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