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- PDB-2hde: Solution Structure of Human SAP18 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hde
タイトルSolution Structure of Human SAP18
要素Histone deacetylase complex subunit SAP18
キーワードTRANSCRIPTION / HDAC / histone deacetylase / Sin3 / Gli / Bicoid / GAGA / transcriptional repressor
機能・相同性
機能・相同性情報


ASAP complex / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / histone deacetylase complex / RNA splicing / HDACs deacetylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / mRNA processing / transcription corepressor activity / nuclear body ...ASAP complex / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / histone deacetylase complex / RNA splicing / HDACs deacetylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / mRNA processing / transcription corepressor activity / nuclear body / nuclear speck / positive regulation of apoptotic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
ASAP complex, SAP18 subunit / Sin3 associated polypeptide p18 / Histone deacetylase complex subunit SAP18 / Sin3 associated polypeptide p18 superfamily / Sin3 associated polypeptide p18 (SAP18) / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone deacetylase complex subunit SAP18
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / Restrained molecular dynamics (Torsion angle, Cartesian dynamics)
データ登録者McCallum, S.A. / Yin, J.P. / Pan, B. / Fairbrother, W.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Structure of SAP18: a ubiquitin fold in histone deacetylase complex assembly.
著者: McCallum, S.A. / Bazan, J.F. / Merchant, M. / Yin, J. / Pan, B. / de Sauvage, F.J. / Fairbrother, W.J.
履歴
登録2006年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone deacetylase complex subunit SAP18


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9201
ポリマ－16,9201
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Histone deacetylase complex subunit SAP18 / Sin3-associated polypeptide / 18 kDa / Sin3-associated polypeptide p18 / 2HOR0202


分子量: 16920.244 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 6-149 / 変異: C26S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SAP18 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL-codon plus / 参照: UniProt: O00422

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 3D triple resonance techniques

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM SAP18 U-15N, 13C, 50mm sodium chloride, 50mM sodium phosphate, pH 5.5, 20uM EDTA, 3mM sodium azide, 0.1mM DSS, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
21mM SAP18 U-15N, 50mm sodium chloride, 50mM sodium phosphate, pH 5.5, 20uM EDTA, 3mM sodium azide, 0.1mM DSS, 90%H2O, 10%D2O90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 50mM sodium phosphate, 50mM sodium chloride
pH: 5.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX8001
Bruker DRXBrukerDRX6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Felix2000.1解析
CNX2000.1精密化
TALOS98.040.21.02Gabriel Cornilescu, Frank Delaglio, and Ad Baxデータ解析
Monte1G.S. Ruleデータ解析
精密化手法: Restrained molecular dynamics (Torsion angle, Cartesian dynamics)
ソフトェア番号: 1
詳細: Cyana version 1.06 and Candid version 1.1 were also used for refinement
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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