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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2hd0 | ||||||
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タイトル | Structure of the catalytic domain of hepatitis C virus NS2 | ||||||
![]() | Protease NS2-3 (p23) | ||||||
![]() | HYDROLASE / Cysteine Protease / Dimer / Composite Active Site | ||||||
機能・相同性 | ![]() positive regulation of hexokinase activity / modulation by virus of host cellular process / translocation of peptides or proteins into host cell cytoplasm / Toll-like receptor 2 binding / viral capsid assembly / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / TBC/RABGAPs / hepacivirin / host cell mitochondrial membrane / host cell lipid droplet ...positive regulation of hexokinase activity / modulation by virus of host cellular process / translocation of peptides or proteins into host cell cytoplasm / Toll-like receptor 2 binding / viral capsid assembly / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / TBC/RABGAPs / hepacivirin / host cell mitochondrial membrane / host cell lipid droplet / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / transformation of host cell by virus / positive regulation of cytokinesis / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / negative regulation of protein secretion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / kinase binding / SH3 domain binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / viral nucleocapsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA helicase / ribonucleoprotein complex / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Lorenz, I.C. / Rice, C.M. / Marcotrigiano, J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of the catalytic domain of the hepatitis C virus NS2-3 protease. 著者: Lorenz, I.C. / Marcotrigiano, J. / Dentzer, T.G. / Rice, C.M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 294.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 240.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 62 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 81.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13926.373 Da / 分子数: 12 / 断片: protease domain of NS2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P27958, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ #2: 糖 | ChemComp-BOG / #3: 糖 | ChemComp-DMU / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.8 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: 0.1 M Tris pH 8.5 0.8 M Ammonium Acetate 0.25 M Lithium Chloride 12% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K |
-データ収集
回折 |
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放射光源 |
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検出器 |
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放射 |
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放射波長 |
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反射 | 解像度: 2.28→30 Å / Num. obs: 75215 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 3.4 % / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 13.1 | ||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 2.28→2.36 Å / 冗長度: 3.2 % / Rsym value: 0.175 / % possible all: 96.4 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.28→30 Å
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拘束条件 |
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