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万見
- PDB-2h6g: W102T Protein Farnesyltransferase Mutant Complexed with a Geranyl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h6g
タイトルW102T Protein Farnesyltransferase Mutant Complexed with a Geranylgeranylated DDPTASACVLS Peptide Product at 1.85A Resolution
要素
  • Protein farnesyltransferase beta subunit
  • Protein farnesyltransferase/geranylgeranyltransferase type I alpha subunit
  • farnesylated peptide
キーワードTRANSFERASE / FTase / farnesyltransferase / farnesyl transferase / prenyltransferase / CaaX / Ras / lipid modification / prenylation / substrate selectivity
機能・相同性
機能・相同性情報


skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / protein geranylgeranyltransferase activity / peptide pheromone maturation / protein farnesylation / protein geranylgeranyltransferase type I / CAAX-protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase complex / protein farnesyltransferase / protein farnesyltransferase activity / protein farnesyltransferase complex ...skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / protein geranylgeranyltransferase activity / peptide pheromone maturation / protein farnesylation / protein geranylgeranyltransferase type I / CAAX-protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase complex / protein farnesyltransferase / protein farnesyltransferase activity / protein farnesyltransferase complex / Rab geranylgeranyltransferase activity / protein geranylgeranylation / regulation of microtubule-based movement / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / acetyltransferase activator activity / microtubule associated complex / Apoptotic cleavage of cellular proteins / positive regulation of Rac protein signal transduction / alpha-tubulin binding / positive regulation of cell cycle / peptide binding / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / receptor tyrosine kinase binding / lipid metabolic process / RAS processing / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / microtubule binding / molecular adaptor activity / Potential therapeutics for SARS / positive regulation of cell population proliferation / enzyme binding / zinc ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein prenylyltransferase / Prenyltransferase subunit beta / Protein prenyltransferase, alpha subunit / Protein prenyltransferase alpha subunit repeat / Protein prenyltransferases alpha subunit repeat profile. / PFTB repeat / Prenyltransferase alpha-alpha toroid domain / Glycosyltransferase - #20 / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid ...Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein prenylyltransferase / Prenyltransferase subunit beta / Protein prenyltransferase, alpha subunit / Protein prenyltransferase alpha subunit repeat / Protein prenyltransferases alpha subunit repeat profile. / PFTB repeat / Prenyltransferase alpha-alpha toroid domain / Glycosyltransferase - #20 / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
sucrose / GERAN-8-YL GERAN / Protein farnesyltransferase/geranylgeranyltransferase type-1 subunit alpha / Protein farnesyltransferase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Terry, K.L. / Beese, L.S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Conversion of protein farnesyltransferase to a geranylgeranyltransferase.
著者: Terry, K.L. / Casey, P.J. / Beese, L.S.
履歴
登録2006年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年10月20日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein farnesyltransferase/geranylgeranyltransferase type I alpha subunit
B: Protein farnesyltransferase beta subunit
P: farnesylated peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,3626
ポリマ－94,6803
非ポリマー6823
水11,422634
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9050 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area28830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)178.535, 178.535, 64.601
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Protein farnesyltransferase/geranylgeranyltransferase type I alpha subunit / CAAX farnesyltransferase alpha subunit / Ras proteins prenyltransferase alpha / FTase-alpha / Type ...CAAX farnesyltransferase alpha subunit / Ras proteins prenyltransferase alpha / FTase-alpha / Type I protein geranyl-geranyltransferase alpha subunit / GGTase-I-alpha


分子量: 44864.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Human FTase alpha subunit / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3
参照: UniProt: P49354, protein farnesyltransferase, protein geranylgeranyltransferase type I
#2: タンパク質 Protein farnesyltransferase beta subunit / CAAX farnesyltransferase beta subunit / RAS proteins prenyltransferase beta / FTase-beta


分子量: 48737.301 Da / 分子数: 1 / Mutation: W102T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Human FTase beta subunit / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3 / 参照: UniProt: P49356, protein farnesyltransferase

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タンパク質・ペプチド / 糖 , 2種, 2分子 P

#3: タンパク質・ペプチド farnesylated peptide


分子量: 1078.152 Da / 分子数: 1
Fragment: residues 173-180 of Rap2a, residues187-189 of H-Ras
Mutation: C176T, C177A / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized
#4: 多糖 beta-D-fructofuranose-(2-1)-alpha-D-glucopyranose / sucrose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: oligosaccharide with reducing-end-to-reducing-end glycosidic bond
参照: sucrose
記述子タイププログラム
DFrufb2-1DGlcpaGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[ha122h-2b_2-5][a2122h-1a_1-5]/1-2/a2-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Fruf]{[(2+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 3種, 636分子

#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-GER / GERAN-8-YL GERAN


分子量: 274.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H34
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 634 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.2 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: 14% PEG 8000, 200 mM ammonium acetate pH 5.2, 20 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年4月10日 / 詳細: double mirror optics (MSC)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. all: 103157 / Num. obs: 98678 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 21.7 Å2 / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 9978 / Rsym value: 0.484 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
CNS精密化
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JCQ

1jcq


解像度: 1.85→42.88 Å / Isotropic thermal model: restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.207 4925 -Random
Rwork0.187 ---
obs0.187 98658 98.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.18 Å21.6 Å20 Å2
2--1.18 Å20 Å2
3----2.35 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→42.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5932 0 44 634 6610
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.01
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 795 -
Rwork0.272 --
obs-16264 97.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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