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- PDB-2h2r: Crystal structure of the human CD23 Lectin domain, apo form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h2r
タイトルCrystal structure of the human CD23 Lectin domain, apo form
要素Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor (Lymphocyte IgE receptor) (Fc-epsilon-RII)(Immunoglobulin E-binding factor) (CD23 antigen)
キーワードIMMUNE SYSTEM / C-type lectin / apo form / lectin domain / low affinity IgE receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


low-affinity IgE receptor activity / B cell antigen processing and presentation / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / positive regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / macrophage activation / IgE binding / pattern recognition receptor activity / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / Interleukin-10 signaling ...low-affinity IgE receptor activity / B cell antigen processing and presentation / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / positive regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / macrophage activation / IgE binding / pattern recognition receptor activity / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / Interleukin-10 signaling / integrin binding / carbohydrate binding / protease binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to bacterium / immune response / external side of plasma membrane / positive regulation of gene expression / extracellular exosome / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CD209-like, C-type lectin-like domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) ...CD209-like, C-type lectin-like domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Wurzburg, B.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Structural Changes in the Lectin Domain of CD23, the Low-Affinity IgE Receptor, upon Calcium Binding.
著者: Wurzburg, B.A. / Tarchevskaya, S.S. / Jardetzky, T.S.
履歴
登録2006年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). ACCORDING TO AUTHORS, INTACT HUMAN CD23 IS THOUGHT TO FORM A TRIMER, HOWEVER, THE EXACT RELATIONSHIP OF THE LECTIN DOMAINS IN THE MULTIMER IS NOT CURRENTLY KNOWN

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor (Lymphocyte IgE receptor) (Fc-epsilon-RII)(Immunoglobulin E-binding factor) (CD23 antigen)
B: Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor (Lymphocyte IgE receptor) (Fc-epsilon-RII)(Immunoglobulin E-binding factor) (CD23 antigen)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,0312
ポリマ－39,0312
非ポリマー00
水6,485360
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)112.354, 50.667, 75.061
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 127.09, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細Intact human CD23 is thought to form a trimer, although it is possible that it forms a tetramer. The exact relationship of the lectin domains in the multimer is not currently known.

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要素

#1: タンパク質 Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor (Lymphocyte IgE receptor) (Fc-epsilon-RII)(Immunoglobulin E-binding factor) (CD23 antigen)


分子量: 19515.717 Da / 分子数: 2 / 断片: lectin domain / 変異: H213R, G256S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FCER2 / プラスミド: pBACgus-3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf+ / 参照: UniProt: P06734
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 360 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 1.2 M sodium monobasic phosphate, 0.8 M potassium dibasic phosphate, 0.1 M Caps buffer pH 10.5, and 0.2 M lithium sulfate; final pH 6.2 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 0.97895 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年8月21日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97895 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→30 Å / Num. all: 53947 / Num. obs: 53947 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 24.6 Å2 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 18.7
反射 シェル解像度: 1.5→1.66 Å / 冗長度: 7.4 % / Mean I/σ(I) obs: 6.3 / Num. unique all: 14045 / Rsym value: 0.281 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MAR345データ収集
XDSデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: A MODIFIED VERSION OF PDB ENTRY 1DV8

1dv8


解像度: 1.5→59.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.98 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.969 / SU B: 2.011 / SU ML: 0.035 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.057 / ESU R Free: 0.056 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.16481 2727 5.1 %THIN SHELLS
Rwork0.12353 ---
all0.12562 51219 --
obs0.12562 51219 99.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.547 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.71 Å20 Å2-0.46 Å2
2--0.24 Å20 Å2
3----0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→59.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2193 0 0 360 2553
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0212274
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021918
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4491.913094
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.76834475
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7715277
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.50523.217115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.56815368
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.9031518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2304
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022570
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02510
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2210.2439
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2220.22041
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1930.21097
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0940.21288
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1830.2252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1820.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2690.2101
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2190.234
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.3331685
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.9663557
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.0142173
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.46831131
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.2474916
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.66935327
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free22.323360
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded8.99534113
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.217 149 -
Rwork0.119 3808 -
obs-3808 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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