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万見
- PDB-2h2b: Crystal Structure of ZO-1 PDZ1 Bound to a Phage-Derived Ligand (W... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h2b
タイトルCrystal Structure of ZO-1 PDZ1 Bound to a Phage-Derived Ligand (WRRTTYL)
要素Tight junction protein ZO-1
キーワードCELL ADHESION / PDZ Domain / Phage Derived High Affinity Ligand
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of blood-brain barrier permeability / adherens junction maintenance / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / SARS-CoV-2 targets PDZ proteins in cell-cell junction / establishment of endothelial intestinal barrier / protein localization to cell-cell junction / regulation of cell junction assembly / protein localization to adherens junction / Regulation of gap junction activity ...positive regulation of blood-brain barrier permeability / adherens junction maintenance / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / SARS-CoV-2 targets PDZ proteins in cell-cell junction / establishment of endothelial intestinal barrier / protein localization to cell-cell junction / regulation of cell junction assembly / protein localization to adherens junction / Regulation of gap junction activity / protein localization to bicellular tight junction / gap junction / cell-cell junction organization / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / tight junction / actomyosin structure organization / podosome / Signaling by Hippo / regulation of bicellular tight junction assembly / cell-cell junction assembly / negative regulation of stress fiber assembly / apical junction complex / maintenance of blood-brain barrier / positive regulation of sprouting angiogenesis / regulation of cytoskeleton organization / bicellular tight junction / cell adhesion molecule binding / cell projection / adherens junction / cell-cell adhesion / apical part of cell / cell junction / actin cytoskeleton organization / basolateral plasma membrane / calmodulin binding / positive regulation of cell migration / cadherin binding / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tight junction protein ZO-1 / ZO-1, SH3 domain / Tight junction protein ZO / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain ...Tight junction protein ZO-1 / ZO-1, SH3 domain / Tight junction protein ZO / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Tight junction protein ZO-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Appleton, B.A. / Zhang, Y. / Wu, P. / Yin, J.P. / Hunziker, W. / Skelton, N.J. / Sidhu, S.S. / Wiesmann, C.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Comparative structural analysis of the Erbin PDZ domain and the first PDZ domain of ZO-1. Insights into determinants of PDZ domain specificity.
著者: Appleton, B.A. / Zhang, Y. / Wu, P. / Yin, J.P. / Hunziker, W. / Skelton, N.J. / Sidhu, S.S. / Wiesmann, C.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Convergent and Divergent Ligand Specificity Amongst the PDZ Domains of the LAP and ZO Families
著者: Zhang, Y. / Yeh, S. / Appleton, B.A. / Held, H.A. / Kausalya, J.P. / Phua, D.C.Y. / Wong, W.L. / Lasky, L.A. / Wiesmann, C. / Hunziker, W. / Sidhu, S.S.
履歴
登録2006年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tight junction protein ZO-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7762
ポリマ－11,7161
非ポリマー601
水1,964109
1
A: Tight junction protein ZO-1
ヘテロ分子

A: Tight junction protein ZO-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5534
ポリマ－23,4322
非ポリマー1202
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area3170 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area12130 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)52.425, 52.425, 92.932
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

ACY

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要素

#1: タンパク質 Tight junction protein ZO-1 / Zonula occludens 1 protein / Zona occludens 1 protein / Tight junction protein 1


分子量: 11716.234 Da / 分子数: 1 / 断片: First PDZ domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZO1 (TJP1) / プラスミド: pET22d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q07157
#2: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.85 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1 M Sodium Acetate, 0.2 M Ammonium Sulfate, 30% PEG 2000 Monomethyl Ether, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2004年9月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.61→50 Å / Num. obs: 17606 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.3 % / Rsym value: 0.052 / Χ2: 1.024 / Net I/σ(I): 31.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. unique allRsym valueΧ2% possible allRmerge(I) obs
1.61-1.675.83.716900.4010.8898.4
1.67-1.736.717251.0031000.292
1.73-1.817.717281.0861000.217
1.81-1.917.717331.0721000.166
1.91-2.037.717421.0581000.114
2.03-2.197.617421.0841000.085
2.19-2.47.517611.021000.074
2.4-2.757.517691.01599.80.058
2.75-3.477.318081.0061000.046
3.47-506.919080.97197.90.034

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry: 2H3M

2h3m


解像度: 1.6→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 2.734 / SU ML: 0.051 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.09 / ESU R Free: 0.09 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 898 5.1 %RANDOM
Rwork0.203 ---
all0.205 17664 --
obs0.205 17538 99.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.636 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1 Å20 Å20 Å2
2---0.1 Å20 Å2
3---0.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数824 0 4 109 937
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.021843
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3581.9231132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9835106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.2762340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.45815145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.697158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2118
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02650
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1880.2321
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.2569
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1120.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2150.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2730.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1811.5542
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6422835
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5033339
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0494.5297
LS精密化 シェル解像度: 1.604→1.646 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.242 73 -
Rwork0.184 1143 -
obs-1216 95 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.29780.28080.68070.84910.31620.97090.0854-0.0184-0.0397-0.02140.030.00710.0058-0.0033-0.1154-0.0549-0.0066-0.0058-0.0146-0.0123-0.05116.558514.4032-13.6384
28.30751.9776-0.27193.8073-0.72742.56220.0292-0.15770.29060.0510.20.4187-0.2339-0.2365-0.22920.00910.02150.0216-0.02140.03510.0168.358315.855214.5225
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1114 - 1121 - 99
22113 - 120100 - 107

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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