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- PDB-2h24: Crystal structure of human IL-10 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h24
タイトルCrystal structure of human IL-10
要素Interleukin-10
キーワードCYTOKINE / alpha-helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of chronic inflammatory response to antigenic stimulus / interleukin-10 receptor binding / regulation of response to wounding / negative regulation of cytokine activity / negative regulation of interleukin-18 production / negative regulation of myeloid dendritic cell activation / negative regulation of interferon-alpha production / negative regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / chronic inflammatory response to antigenic stimulus / response to inactivity ...negative regulation of chronic inflammatory response to antigenic stimulus / interleukin-10 receptor binding / regulation of response to wounding / negative regulation of cytokine activity / negative regulation of interleukin-18 production / negative regulation of myeloid dendritic cell activation / negative regulation of interferon-alpha production / negative regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / chronic inflammatory response to antigenic stimulus / response to inactivity / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / positive regulation of plasma cell differentiation / positive regulation of B cell apoptotic process / regulation of isotype switching / negative regulation of heterotypic cell-cell adhesion / negative regulation of cytokine production involved in immune response / negative regulation of interleukin-1 production / negative regulation of MHC class II biosynthetic process / interleukin-10-mediated signaling pathway / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / negative regulation of interleukin-8 production / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / negative regulation of interleukin-12 production / response to carbon monoxide / endothelial cell apoptotic process / positive regulation of MHC class II biosynthetic process / positive regulation of macrophage activation / negative regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / leukocyte chemotaxis / negative regulation of mitotic cell cycle / type 2 immune response / CD163 mediating an anti-inflammatory response / negative regulation of cytokine production / positive regulation of immunoglobulin production / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / regulation of synapse organization / negative regulation of B cell proliferation / defense response to protozoan / positive regulation of sprouting angiogenesis / Interleukin-10 signaling / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / negative regulation of type II interferon production / B cell proliferation / hemopoiesis / negative regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / negative regulation of T cell proliferation / positive regulation of cell cycle / positive regulation of endothelial cell proliferation / liver regeneration / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / negative regulation of autophagy / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / response to glucocorticoid / positive regulation of cytokine production / B cell differentiation / response to activity / cytokine activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / cellular response to estradiol stimulus / response to molecule of bacterial origin / response to insulin / positive regulation of miRNA transcription / negative regulation of inflammatory response / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / regulation of gene expression / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / protein dimerization activity / defense response to bacterium / immune response / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Interleukin-10 / Interleukin-10 family / Interleukin 10 / Interleukin-10/19/20/22/24/26 family / Interleukin-10, conserved site / Interleukin-10 family signature. / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Yoon, S.I. / Walter, M.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2006
タイトル: Conformational changes mediate interleukin-10 receptor 2 (IL-10R2) binding to IL-10 and assembly of the signaling complex.
著者: Yoon, S.I. / Logsdon, N.J. / Sheikh, F. / Donnelly, R.P. / Walter, M.R.
履歴
登録2006年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6721
ポリマ-18,6721
非ポリマー00
1,53185
1
A: Interleukin-10

A: Interleukin-10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3452
ポリマ-37,3452
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area8610 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area15570 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)36.370, 36.370, 220.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細The second chain of the biological assembly is generated by the two fold axis: Y,X,-Z.

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要素

#1: タンパク質 Interleukin-10 / IL-10 / Cytokine synthesis inhibitory factor / CSIF


分子量: 18672.447 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22301
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.12 %
結晶化pH: 7.2 / 詳細: 35% ammonium sulfate, 0.1 M Hepes, pH 7.2

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.87 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年9月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 10087 / Num. obs: 10087 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.08

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
CNS1.1精密化
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換
開始モデル: PDB entry 1INR
解像度: 2→10 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.254 1030 random
Rwork0.204 --
all-9988 -
obs-9988 -
原子変位パラメータBiso mean: 36.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1148 0 0 85 1233
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3139
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009573
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.46168
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77552

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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