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万見
- PDB-2h1j: 3.1 A X-ray structure of putative Oligoendopeptidase F: Crystals ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h1j
タイトル3.1 A X-ray structure of putative Oligoendopeptidase F: Crystals grown by microfluidic seeding
要素Oligoendopeptidase F
キーワードHYDROLASE / Structural Genomics / microfluidic seeding / PSI-2 / Protein Structure Initiative / ACCELERATED TECHNOLOGIES CENTER FOR GENE TO 3D STRUCTURE / ATCG3D
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / metalloendopeptidase activity / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M3B, oligoendopeptidase-related / Neurolysin; domain 3 - #30 / Peptidase M3A/M3B catalytic domain / Peptidase family M3 / Peptidase M3A/M3B / Neurolysin; domain 3 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Oligoendopeptidase F
類似検索 - 構成要素
生物種Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Gerdts, C.J. / Tereshko, V. / Dementieva, I. / Collart, F. / Joachimiak, A. / Kossiakoff, A. / Ismagilov, R.F. / Accelerated Technologies Center for Gene to 3D Structure (ATCG3D)
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2006
タイトル: Time-Controlled Microfluidic Seeding in nL-Volume Droplets To Separate Nucleation and Growth Stages of Protein Crystallization.
著者: Gerdts, C.J. / Tereshko, V. / Yadav, M.K. / Dementieva, I. / Collart, F. / Joachimiak, A. / Stevens, R.C. / Kuhn, P. / Kossiakoff, A. / Ismagilov, R.F.
履歴
登録2006年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 ...BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). EACH CHAIN REPRESENTS ONE BIOLOGICAL UNIT. THE OLIGOMERIZATION IS UNKNOWN.
Remark 999At the time of processing, the sequence of this protein is not available at the UNP sequence ...At the time of processing, the sequence of this protein is not available at the UNP sequence database. Residues -2 to 0 are cloning artifacts.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Oligoendopeptidase F
B: Oligoendopeptidase F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,1204
ポリマ－133,9902
非ポリマー1312
水362
1
A: Oligoendopeptidase F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,0602
ポリマ－66,9951
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Oligoendopeptidase F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,0602
ポリマ－66,9951
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)119.324, 119.324, 248.736
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B
51A
61B
71A
81B
91A
101B
111A
121B
131A
141B
151A
161B
171A
181B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 2

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSPHEPHEAA2 - 275 - 30
21LYSLYSPHEPHEBB2 - 275 - 30
32GLYGLYLEULEUAA31 - 3534 - 38
42GLYGLYLEULEUBB31 - 3534 - 38
53ILEILETYRTYRAA43 - 9146 - 94
63ILEILETYRTYRBB43 - 9146 - 94
74LYSLYSGLYGLYAA110 - 211113 - 214
84LYSLYSGLYGLYBB110 - 211113 - 214
95PHEPHEALAALAAA215 - 319218 - 322
105PHEPHEALAALABB215 - 319218 - 322
116LYSLYSASNASNAA323 - 376326 - 379
126LYSLYSASNASNBB323 - 376326 - 379
137PROPROILEILEAA378 - 480381 - 483
147PROPROILEILEBB378 - 480381 - 483
158TYRTYRASPASPAA481 - 489484 - 492
168TYRTYRASPASPBB481 - 489484 - 492
179TYRTYRLEULEUAA490 - 564493 - 567
189TYRTYRLEULEUBB490 - 564493 - 567
詳細This entry contains the crystallographic asymmetic unit which consists of 2 chain(s). Each chain represents one biological unit. The oligomerization is unknown.

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要素

#1: タンパク質 Oligoendopeptidase F


分子量: 66994.828 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
遺伝子: GK0963 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q5L1D2*PLUS, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.87 %
結晶化温度: 296 K / pH: 7
詳細: PRECIPITATION FROM A HANGING DROP VAPOR DIFFUSION TRIAL (60% TASCIMATE IN BIS-TRIS PROPANE PH= 7.0) WAS USED TO SEED INTO A 45% TASCIMATE SOLUTION USING A MICROFLUIDIC MICROBATCH SEEDING ...詳細: PRECIPITATION FROM A HANGING DROP VAPOR DIFFUSION TRIAL (60% TASCIMATE IN BIS-TRIS PROPANE PH= 7.0) WAS USED TO SEED INTO A 45% TASCIMATE SOLUTION USING A MICROFLUIDIC MICROBATCH SEEDING TECHNIQUE. CONCENTRATION OF PROTEIN WAS 17 MG/ML., TEMPERATURE 296K , pH 7.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.9793
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月1日 / 詳細: ADJUSTABLE FOCUSING MIRRORS. K-B GEOMETRY
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. obs: 37927 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 9.28
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.392 / Mean I/σ(I) obs: 1.88 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.1→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 34.316 / SU ML: 0.263 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.363 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. WE HAVE DETECTED THE DIFFERENCE ELECTRON DENSITY AT >2.0 SIGMA LEVEL IN THE CENTER GROOVE OF THE MOLECULE. WE HAVE USED TASCIMATE (THE ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. WE HAVE DETECTED THE DIFFERENCE ELECTRON DENSITY AT >2.0 SIGMA LEVEL IN THE CENTER GROOVE OF THE MOLECULE. WE HAVE USED TASCIMATE (THE HAMPTON RESEARCH PROPRIETARY MIXTURE OF ORGANIC ACIDS) FOR CRYSTALLIZATION. IT IS LIKELY THAT ONE OF THE ORGANIC ACIDS OR THEIR MIXTURE ENTERS THE GROOVE IN THE SOLUTION AND HELPS TO STABILIZE THE CLOSED CONFORMATION OF OLIGOENDOPEPTIDASE F IN THE CRYSTAL FORM. WE DID NOT ATTEMPT TO INTERPRET THE DIFFERENCE DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22529 1892 5 %RANDOM
Rwork0.18735 ---
obs0.18923 35830 99.96 %-
all-31069 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 69.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.86 Å20.43 Å20 Å2
2--0.86 Å20 Å2
3----1.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9337 0 2 2 9341
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.029601
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1311.87912979
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.21351127
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.29123.333534
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.015151590
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9021582
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.21313
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.027592
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2320.24607
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3240.26628
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.2234
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2330.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1580.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2981.55739
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.43929045
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.77534394
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.1334.53934
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
2112tight positional0.030.05
2245medium positional0.290.5
2112tight thermal0.040.5
2245medium thermal0.262
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.182 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 151 -
Rwork0.293 2547 -
obs--99.78 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.32480.29410.46680.97110.11031.2241-0.01390.0570.23850.0342-0.107-0.0312-0.3508-0.14460.1209-0.04740.09720.0498-0.1992-0.0332-0.098341.184432.1445103.8196
20.679-0.40180.26061.7648-0.53850.96140.0605-0.105-0.11070.0994-0.04210.14720.1163-0.2816-0.0184-0.1839-0.1190.0591-0.0592-0.0465-0.149991.51483.4823111.4293
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 564
2X-RAY DIFFRACTION1A601
3X-RAY DIFFRACTION1A602
4X-RAY DIFFRACTION2B1 - 564
5X-RAY DIFFRACTION2B701
6X-RAY DIFFRACTION2B702

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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