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万見
- PDB-2h11: Amino-terminal Truncated Thiopurine S-Methyltransferase Complexed... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h11
タイトルAmino-terminal Truncated Thiopurine S-Methyltransferase Complexed with S-Adenosyl-L-Homocysteine
要素Thiopurine S-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / binary protein-cofactor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective TPMT causes TPMT deficiency / thiopurine S-methyltransferase / thiopurine S-methyltransferase activity / Methylation / S-adenosyl-L-methionine binding / Azathioprine ADME / nucleobase-containing compound metabolic process / xenobiotic catabolic process / xenobiotic metabolic process / methylation / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thiopurine S-methyltransferase / Thiopurine S-methyltransferase (TPMT) / TPMT family / Thiopurine or thiol or thiocyanate S-methyltransferase (TPMT) family profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / THIOCYANATE ION / Thiopurine S-methyltransferase / Thiopurine S-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Horton, J.R. / Cheng, X.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2007
タイトル: Structural basis of allele variation of human thiopurine-S-methyltransferase.
著者: Wu, H. / Horton, J.R. / Battaile, K. / Allali-Hassani, A. / Martin, F. / Zeng, H. / Loppnau, P. / Vedadi, M. / Bochkarev, A. / Plotnikov, A.N. / Cheng, X.
履歴
登録2006年5月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年10月17日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.42023年8月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE Residues 1-16 are deleted.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thiopurine S-methyltransferase
B: Thiopurine S-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,14111
ポリマ－53,2932
非ポリマー1,8489
水5,801322
1
A: Thiopurine S-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7126
ポリマ－26,6471
非ポリマー1,0655
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Thiopurine S-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4305
ポリマ－26,6471
非ポリマー7834
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.636, 85.636, 69.818
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number77
Space group name H-MP42
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-448-

HOH

21A-450-

HOH

31B-434-

HOH

詳細protein and product cofactor

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要素

#1: タンパク質 Thiopurine S-methyltransferase / Thiopurine methyltransferase


分子量: 26646.660 Da / 分子数: 2 / 断片: amino-terminal truncated TPMT / 変異: deleted residues 1-16 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TPMT / プラスミド: pGEX-4T-3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O43213, UniProt: P51580*PLUS, thiopurine S-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-B3P / 2-[3-(2-HYDROXY-1,1-DIHYDROXYMETHYL-ETHYLAMINO)-PROPYLAMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / 2,2′-(トリメチレンビスイミノ)ビス[2-(ヒドロキシメチル)プロパン-1,3-ジオ-ル]


分子量: 282.334 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H26N2O6 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 322 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.24 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 30% PEG3350, 200mM potassium thiocyanate, 100mM buffer Bis-tris propane pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月9日
放射モノクロメーター: SAGITTALLY FOCUSED Si(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→33.58 Å / Num. all: 40680 / Num. obs: 40150 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 10.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.134 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 1.89→1.94 Å / % possible all: 91.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
HKL-2000データ削減
GLRF位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB: 2BZG

2bzg


解像度: 1.89→33.58 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.236 3862 RANDOM
Rwork0.203 --
all0.21 40150 -
obs0.206 38254 -
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.22 Å
Luzzati d res low-33.58 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.89→33.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3744 0 121 322 4187
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
LS精密化 シェル解像度: 1.89→1.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.02
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 220 -
Rwork0.27 --
obs-2059 79.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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