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万見
- PDB-2h0g: Crystal Structure of DsbG T200M mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h0g
タイトルCrystal Structure of DsbG T200M mutant
要素Thiol:disulfide interchange protein dsbG
キーワードISOMERASE / Thioredoxin fold / Periplasmic disulfide isomerase / Chaperone / Redox-active center
機能・相同性
機能・相同性情報


protein disulfide isomerase activity / : / outer membrane-bounded periplasmic space / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Disulphide bond isomerase, DsbC/G, N-terminal / Disulphide bond isomerase DsbC/G, N-terminal domain superfamily / Disulphide bond isomerase, DsbC/G, N-terminal / Disulphide bond isomerase, DsbC/G / Disulfide bond isomerase protein N-terminal domain / : / Thioredoxin-like domain / Thioredoxin-like fold / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Glutaredoxin ...Disulphide bond isomerase, DsbC/G, N-terminal / Disulphide bond isomerase DsbC/G, N-terminal domain superfamily / Disulphide bond isomerase, DsbC/G, N-terminal / Disulphide bond isomerase, DsbC/G / Disulfide bond isomerase protein N-terminal domain / : / Thioredoxin-like domain / Thioredoxin-like fold / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thiol:disulfide interchange protein DsbG
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Hiniker, A. / Heras, B. / Martin, J.L. / Stuckey, J. / Bardwell, J.C.A.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Short-circuiting divergent evolution: laboratory evolution of one disulfide isomerase to resemble another
著者: Hiniker, A. / Heras, B. / Jobson, R.W. / Laurinec, S. / Martin, J.L. / Stuckey, J. / Bardwell, J.C.A.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2004
タイトル: Crystal structures of the DsbG disulfide isomerase reveal an unstable disulfide.
著者: Heras, B. / Edeling, M.A. / Schirra, H.J. / Raina, S. / Martin, J.L.
履歴
登録2006年5月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thiol:disulfide interchange protein dsbG
B: Thiol:disulfide interchange protein dsbG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5056
ポリマ－53,1212
非ポリマー3844
水2,036113
1
A: Thiol:disulfide interchange protein dsbG
ヘテロ分子

A: Thiol:disulfide interchange protein dsbG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5056
ポリマ－53,1212
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area2710 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area22930 Å2
手法PISA
2
B: Thiol:disulfide interchange protein dsbG
ヘテロ分子

B: Thiol:disulfide interchange protein dsbG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5056
ポリマ－53,1212
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area2750 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area23410 Å2
手法PISA
3
A: Thiol:disulfide interchange protein dsbG
B: Thiol:disulfide interchange protein dsbG
ヘテロ分子

A: Thiol:disulfide interchange protein dsbG
B: Thiol:disulfide interchange protein dsbG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,01112
ポリマ－106,2424
非ポリマー7698
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area12130 Å2
ΔGint-143 kcal/mol
Surface area39670 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)116.226, 56.829, 85.794
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.56, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Thiol:disulfide interchange protein dsbG


分子量: 26560.502 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 18-248 / 変異: T200M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: dsbG / プラスミド: pBAD33 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 (DE3) / 参照: UniProt: P77202
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.08 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 3.9
詳細: 18% PEG 4000, 0.1M sodium citrate, 0.2M ammonium sulfate, pH 3.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 0.9724 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月28日
放射モノクロメーター: Si 220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9724 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 25647 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.344 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 25647 / % possible all: 87.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MXSYSTEMデータ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1V57

1v57


解像度: 2.3→20 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 2347 9.4 %RANDOM
Rwork0.227 ---
all-24968 --
obs-23549 94.3 %-
溶媒の処理Bsol: 54.636 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 40.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.3 Å20 Å25.98 Å2
2---2.57 Å20 Å2
3----4.73 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3572 0 20 113 3705
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.41.5
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0072
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.32
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.052.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.018
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 375 -
Rwork0.298 --
obs-3113 84.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water.param
X-RAY DIFFRACTION3so4.par

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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