[日本語] English
万見
- PDB-2gzm: Crystal Structure of the Glutamate Racemase from Bacillus anthracis -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gzm
タイトルCrystal Structure of the Glutamate Racemase from Bacillus anthracis
要素Glutamate racemase
キーワードISOMERASE / racemase / enzyme / glutamate
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate racemase / glutamate racemase activity / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape
類似検索 - 分子機能
Glutamate racemase / Asp/Glu racemase, active site 1 / Aspartate and glutamate racemases signature 1. / Asp/Glu racemase, active site 2 / Aspartate and glutamate racemases signature 2. / Rossmann fold - #1860 / Asp/Glu racemase / Asp/Glu/hydantoin racemase / Asp/Glu/Hydantoin racemase / Rossmann fold ...Glutamate racemase / Asp/Glu racemase, active site 1 / Aspartate and glutamate racemases signature 1. / Asp/Glu racemase, active site 2 / Aspartate and glutamate racemases signature 2. / Rossmann fold - #1860 / Asp/Glu racemase / Asp/Glu/hydantoin racemase / Asp/Glu/Hydantoin racemase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-GLUTAMIC ACID / Glutamate racemase / Glutamate racemase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者May, M. / Santarsiero, B.D. / Johnson, M.E. / Mesecar, A.D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structural and functional analysis of two glutamate racemase isozymes from Bacillus anthracis and implications for inhibitor design.
著者: May, M. / Mehboob, S. / Mulhearn, D.C. / Wang, Z. / Yu, H. / Thatcher, G.R. / Santarsiero, B.D. / Johnson, M.E. / Mesecar, A.D.
履歴
登録2006年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glutamate racemase
B: Glutamate racemase
C: Glutamate racemase
D: Glutamate racemase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,3268
ポリマ－118,7374
非ポリマー5894
水8,899494
1
A: Glutamate racemase
B: Glutamate racemase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6634
ポリマ－59,3692
非ポリマー2942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Glutamate racemase
D: Glutamate racemase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6634
ポリマ－59,3692
非ポリマー2942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3150 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area20800 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8480 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area40590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.346, 90.518, 116.799
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.021, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Chains A and B form one dimer, and chains C and D form a second dimer.

-
要素

#1: タンパク質
Glutamate racemase


分子量: 29684.336 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / 遺伝子: racE-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q81LA8, UniProt: A0A6L8PKK6*PLUS, glutamate racemase
#2: 化合物
ChemComp-DGL / D-GLUTAMIC ACID / D-グルタミン酸


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 494 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.19 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Protein conc of 8 mG/mL, 50mM sodium glutamate, 2mM DTT, 5% PEG6000, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→50 Å / Num. obs: 77916 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 35.019 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.125 / Net I/σ(I): 7.47
反射 シェル解像度: 1.99→2.11 Å / Rmerge(I) obs: 0.557 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. measured obs: 31878 / Num. unique all: 10036 / Rsym value: 0.621 / % possible all: 91.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
SERGUIデータ収集
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1B74 fragments

1b74


解像度: 1.99→20 Å / FOM work R set: 0.833 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 3930 5 %random
Rwork0.203 ---
all0.203 77902 --
obs0.203 77902 98.4 %-
溶媒の処理Bsol: 70.207 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 40.226 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.669 Å20 Å2-3.451 Å2
2---0.952 Å20 Å2
3---10.621 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8353 0 40 494 8887
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.422
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 50

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
1.99-20.333140.415632646
2-2.020.424720.38612541326
2.02-2.030.368760.33814431519
2.03-2.050.366620.3215341596
2.05-2.060.334820.31514911573
2.06-2.080.358820.31714671549
2.08-2.090.2831000.29515211621
2.09-2.110.301660.26514771543
2.11-2.130.294850.27514931578
2.13-2.140.254610.24914981559
2.14-2.160.304840.27315411625
2.16-2.180.308820.25814661548
2.18-2.20.265760.24214951571
2.2-2.220.279930.23915041597
2.22-2.240.26870.24314741561
2.24-2.260.297830.24215101593
2.26-2.290.288690.24914911560
2.29-2.310.225880.22315051593
2.31-2.330.275720.2215151587
2.33-2.360.266750.20815051580
2.36-2.390.249750.20314721547
2.39-2.410.27830.22714941577
2.41-2.440.258760.20715141590
2.44-2.470.272860.20214981584
2.47-2.510.198910.18414971588
2.51-2.540.247950.18114881583
2.54-2.580.216750.18415131588
2.58-2.620.278790.21114571536
2.62-2.660.247770.19415351612
2.66-2.70.217830.17514821565
2.7-2.750.261830.17915211604
2.75-2.80.21630.18415121575
2.8-2.850.229850.18914851570
2.85-2.910.237690.19114991568
2.91-2.970.238790.1815161595
2.97-3.040.254780.18314841562
3.04-3.110.248750.19315401615
3.11-3.20.248750.18914921567
3.2-3.290.241910.1914971588
3.29-3.40.232840.16714871571
3.4-3.520.213900.17515331623
3.52-3.660.206680.17614811549
3.66-3.820.234800.1815061586
3.82-4.020.237750.17715471622
4.02-4.270.249790.17814991578
4.27-4.60.203810.17915041585
4.6-5.060.23940.18415161610
5.06-5.770.257950.25214871582
5.77-7.220.235730.23815441617
7.22-200.164840.17315561640
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3ion.param
X-RAY DIFFRACTION4cis_peptide.param
X-RAY DIFFRACTION5dgl.param

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る