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- PDB-2gwo: crystal structure of TMDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gwo
タイトルcrystal structure of TMDP
要素Dual specificity protein phosphatase 13
キーワードHYDROLASE / alpha/beta
機能・相同性
機能・相同性情報


MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / dephosphorylation / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / phosphatase activity / negative regulation of MAPK cascade / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity ...MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / dephosphorylation / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / phosphatase activity / negative regulation of MAPK cascade / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / meiotic cell cycle / spermatogenesis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Atypical dual specificity phosphatase, subfamily A / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site ...Atypical dual specificity phosphatase, subfamily A / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity protein phosphatase 13B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Kim, S.J. / Ryu, S.E. / Kim, J.H.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2007
タイトル: Crystal structure of human TMDP, a testis-specific dual specificity protein phosphatase: implications for substrate specificity
著者: Kim, S.J. / Jeong, D.G. / Yoon, T.S. / Son, J.H. / Cho, S.K. / Ryu, S.E. / Kim, J.H.
履歴
登録2006年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein phosphatase 13
B: Dual specificity protein phosphatase 13
C: Dual specificity protein phosphatase 13
D: Dual specificity protein phosphatase 13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,6984
ポリマ－88,6984
非ポリマー00
水4,684260
1
A: Dual specificity protein phosphatase 13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1751
ポリマ－22,1751
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Dual specificity protein phosphatase 13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1751
ポリマ－22,1751
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Dual specificity protein phosphatase 13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1751
ポリマ－22,1751
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Dual specificity protein phosphatase 13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1751
ポリマ－22,1751
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.586, 72.240, 89.896
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.66, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Dual specificity protein phosphatase 13 / Testis- and skeletal-muscle-specific DSP / Dual specificity phosphatase SKRP4 / TMDP


分子量: 22174.596 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DUSP13, TMDP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UII6, protein-tyrosine-phosphatase, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 260 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.64 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.5M NaCl, 10% EtOH, 10mM DTT, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-18B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月8日
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→40 Å / Num. all: 30615 / Num. obs: 29452 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル最高解像度: 2.4 Å / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
EPMR位相決定
CNS0.9精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→40 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.25 1443 RANDOM
Rwork0.198 --
obs0.198 29446 -
all-29452 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5382 0 0 260 5642
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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