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- PDB-2gv0: The structure of the orthorhombic form of soft-shelled turtle lys... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gv0
タイトルThe structure of the orthorhombic form of soft-shelled turtle lysozyme at 1.9 angstroms resolution
要素Lysozyme C
キーワードHYDROLASE / LYSOZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Pelodiscus sinensis (ニホンスッポン)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Siritapetawee, J. / Thammasirirak, S. / Yuvaniyama, J. / Robinson, R.C.
引用
ジャーナル: J.Biochem. / 年: 2009
タイトル: The 1.9 A X-ray structure of egg-white lysozyme from Taiwanese soft-shelled turtle (Trionyx Sinensis Wiegmann) exhibits structural differences from the standard chicken-type lysozyme.
著者: Siritapetawee, J. / Thammasirirak, S. / Robinson, R.C. / Yuvaniyama, J.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1994
タイトル: Crystal structures of pheasant and guinea fowl egg-white lysozymes
著者: Lescar, J. / Souchon, H. / Alzari, P.M.
履歴
登録2006年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42025年1月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8502
ポリマ－14,7541
非ポリマー961
水1,78399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.758, 55.561, 72.234
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C


分子量: 14753.702 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: the correct name of the source is Trionyx sinensis wiegmann
由来: (天然) Pelodiscus sinensis (ニホンスッポン)
参照: UniProt: Q7LZQ1, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.15 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R
検出器日付: 2005年3月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.9→19.069 Å / Num. all: 12488 / Num. obs: 12433 / Limit h max: 19 / Limit h min: 0 / Limit k max: 29 / Limit k min: 0 / Limit l max: 38 / Limit l min: 0
Reflection scaleGroup code: 1
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.046 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 12477 / % possible all: 99.4

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位相決定

Phasing MRRfactor: 0.451 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.496 / Cor.coef. Io to Ic: 0.455
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å15 Å
Translation3 Å15 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→17.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 3.13 / SU ML: 0.092 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.158 / ESU R Free: 0.139 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 599 4.8 %RANDOM
Rwork0.207 ---
all0.209 ---
obs-11835 99.56 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.154 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2 Å20 Å20 Å2
2--1.05 Å20 Å2
3----0.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→17.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1032 0 5 99 1136
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0211064
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3271.9161438
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2885130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.67324.250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.40715182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.965156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2143
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02810
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.2521
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2920.2717
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1630.289
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1670.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1360.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7461.5665
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.26921021
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8833485
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9924.5417
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 31 -
Rwork0.334 818 -
obs-849 96.37 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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