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万見
- PDB-2gtj: Reduced form of ADAP hSH3-N-domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gtj
タイトルReduced form of ADAP hSH3-N-domain
要素FYN-binding protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / SH3 / redox
機能・相同性
機能・相同性情報


anchoring junction / Signal regulatory protein family interactions / Generation of second messenger molecules / protein localization to plasma membrane / integrin-mediated signaling pathway / actin cytoskeleton / T cell receptor signaling pathway / immune response / signaling receptor binding / lipid binding ...anchoring junction / Signal regulatory protein family interactions / Generation of second messenger molecules / protein localization to plasma membrane / integrin-mediated signaling pathway / actin cytoskeleton / T cell receptor signaling pathway / immune response / signaling receptor binding / lipid binding / protein-containing complex binding / protein-containing complex / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helically-extended SH3 domain / FYB, helically extended SH3 domain / FYN-binding protein 1/2-like / Helically-extended SH3 domain / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. ...Helically-extended SH3 domain / FYB, helically extended SH3 domain / FYN-binding protein 1/2-like / Helically-extended SH3 domain / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FYN-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Zimmermann, J. / Kuehne, R. / Freund, C.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Redox-Regulated Conformational Changes in an SH3 Domain
著者: Zimmermann, J. / Kuhne, R. / Sylvester, M. / Freund, C.
#1: ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2005
タイトル: NMR assignment of the reduced and oxidized forms of the human ADAP hSH3-1 domain.
著者: Zimmermann, J. / Freund, C.
履歴
登録2006年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FYN-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0621
ポリマ－11,0621
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 FYN-binding protein / ADAP / FYN-T-binding protein / FYB-120/130 / p120/p130 / SLP-76-associated phosphoprotein / SLAP-130


分子量: 11061.803 Da / 分子数: 1 / 断片: hSH3-N (reduced) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FYB, SLAP130 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: O15117

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY

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試料調製

詳細内容: 1mM hSH3-N, 20 mM sodium phosphate, 150 mM NaCl, pH 7.4
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 150 mM / pH: 7.4 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001
Bruker DRXBrukerDRX6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ANSIG3.3Per Kraulisデータ解析
XwinNMRBruker, Rheinstettencollection
AzaraWayne Boucherデータ解析
X-PLOR構造決定
XwinNMR解析
X-PLOR精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: structures were calculated with XPLOR-NIH, the final structures were subjected to water refinement with XPLOR-NIH
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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