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- PDB-2grc: 1.5 A structure of bromodomain from human BRG1 protein, a central... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2grc
タイトル1.5 A structure of bromodomain from human BRG1 protein, a central ATPase of SWI/SNF remodeling complex
要素Probable global transcription activator SNF2L4
キーワードHYDROLASE / Bromodomain / BRG1 / chromatin remodelling / acely-lysine binding / protein-protein interactions
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of glucose mediated signaling pathway / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / bBAF complex / npBAF complex / nBAF complex / neural retina development / GBAF complex / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / Tat protein binding ...positive regulation of glucose mediated signaling pathway / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / bBAF complex / npBAF complex / nBAF complex / neural retina development / GBAF complex / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / Tat protein binding / nucleosome array spacer activity / regulation of G0 to G1 transition / regulation of nucleotide-excision repair / ATP-dependent chromatin remodeler activity / RSC-type complex / RNA polymerase I preinitiation complex assembly / positive regulation by host of viral transcription / nucleosome disassembly / SWI/SNF complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / positive regulation of T cell differentiation / nuclear androgen receptor binding / positive regulation of double-strand break repair / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / positive regulation of stem cell population maintenance / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of cell differentiation / positive regulation of Wnt signaling pathway / ATP-dependent activity, acting on DNA / positive regulation of myoblast differentiation / Chromatin modifying enzymes / DNA polymerase binding / Interleukin-7 signaling / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / transcription coregulator binding / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / helicase activity / positive regulation of cell differentiation / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / negative regulation of cell growth / kinetochore / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / positive regulation of miRNA transcription / RMTs methylate histone arginines / nuclear matrix / fibrillar center / transcription corepressor activity / p53 binding / nervous system development / positive regulation of cold-induced thermogenesis / histone binding / transcription coactivator activity / hydrolase activity / chromatin remodeling / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
SWI/SNF complex subunit BRG1 / BRK domain / BRK domain / BRK domain superfamily / domain in transcription and CHROMO domain helicases / Glutamine-Leucine-Glutamine, QLQ / QLQ / QLQ domain profile. / QLQ / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex ...SWI/SNF complex subunit BRG1 / BRK domain / BRK domain / BRK domain superfamily / domain in transcription and CHROMO domain helicases / Glutamine-Leucine-Glutamine, QLQ / QLQ / QLQ domain profile. / QLQ / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / Snf2, ATP coupling domain / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / domain in helicases and associated with SANT domains / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Helicase conserved C-terminal domain / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription activator BRG1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Singh, M. / Popowicz, G.M. / Krajewski, M. / Holak, T.A.
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2007
タイトル: Structural ramification for acetyl-lysine recognition by the bromodomain of human BRG1 protein, a central ATPase of the SWI/SNF remodeling complex.
著者: Singh, M. / Popowicz, G.M. / Krajewski, M. / Holak, T.A.
履歴
登録2006年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable global transcription activator SNF2L4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0911
ポリマ－15,0911
非ポリマー00
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)29.860, 30.330, 66.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.28, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis

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要素

#1: タンパク質 Probable global transcription activator SNF2L4 / ATP- dependent helicase SMARCA4 / SNF2-beta / BRG-1 protein / Mitotic growth and transcription ...ATP- dependent helicase SMARCA4 / SNF2-beta / BRG-1 protein / Mitotic growth and transcription activator / Brahma protein homolog 1 / SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A member 4


分子量: 15091.295 Da / 分子数: 1 / 断片: bromodomain, residues 1448-1575 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMARCA4, BRG1, SNF2B, SNF2L4 / プラスミド: pET46LIC/EK / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P51532, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.63 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris, 25% w/v PEG 3350, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 298.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.05, 0.9793, 0.9796, 0.9770
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月8日
放射モノクロメーター: DESY BW6 / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.051
20.97931
30.97961
40.9771
反射解像度: 1.5→27.62 Å / Num. obs: 18402
反射 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MAR345データ収集
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHELXS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.5→27.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 1.901 / SU ML: 0.074 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.107 / ESU R Free: 0.101 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26399 987 5.1 %RANDOM
Rwork0.24217 ---
all0.25 ---
obs0.24333 18402 99.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.59 Å20 Å20.22 Å2
2--0.24 Å20 Å2
3---0.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→27.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数982 0 0 165 1147
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.022997
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3721.9971340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1995120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.49725.65246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.63815204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.548155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2151
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02727
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2250.2546
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.2687
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.140.2127
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2320.226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1510.222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0661.5627
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5292993
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3543411
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.54.5347
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 73 -
Rwork0.298 1332 -
obs--99.93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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