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万見
- PDB-2gqi: Solution structure of the SH3 domain of human Ras GTPase-activati... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gqi
タイトルSolution structure of the SH3 domain of human Ras GTPase-activating protein 1
要素Ras GTPase-activating protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / GTPase-activating protein / GAP / Ras p21 protein activator / p120GAP / RasGAP / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of RNA metabolic process / regulation of actin filament polymerization / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of cell adhesion / blood vessel morphogenesis / mitotic cytokinesis / ephrin receptor signaling pathway / negative regulation of cell-matrix adhesion / vasculogenesis / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases ...regulation of RNA metabolic process / regulation of actin filament polymerization / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of cell adhesion / blood vessel morphogenesis / mitotic cytokinesis / ephrin receptor signaling pathway / negative regulation of cell-matrix adhesion / vasculogenesis / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / ruffle / EPHB-mediated forward signaling / phosphotyrosine residue binding / Downstream signal transduction / GTPase activator activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / Regulation of RAS by GAPs / regulation of cell shape / GTPase binding / negative regulation of neuron apoptotic process / intracellular signal transduction / signaling receptor binding / GTPase activity / negative regulation of apoptotic process / signal transduction / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ras GTPase-activating protein 1, N-terminal SH2 domain / RasGAP, SH3 domain / Ras GTPase-activating protein 1, C-terminal SH2 domain / Ras GTPase-activating protein / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins (rasGAP) domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins (rasGAP) domain profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases / Ras GTPase-activating domain ...Ras GTPase-activating protein 1, N-terminal SH2 domain / RasGAP, SH3 domain / Ras GTPase-activating protein 1, C-terminal SH2 domain / Ras GTPase-activating protein / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins (rasGAP) domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins (rasGAP) domain profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases / Ras GTPase-activating domain / Rho GTPase activation protein / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / SH3 Domains / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ras GTPase-activating protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Kurosaki, C. / Hayashi, F. / Yoshida, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structure of the SH3 domain of human Ras GTPase-activating protein 1
著者: Kurosaki, C. / Hayashi, F. / Yoshida, M. / Yokoyama, S.
履歴
登録2006年4月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras GTPase-activating protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,8321
ポリマ－7,8321
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function, structures with the lowest energy, structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Ras GTPase-activating protein 1 / GTPase-activating protein / GAP / Ras p21 protein activator / p120GAP / RasGAP


分子量: 7831.655 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: cell free protein synthesis / 遺伝子: RASA1, RASA / プラスミド: P050711-04 / 参照: UniProt: P20936

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: spectrometer_id 1 for 3D_15N-separated_NOESY; spectrometer_id 2 for 3D_13C-separated_NOESY

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試料調製

詳細内容: 1.17mM 13C, 15N-labeled protein; 20mM d-Tris-HCl (pH 7.0); 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3, 10% D2O; 90% H2O
溶媒系: 10% D2O; 90% H2O
試料状態イオン強度: 120mM / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
JEOL ECAJEOLECA8001
JEOL ECAJEOLECA7002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Delta NMR4.3.2JEOLcollection
NMRPipe20031121Delaglio, F.解析
NMRView5.0.4Johnson, B. A.データ解析
KUJIRA0.934KOBAYASHI, N.データ解析
CYANA2.0.17Guntert, P.構造決定
CYANA2.0.17Guntert, P.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function, structures with the lowest energy, structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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