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万見
- PDB-2gpr: GLUCOSE PERMEASE IIA FROM MYCOPLASMA CAPRICOLUM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gpr
タイトルGLUCOSE PERMEASE IIA FROM MYCOPLASMA CAPRICOLUM
要素GLUCOSE-PERMEASE IIA COMPONENT
キーワードPHOSPHOTRANSFERASE / GLUCOSE PERMEASE / ENZYME IIA / MYCOPLASMA
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / kinase activity / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / PTS EIIA domains phosphorylation site signature 1. / Phosphotransferase system, sugar-specific permease EIIA type 1 / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system, EIIA 1 / PTS_EIIA type-1 domain profile. / Glucose Permease (Domain IIA) / Glucose Permease (Domain IIA) / Duplicated hybrid motif / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PTS system glucose-specific EIIA component
類似検索 - 構成要素
生物種Mycoplasma capricolum (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Huang, K. / Herzberg, O.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: A promiscuous binding surface: crystal structure of the IIA domain of the glucose-specific permease from Mycoplasma capricolum.
著者: Huang, K. / Kapadia, G. / Zhu, P.P. / Peterkofsky, A. / Herzberg, O.
履歴
登録1998年5月19日処理サイト: BNL
改定 1.01998年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSE-PERMEASE IIA COMPONENT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7231
ポリマ－16,7231
非ポリマー00
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.330, 47.650, 71.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 GLUCOSE-PERMEASE IIA COMPONENT


分子量: 16723.242 Da / 分子数: 1 / 断片: DOMAIN IIA / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycoplasma capricolum (バクテリア)
株: KID / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P45618, protein-Npi-phosphohistidine-sugar phosphotransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 %
結晶化pH: 7.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 20-30% PEG 3000, 0.3MM ZNCL2, 100MM TRIS-HCL BUFFER, PH 7.5.
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120-26 %PEG30001reservoir
20.3 mM1reservoirZnCl2
3100 mMTris-HCl1reservoir
410 mg/mlprotein1drop
510 mMTris-HCl1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1995年11月1日
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 4952 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.2 % / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 28.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 12034 / Rmerge(I) obs: 0.063
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 2.66 Å / % possible obs: 85.3 % / Rmerge(I) obs: 0.162 / Mean I/σ(I) obs: 6.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
TNT5精密化
XENGENデータ削減
XENGENデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GPR

1gpr


解像度: 2.5→20 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO /
Rfactor反射数%反射
obs0.186 4296 87 %
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET SCALING / Bsol: 134.2 Å2 / ksol: 0.6 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1176 0 0 62 1238
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.28
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d20.2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.02
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.019
X-RAY DIFFRACTIONt_it2.6
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.036
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: V5.0 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg20.2
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.019

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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