[日本語] English
万見
- PDB-2gpn: 100 K STRUCTURE OF GLYCOGEN PHOSPHORYLASE AT 2.0 ANGSTROMS RESOLUTION -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gpn
タイトル100 K STRUCTURE OF GLYCOGEN PHOSPHORYLASE AT 2.0 ANGSTROMS RESOLUTION
要素GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B
キーワードGLYCOGEN PHOSPHORYLASE / WATER STRUCTURE / 100 K X-RAY STRUCTURE / MPD / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


maltodextrin phosphorylase activity / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / glycogen catabolic process / skeletal muscle myofibril / pyridoxal phosphate binding / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycogen phosphorylase, muscle form
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Gregoriou, M. / Noble, M.E.M. / Watson, K.A. / Garman, E.F. / Krulle, T.M. / De La Fuente, C. / Fleet, G.W.J. / Oikonomakos, N.G. / Johnson, L.N.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: The structure of a glycogen phosphorylase glucopyranose spirohydantoin complex at 1.8 A resolution and 100 K: the role of the water structure and its contribution to binding.
著者: Gregoriou, M. / Noble, M.E. / Watson, K.A. / Garman, E.F. / Krulle, T.M. / de la Fuente, C. / Fleet, G.W. / Oikonomakos, N.G. / Johnson, L.N.
履歴
登録1998年3月26日処理サイト: BNL
改定 1.01998年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,5191
ポリマ－97,5191
非ポリマー00
水14,718817
1
A: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B

A: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)195,0392
ポリマ－195,0392
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area3870 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area56230 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)127.180, 127.180, 115.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B


分子量: 97519.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: SCHIFF'S BASE LINK BETWEEN PLP AND LYS 680 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P00489, glycogen phosphorylase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 817 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.7 %
結晶化温度: 289 K / pH: 6.7
詳細: THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.01 M BES, PH 6.7, 0.003 M DTT, 0.001 M SPERMINE, 0.0001 M EDTA, 0.02 % (W/V) SODIUM AZIDE AT 16 DEGREES C. THE CRYSTALS WERE CRYOPROTECTED WITH 25% (V/V) ...詳細: THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.01 M BES, PH 6.7, 0.003 M DTT, 0.001 M SPERMINE, 0.0001 M EDTA, 0.02 % (W/V) SODIUM AZIDE AT 16 DEGREES C. THE CRYSTALS WERE CRYOPROTECTED WITH 25% (V/V) MPD (2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL)., temperature 289K
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
127-28 mg/mlprotein11
21 mMspermine11
310 mMBES11
43 mMdithiothreitol11
50.1 mMEDTA11
60.02 %sodium azide11

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年5月19日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→19.4 Å / Num. obs: 57703 / % possible obs: 89.7 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 1.99→2.14 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.373 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 89.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 192914
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89.5 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
CCP4モデル構築
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER
開始モデル: AN UNPUBLISHED 1.5 ANGSTROMS MODEL (E.P.MITCHELL) AND PDB ENTRY 1GPB

1gpb


解像度: 1.99→19.4 Å / 交差検証法: FREE R-FACTOR
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 2862 5 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs-54841 89.7 %-
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→19.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6546 0 0 817 7363
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 57703 / Rfactor all: 0.248 / Rfactor obs: 0.197
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.5

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る