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- PDB-2gp0: HePTP Catalytic Domain (residues 44-339), S225D mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gp0
タイトルHePTP Catalytic Domain (residues 44-339), S225D mutant
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 7
キーワードHYDROLASE / HePTP / Human Hemapoietic Tyrosine Phosphatase Catalytic Domain / PTPN7
機能・相同性
機能・相同性情報


Interleukin-37 signaling / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / cytoplasmic side of plasma membrane / Negative regulation of MAPK pathway / mitotic spindle / MAPK cascade / microtubule cytoskeleton ...Interleukin-37 signaling / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / cytoplasmic side of plasma membrane / Negative regulation of MAPK pathway / mitotic spindle / MAPK cascade / microtubule cytoskeleton / signal transduction / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, KIM-containing / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. ...Protein-tyrosine phosphatase, KIM-containing / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Page, R.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: HePTP Catalytic Domain (residues 44-339), S225D mutant
著者: Page, R. / Mustelin, T.
履歴
登録2006年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5513
ポリマ－35,3641
非ポリマー1872
水5,350297
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)127.520, 127.520, 60.133
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 7 / Protein-tyrosine phosphatase LC-PTP / Hematopoietic protein-tyrosine phosphatase / HEPTP


分子量: 35364.000 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic Domain (residues 65-360) / 変異: S225D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35236, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 297 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.91 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: K/Na Phosphate, Ammonium Acetate, pH 6.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: OTHER / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年4月1日
放射モノクロメーター: Osmic / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. all: 33843 / Num. obs: 33843 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Χ2: 1.118 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / % possible obs: 82.5 % / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.456 / Num. unique obs: 2882 / Χ2: 0.958 / % possible all: 82.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB Entry 1ZC0

1zc0


解像度: 2.05→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 3.278 / SU ML: 0.089 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.132 / ESU R Free: 0.125 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 1689 5 %RANDOM
Rwork0.178 ---
all0.179 33803 --
obs0.179 33803 96.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.403 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.07 Å20.03 Å20 Å2
2--0.07 Å20 Å2
3----0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2267 0 11 297 2575
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0222415
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5881.963296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7375301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.15123.866119
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.48415401
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6251519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2356
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021875
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.20.21094
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.21619
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.2242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2770.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1920.229
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0891.51516
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.74522391
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.37731028
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6464.5897
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.104 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 101 -
Rwork0.275 1958 -
obs-2059 80.52 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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