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万見
- PDB-2go5: Structure of signal recognition particle receptor (SR) in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2go5
タイトルStructure of signal recognition particle receptor (SR) in complex with signal recognition particle (SRP) and ribosome nascent chain complex
要素
  • (Signal recognition particle ...) x 4
  • (ribosomal protein ...) x 3
  • SRP RNA
  • ribosomal RNA
キーワードTRANSLATION/RNA / SR / SRP / RIBOSOME / TRANSLATION-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / granulocyte differentiation / signal recognition particle binding / cotranslational protein targeting to membrane / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal-recognition-particle GTPase / protein targeting to ER ...SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / granulocyte differentiation / signal recognition particle binding / cotranslational protein targeting to membrane / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal-recognition-particle GTPase / protein targeting to ER / XBP1(S) activates chaperone genes / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / 7S RNA binding / exocrine pancreas development / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / cytoplasmic microtubule / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / vesicle-mediated transport / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / neutrophil chemotaxis / chloroplast / intracellular protein transport / GDP binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / rRNA binding / nuclear speck / structural constituent of ribosome / translation / GTPase activity / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle receptor, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle receptor, beta subunit / Signal recognition particle receptor beta subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, eukaryotic / Signal recognition particle, SRP19 subunit / Signal recognition particle, subunit SRP19-like superfamily / SRP19 protein / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit ...Signal recognition particle receptor, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle, alpha subunit, N-terminal / Signal recognition particle receptor, beta subunit / Signal recognition particle receptor beta subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, eukaryotic / Signal recognition particle, SRP19 subunit / Signal recognition particle, subunit SRP19-like superfamily / SRP19 protein / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / Longin-like domain superfamily / Ribosomal protein L23 / 60S ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L31e / Ribosomal protein L31e domain superfamily / Ribosomal protein L31e / Ribosomal_L31e / Ribosomal protein L23/L25, conserved site / Ribosomal protein L23 signature. / Ribosomal L29 protein / Ribosomal protein L29/L35 / Ribosomal protein L29/L35 superfamily / Ribosomal protein L23 / Ribosomal protein L25/L23 / Ribosomal protein L23/L15e core domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Ribosomal protein L25 / Signal recognition particle receptor subunit alpha / Signal recognition particle receptor subunit beta / Signal recognition particle subunit SRP54 / Signal recognition particle 19 kDa protein / Putative 60S ribosomal protein L31 / Large ribosomal subunit protein uL29
類似検索 - 構成要素
生物種Canis sp. (哺乳類)
Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
Triticum sp. (植物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.4 Å
データ登録者Halic, M. / Gartmann, M. / Schlenker, O. / Mielke, T. / Pool, M.R. / Sinning, I. / Beckmann, R.
引用ジャーナル: Science / 年: 2006
タイトル: Signal recognition particle receptor exposes the ribosomal translocon binding site.
著者: Mario Halic / Marco Gartmann / Oliver Schlenker / Thorsten Mielke / Martin R Pool / Irmgard Sinning / Roland Beckmann /
要旨: Signal sequences of secretory and membrane proteins are recognized by the signal recognition particle (SRP) as they emerge from the ribosome. This results in their targeting to the membrane by ...Signal sequences of secretory and membrane proteins are recognized by the signal recognition particle (SRP) as they emerge from the ribosome. This results in their targeting to the membrane by docking with the SRP receptor, which facilitates transfer of the ribosome to the translocon. Here, we present the 8 angstrom cryo-electron microscopy structure of a "docking complex" consisting of a SRP-bound 80S ribosome and the SRP receptor. Interaction of the SRP receptor with both SRP and the ribosome rearranged the S domain of SRP such that a ribosomal binding site for the translocon, the L23e/L35 site, became exposed, whereas Alu domain-mediated elongation arrest persisted.
履歴
登録2006年4月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
Remark 999SEQUENCE Residue (A G 124) and Residue (A G 125) are not linked. Distance of O3*-P bond is 4.22. ...SEQUENCE Residue (A G 124) and Residue (A G 125) are not linked. Distance of O3*-P bond is 4.22. Residue (A C 221) and Residue (A G 222) are not linked. Distance of O3*-P bond is 3.26. Residue (1 SER 0) and Residue (1 MET 1) are not linked. Distance of C-N bond is 17.58. Residue (1 GLY 27) and Residue (1 PRO 28) are not linked. Distance of C-N bond is 7.21. Residue (1 LEU 52) and Residue (1 THR 53) are not linked. Distance of C-N bond is 5.58.

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1217
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1217
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SRP RNA
9: ribosomal RNA
B: Signal recognition particle 19 kDa protein (SRP19)
W: Signal recognition particle 54 kDa protein (SRP54)
1: Signal recognition particle receptor alpha subunit (SR a)
2: Signal recognition particle receptor beta subunit (SR b)
5: ribosomal protein L35
4: ribosomal protein L23
6: ribosomal protein L31


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)185,7459
ポリマ－185,7459
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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RNA鎖 , 2種, 2分子 A9

#1: RNA鎖 SRP RNA


分子量: 41199.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis sp. (哺乳類)
#2: RNA鎖 ribosomal RNA


分子量: 29170.479 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Triticum sp. (植物)

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Signal recognition particle ... , 4種, 4分子 BW12

#3: タンパク質 Signal recognition particle 19 kDa protein (SRP19)


分子量: 12561.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis sp. (哺乳類) / 参照: UniProt: Q5RBR1*PLUS
#4: タンパク質 Signal recognition particle 54 kDa protein (SRP54)


分子量: 12473.440 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis sp. (哺乳類) / 参照: UniProt: P61010
#5: タンパク質 Signal recognition particle receptor alpha subunit (SR a)


分子量: 21329.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08240
#6: タンパク質 Signal recognition particle receptor beta subunit (SR b)


分子量: 23536.982 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P47758

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Ribosomal protein ... , 3種, 3分子 546

#7: タンパク質 ribosomal protein L35


分子量: 14401.041 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Triticum sp. (植物) / 参照: UniProt: Q8L805
#8: タンパク質 ribosomal protein L23


分子量: 16920.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Triticum sp. (植物) / 参照: UniProt: O81229*PLUS
#9: タンパク質 ribosomal protein L31


分子量: 14152.365 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Triticum sp. (植物) / 参照: UniProt: Q5XLD9*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: SR-SRP-RNC COMPLEX / タイプ: RIBOSOME
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: CARBON
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1

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解析

対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 7.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 7.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 7.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6061 4663 0 0 10724

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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