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- PDB-2gk7: Structural and Functional insights into the human Upf1 helicase core -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gk7
タイトルStructural and Functional insights into the human Upf1 helicase core
要素Regulator of nonsense transcripts 1
キーワードHYDROLASE / Upf1 / helicase / NMD
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mRNA cis splicing, via spliceosome / supraspliceosomal complex / exon-exon junction complex / telomere maintenance via semi-conservative replication / positive regulation of mRNA catabolic process / cell cycle phase transition / regulation of translational termination / histone mRNA catabolic process / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / regulation of telomere maintenance ...positive regulation of mRNA cis splicing, via spliceosome / supraspliceosomal complex / exon-exon junction complex / telomere maintenance via semi-conservative replication / positive regulation of mRNA catabolic process / cell cycle phase transition / regulation of translational termination / histone mRNA catabolic process / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / regulation of telomere maintenance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / telomeric DNA binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / cellular response to interleukin-1 / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / mRNA export from nucleus / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / P-body / helicase activity / cellular response to lipopolysaccharide / DNA helicase / double-stranded DNA helicase activity / chromosome, telomeric region / DNA replication / RNA helicase activity / RNA helicase / DNA repair / chromatin binding / protein-containing complex binding / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1240 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #230 / RNA helicase UPF1, 1B domain / RNA helicase (UPF2 interacting domain) / RNA helicase UPF1, 1B domain / Upf1 cysteine-histidine-rich (CH-rich) domain profile. / RNA helicase UPF1, Cys/His rich zinc-binding domain / DNA2/NAM7 helicase, helicase domain / AAA domain / DNA2/NAM7-like helicase ...Helix Hairpins - #1240 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #230 / RNA helicase UPF1, 1B domain / RNA helicase (UPF2 interacting domain) / RNA helicase UPF1, 1B domain / Upf1 cysteine-histidine-rich (CH-rich) domain profile. / RNA helicase UPF1, Cys/His rich zinc-binding domain / DNA2/NAM7 helicase, helicase domain / AAA domain / DNA2/NAM7-like helicase / : / Helicase/UvrB, N-terminal / Type III restriction enzyme, res subunit / Helix Hairpins / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Helix non-globular / Special / DNA2/NAM7 helicase-like, C-terminal / AAA domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Regulator of nonsense transcripts 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換, 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Cheng, Z. / Muhlrad, D. / Parker, R. / Song, H.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2007
タイトル: Structural and functional insights into the human Upf1 helicase core
著者: Cheng, Z. / Muhlrad, D. / Lim, M.K. / Parker, R. / Song, H.
履歴
登録2006年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年1月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Regulator of nonsense transcripts 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,1512
ポリマ－70,0561
非ポリマー951
水1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)195.189, 195.189, 45.458
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Regulator of nonsense transcripts 1 / ATP-dependent helicase RENT1 / Nonsense mRNA reducing factor 1 / NORF1 / Up-frameshift suppressor 1 ...ATP-dependent helicase RENT1 / Nonsense mRNA reducing factor 1 / NORF1 / Up-frameshift suppressor 1 homolog / hUpf1


分子量: 70056.422 Da / 分子数: 1 / 断片: helicase core domain(residues 295-914) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 STAR
参照: UniProt: Q92900, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.18 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 5.8
詳細: 100mM Na/K Phosphate, 6-8% PEG3350, 10mM DTT, pH 5.8, EVAPORATION, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月20日
放射モノクロメーター: GRAPHATE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. obs: 24896 / % possible obs: 100 %
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
ADSCデータ収集
CCP4(SCALA)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換, 単波長異常分散
開始モデル: 2GJK

2gjk


解像度: 2.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.908 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 43.334 / SU ML: 0.394 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.133 / ESU R Free: 0.404
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29833 1138 5.1 %RANDOM
Rwork0.25784 ---
obs0.25993 21121 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 68.622 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.8 Å20 Å20 Å2
2--1.8 Å20 Å2
3----3.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4719 0 5 58 4782
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0224808
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2941.9696499
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5765591
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.39324.292219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.70215868
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0241532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2728
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023596
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2360.22342
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.23276
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1540.2165
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2280.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2250.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4621.53031
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.8224794
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.02631977
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7634.51705
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.871 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.448 74 -
Rwork0.385 1529 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 75.007 Å / Origin y: 33.975 Å / Origin z: 6.8122 Å
111213212223313233
T0.022 Å20.4696 Å2-0.3481 Å2--0.2115 Å2-0.1176 Å2---0.1408 Å2
L2.5339 °2-0.1277 °2-0.169 °2-1.8021 °20.0242 °2--1.4307 °2
S-0.579 Å °-0.1715 Å °0.503 Å °0.0953 Å °0.3034 Å °0.1484 Å °-0.294 Å °-0.4489 Å °0.2755 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA295 - 3245 - 34
2X-RAY DIFFRACTION1AA325 - 41535 - 125
3X-RAY DIFFRACTION1AA416 - 699126 - 409
4X-RAY DIFFRACTION1AA700 - 908410 - 618

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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