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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2gjf | ||||||
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タイトル | NMR structure of the computationally designed procarboxypeptidase-A (1AYE) domain | ||||||
要素 | DESIGNED PROTEIN | ||||||
キーワード | DE NOVO PROTEIN / designed protein / procarboxypeptidase | ||||||
機能・相同性 | Metallocarboxypeptidase-like / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta 機能・相同性情報 | ||||||
手法 | 溶液NMR / torsion angle dynamics | ||||||
データ登録者 | Reichow, S. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007 タイトル: High-resolution structural and thermodynamic analysis of extreme stabilization of human procarboxypeptidase by computational protein design. 著者: Dantas, G. / Corrent, C. / Reichow, S.L. / Havranek, J.J. / Eletr, Z.M. / Isern, N.G. / Kuhlman, B. / Varani, G. / Merritt, E.A. / Baker, D. | ||||||
履歴 |
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Remark 999 | SEQUENCE The protein has been computationally designed based on human procarboxypeptidase-A (1AYE) ...SEQUENCE The protein has been computationally designed based on human procarboxypeptidase-A (1AYE) with sidechains chosen for maximal predicted stability. A six residue HIS tag is present at the N-terminus. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2gjf.cif.gz | 889.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2gjf.ent.gz | 749.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2gjf.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2gjf_validation.pdf.gz | 351.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2gjf_full_validation.pdf.gz | 610.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2gjf_validation.xml.gz | 49.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2gjf_validation.cif.gz | 66.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gj/2gjf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gj/2gjf | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 9011.205 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / プラスミド: pET 29(b) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta BL21(DE3) |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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NMR実験の詳細 | Text: Hydrogen bond restraints were derived from D2O protection analysis. Torsion angle restraints were derived from TALOS predictions |
-試料調製
詳細 |
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試料状態 | イオン強度: 150mM / pH: 7.0 / 圧: AMBIENT / 温度: 298 K |
-NMR測定
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M | ||||||||||||||||||||
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放射波長 | 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||
NMRスペクトロメーター |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: fewest violations | ||||||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |