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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2gi7 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human platelet Glycoprotein VI (GPVI) | ||||||
![]() | GPVI protein | ||||||
![]() | BLOOD CLOTTING / CELL ADHESION / Ig-like domains | ||||||
機能・相同性 | ![]() collagen receptor activity / immune response-regulating signaling pathway / tetraspanin-enriched microdomain / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / collagen-activated signaling pathway / Platelet Adhesion to exposed collagen / positive regulation of platelet aggregation / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / GPVI-mediated activation cascade / collagen binding ...collagen receptor activity / immune response-regulating signaling pathway / tetraspanin-enriched microdomain / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / collagen-activated signaling pathway / Platelet Adhesion to exposed collagen / positive regulation of platelet aggregation / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / GPVI-mediated activation cascade / collagen binding / protein tyrosine kinase binding / Cell surface interactions at the vascular wall / platelet activation / platelet aggregation / transmembrane signaling receptor activity / signaling receptor activity / membrane raft / cell surface / extracellular exosome / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Horii, K. / Kahn, M.L. / Herr, A.B. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis for platelet collagen responses by the immune-type receptor glycoprotein VI. 著者: Horii, K. / Kahn, M.L. / Herr, A.B. | ||||||
履歴 |
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Remark 300 | BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). AT 2MG/ML CONCENTRATION, THE PROTEIN IS MONOMERIC IN SOLUTION. HOWEVER, THE BIOLOGICAL UNIT IS LIKELY A DIMER ON THE SURFACE OF PLATELETS. SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE DIMER. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 85.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 63.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1g0xS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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詳細 | The biological assembly is a dimer in the asymmetric unit (Chain ID: A and B). |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 20199.836 Da / 分子数: 2 / 断片: Collagen binding domain, residues 21-203 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-CL / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.73 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / pH: 7.4 詳細: 0.9M ammonium sulfate, 8% MPD, 20% glycerol, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K, pH 7.40 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 110 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年1月1日 / 詳細: OSMIC CONFOCAL MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: OSMIC CONFOCAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.4→20 Å / Num. obs: 15739 / % possible obs: 99.3 % / Biso Wilson estimate: 48.1 Å2 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 6.6 |
反射 シェル | 解像度: 2.4→2.52 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.348 / % possible all: 97.4 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1G0X 解像度: 2.4→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 1902639.42 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER 詳細: RESIDUES 0-1 IN MOLECULE A AND RESIDUES 99-107 AND 130-137 IN MOLECLUE B WERE DELETED DUE TO LOW ELECTRON DENSITY
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 65.02 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 47.8 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→10 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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