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- PDB-2ggt: Crystal structure of human SCO1 complexed with nickel. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ggt
タイトルCrystal structure of human SCO1 complexed with nickel.
要素SCO1 protein homolog, mitochondrial
キーワードCHAPERONE / Copper chaperone / Cu-binding protein / mitochondrial assembly factor / redox / Nickel / Disuplhide / Mitochondrion
機能・相同性
機能・相同性情報


Complex IV assembly / copper chaperone activity / mitochondrial cytochrome c oxidase assembly / myofibril / intracellular copper ion homeostasis / mitochondrial inner membrane / copper ion binding / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Synthesis of cytochrome c oxidase, Sco1/Sco2 / Copper chaperone SCO1/SenC / SCO1/SenC / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Protein SCO1 homolog, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Banci, L. / Bertini, I. / Calderone, V. / Ciofi-Baffoni, S. / Mangani, S. / Martinelli, M. / Palumaa, P. / Wang, S.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2006
タイトル: A hint for the function of human Sco1 from different structures.
著者: Banci, L. / Bertini, I. / Calderone, V. / Ciofi-Baffoni, S. / Mangani, S. / Martinelli, M. / Palumaa, P. / Wang, S.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of human SCO1: implications for redox signaling by a mitochondrial cytochrome c oxidase 'assembly' protein.
著者: Williams, J.C. / Sue, C. / Banting, G.S. / Yang, H. / Glerum, D.M. / Hendrickson, W.A. / Schon, E.A.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Solution structure of Sco1: a thioredoxin-like protein Involved in cytochrome c oxidase assembly.
著者: Balatri, E. / Banci, L. / Bertini, I. / Cantini, F. / Ciofi-Baffoni, S.
履歴
登録2006年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年2月6日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SCO1 protein homolog, mitochondrial
B: SCO1 protein homolog, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,6856
ポリマ－37,4962
非ポリマー1884
水1,02757
1
A: SCO1 protein homolog, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8423
ポリマ－18,7481
非ポリマー942
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: SCO1 protein homolog, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8423
ポリマ－18,7481
非ポリマー942
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.461, 52.444, 136.411
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The protein is monomeric in vivo but there are two molecules in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 SCO1 protein homolog, mitochondrial


分子量: 18748.135 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SCO1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75880
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.86 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 Tris-HCl, 25% PEG6000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月30日
詳細: Channel-cut silicon monochromator and cylindrical grazing incidence mirror
放射モノクロメーター: Channel-cut silicon monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→78.2 Å / Num. all: 14686 / Num. obs: 14686 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 46.78 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.455 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 5541 / Rsym value: 0.455 / % possible all: 81.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
ADSCデータ収集
CCP4(SCALA)データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1wp0

1wp0


解像度: 2.4→36.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.869 / SU B: 10.831 / SU ML: 0.257 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.548 / ESU R Free: 0.353 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31793 1328 9 %RANDOM
Rwork0.21673 ---
all0.22562 13358 --
obs0.22562 13358 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.655 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.49 Å20 Å20 Å2
2--0.07 Å20 Å2
3----0.56 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.257 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→36.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2630 0 4 57 2691
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0370.0222698
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.921.983668
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.8535325
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.59624.264129
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.6315453
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.2151515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2250.2401
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.022073
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2920.21292
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.330.21708
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2370.2139
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1580.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2740.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0690.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5761.51705
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.58122662
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.93131171
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.4944.51006
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.397→2.459 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.417 77 -
Rwork0.247 724 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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