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- PDB-2ggm: Human centrin 2 xeroderma pigmentosum group C protein complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ggm
タイトルHuman centrin 2 xeroderma pigmentosum group C protein complex
要素
  • Centrin-2
  • DNA-repair protein complementing XP-C cells
キーワードCELL CYCLE / EF-Hand Superfamily / DNA repair complex
機能・相同性
機能・相同性情報


heteroduplex DNA loop binding / pyrimidine dimer repair by nucleotide-excision repair / nucleotide-excision repair factor 2 complex / XPC complex / nucleotide-excision repair complex / 9+2 motile cilium / photoreceptor connecting cilium / DNA damage sensor activity / transcription export complex 2 / heterotrimeric G-protein binding ...heteroduplex DNA loop binding / pyrimidine dimer repair by nucleotide-excision repair / nucleotide-excision repair factor 2 complex / XPC complex / nucleotide-excision repair complex / 9+2 motile cilium / photoreceptor connecting cilium / DNA damage sensor activity / transcription export complex 2 / heterotrimeric G-protein binding / response to auditory stimulus / nuclear pore nuclear basket / bubble DNA binding / UV-damage excision repair / response to UV-B / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / regulation of mitotic cell cycle phase transition / centriole replication / site of DNA damage / glial cell projection / mRNA transport / mismatch repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / centriole / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / regulation of cytokinesis / DNA Damage Recognition in GG-NER / nucleotide-excision repair / Formation of Incision Complex in GG-NER / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / microtubule cytoskeleton organization / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / apical part of cell / protein transport / mitotic cell cycle / single-stranded DNA binding / spermatogenesis / microtubule binding / damaged DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / ciliary basal body / response to xenobiotic stimulus / cell division / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / centrosome / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / nucleolus / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rad4 beta-hairpin domain 2 / DNA repair protein Rad4 / DNA repair protein Rad4, subgroup / Rad4/PNGase transglutaminase-like fold / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 2 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4, beta-hairpin domain 3 superfamily / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 3 ...Rad4 beta-hairpin domain 2 / DNA repair protein Rad4 / DNA repair protein Rad4, subgroup / Rad4/PNGase transglutaminase-like fold / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 2 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4, beta-hairpin domain 3 superfamily / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 2 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4 transglutaminase-like domain / : / Transglutaminase-like superfamily / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Centrin-2 / DNA repair protein complementing XP-C cells
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Thompson, J.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: The structure of the human centrin 2-xeroderma pigmentosum group C protein complex.
著者: Thompson, J.R. / Ryan, Z.C. / Salisbury, J.L. / Kumar, R.
履歴
登録2006年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Centrin-2
B: Centrin-2
C: DNA-repair protein complementing XP-C cells
D: DNA-repair protein complementing XP-C cells
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5838
ポリマ－44,4234
非ポリマー1604
水3,909217
1
A: Centrin-2
C: DNA-repair protein complementing XP-C cells
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2924
ポリマ－22,2112
非ポリマー802
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1870 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area10630 Å2
手法PISA
2
B: Centrin-2
D: DNA-repair protein complementing XP-C cells
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2924
ポリマ－22,2112
非ポリマー802
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area10250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.150, 59.000, 104.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.30, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細Two biological assemblies contained within one asymmetric unit are unrelated by symmetry.

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要素

#1: タンパク質 Centrin-2 / Caltractin isoform 1


分子量: 20097.752 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CETN2, CALT, CEN2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P41208
#2: タンパク質・ペプチド DNA-repair protein complementing XP-C cells / Xeroderma pigmentosum group C complementing protein / p125


分子量: 2113.639 Da / 分子数: 2 / Fragment: Centrin Binding Region (residues 846-862) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Naturally occurring sequence in humans. / 参照: UniProt: Q01831
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2.5-3.2 M (NH4)2SO4, 0.1-0.4 M Na2HPO4, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 0.8856 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月26日
放射モノクロメーター: channel-cut Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→40 Å / Num. all: 15268 / Num. obs: 15095 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 2.35→2.39 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 1.74 / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
CBASSデータ収集
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.35→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 16.482 / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.474 / ESU R Free: 0.264 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24535 603 4 %RANDOM
Rwork0.19222 ---
all0.19439 14921 --
obs0.19439 14318 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.142 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.73 Å20 Å2-0.12 Å2
2---1.17 Å20 Å2
3---0.43 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.474 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2677 0 4 217 2898
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0222702
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1392.0013589
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3035329
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.43925.956136
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.90715604
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8421517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.150.2387
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021971
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2660.21384
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.21838
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2820.2201
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.2030.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2470.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.40.226
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2961.51704
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.04922608
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2931127
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.974.5981
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.404 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 44 -
Rwork0.238 927 -
obs-927 88.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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