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- PDB-2gef: Crystal structure of a Novel viral protease with a serine/lysine ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gef
タイトルCrystal structure of a Novel viral protease with a serine/lysine catalytic dyad mechanism
要素Protease VP4
キーワードHYDROLASE / birnavirus / serine/lysine dyad mechamism / lysine general base
機能・相同性
機能・相同性情報


T=13 icosahedral viral capsid / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type peptidase activity / host cell cytoplasm / structural molecule activity / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Pdz3 Domain - #30 / Rossmann fold - #11300 / Birnavirus VP3, domain 2 / Birnavirus VP3, domain 1 / Birnavirus VP2 protein / Birnavirus VP3 protein / Birnavirus VP4 protease domain / Birnavirus VP2 protein / Birnavirus VP3 protein / Birnavirus VP4 protein ...Pdz3 Domain - #30 / Rossmann fold - #11300 / Birnavirus VP3, domain 2 / Birnavirus VP3, domain 1 / Birnavirus VP2 protein / Birnavirus VP3 protein / Birnavirus VP4 protease domain / Birnavirus VP2 protein / Birnavirus VP3 protein / Birnavirus VP4 protein / Birnavirus VP4 protease domain profile. / Pdz3 Domain / Viral coat protein subunit / Roll / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Blotched snakehead virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Paetzel, M. / Feldman, A.R. / Lee, J. / Delmas, B.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of a novel viral protease with a serine/lysine catalytic dyad mechanism
著者: Feldman, A.R. / Lee, J. / Delmas, B. / Paetzel, M.
履歴
登録2006年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease VP4
B: Protease VP4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3122
ポリマ－47,3122
非ポリマー00
水5,008278
1
A: Protease VP4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6561
ポリマ－23,6561
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protease VP4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6561
ポリマ－23,6561
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
A: Protease VP4
B: Protease VP4
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)567,74524
ポリマ－567,74524
非ポリマー00
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation6_555z,-x,-y1
crystal symmetry operation7_555-z,-x,y1
crystal symmetry operation8_555-z,x,-y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation10_555-y,z,-x1
crystal symmetry operation11_555y,-z,-x1
crystal symmetry operation12_555-y,-z,x1
Buried area62410 Å2
ΔGint-283 kcal/mol
Surface area179870 Å2
手法PISA
4
A: Protease VP4
B: Protease VP4

A: Protease VP4
B: Protease VP4

A: Protease VP4
B: Protease VP4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,9366
ポリマ－141,9366
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area13670 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area46900 Å2
手法PISA
5


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2910 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area17280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)144.070, 144.070, 144.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-170-

HOH

詳細The biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質 Protease VP4


分子量: 23656.023 Da / 分子数: 2 / 断片: fragment of viral polyprotein (Residues 558-773) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Blotched snakehead virus (ウイルス)
遺伝子: birnaviridae / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8AZM0, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 278 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris-HCl (pH 8.5), 25% (w/v) PEG2000MME, 60 mM Magnesium acetate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 0.97804 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月10日
放射モノクロメーター: Ni MIRROR + Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97804 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→33.9 Å / Num. obs: 25378 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 16.4 % / Biso Wilson estimate: 24.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 76.9
反射 シェル最高解像度: 2.2 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
ADSCデータ収集
HKL-2000データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→29.41 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 3662377.49 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2674 2505 9.9 %RANDOM
Rwork0.2224 ---
all0.259 ---
obs0.259 25344 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.962 Å2 / ksol: 0.338329 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.6 Å20 Å20 Å2
2--0.6 Å20 Å2
3----1.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.35 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→29.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3007 0 0 278 3285
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.99
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.362 427 10.2 %
Rwork0.269 3768 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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