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- PDB-2gd7: The Structure of the Cyclin T-binding domain of Hexim1 reveals th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gd7
タイトルThe Structure of the Cyclin T-binding domain of Hexim1 reveals the molecular basis for regulation of transcription elongation
要素HEXIM1 protein
キーワードTRANSCRIPTION / Hexim1 / transcription regulation / transcription elongation / positive transcription elongation factor-b / P-Tefb NMR / structure determination / symmetric dimer / coiled coil / MAQ1 / CLP-1 / EDG1
機能・相同性
機能・相同性情報


7SK snRNP / 7SK snRNA binding / snRNA binding / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / negative regulation of viral transcription / protein kinase inhibitor activity / P-TEFb complex binding / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / transcription regulator inhibitor activity ...7SK snRNP / 7SK snRNA binding / snRNA binding / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / negative regulation of viral transcription / protein kinase inhibitor activity / P-TEFb complex binding / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / transcription regulator inhibitor activity / activation of innate immune response / heart development / innate immune response / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2910 / HEXIM / Hexamethylene bis-acetamide-inducible protein / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Protein HEXIM1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, cartesian coordinate simulated annealing
データ登録者Dames, S.A.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2007
タイトル: Structure of the Cyclin T binding domain of Hexim1 and molecular basis for its recognition of P-TEFb.
著者: Dames, S.A. / Schonichen, A. / Schulte, A. / Barboric, M. / Peterlin, B.M. / Grzesiek, S. / Geyer, M.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: NMR assignment of the Cyclin T-binding domain of human Hexim1
著者: Dames, S.A. / Schoenichen, A. / Schulte, A. / Barboic, M. / Peterlin, M. / Grzesiek, S. / Geyer, M.
履歴
登録2006年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年9月17日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEXIM1 protein
B: HEXIM1 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3602
ポリマ－25,3602
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 HEXIM1 protein / HMBA-inducible


分子量: 12680.050 Da / 分子数: 2
断片: c-terminal Cyclin T-binding domain of human Hexim1 (residues 255-359)
変異: G256A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Hexim1 (255-359), G256A / プラスミド: pProEx-HTa / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: GenBank: 5453682, UniProt: O94992*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D 13C-separated NOESY
1243D 15N-separated NOESY
1363D 13C-filter-edit-NOESY
1443D HNHA, 3D HNHB
1523D HACAHB-COSY
1632D 15N-IPAP-HSQC, 3D HN(CA)CO
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy in solution.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.6 mM U-15N,13C, 20 mM potassium phosphate buffer, pH 7.2, 50 mM NaCl, 10mM TCEP/HCl, 1 mM DTE, 0.02% Na-azide, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
20.6 mM U-15N,13C, 20 mM potassium phosphate buffer, pH 7.2, 50 mM NaCl, 10mM TCEP/HCl, 1 mM DTE, 0.02% Na-azide, 100% D2O100% D2O
30.6 mM U-15N,13C, 20 mM potassium phosphate buffer, pH 7.2, 50 mM NaCl, 10mM TCEP/HCl, 1 mM DTE, 0.02% Na-azide, 95% H2O, 5% D2O, 16 mg/ml PF1 phage95% H2O, 5% D2O, 16 mg/ml PF1 phage
41.2 mM U-15N, 20 mM potassium phosphate buffer, pH 7.2, 50 mM NaCl, 10mM TCEP/HCl, 1 mM DTE, 0.02% Na-azide, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
50.6 mM 10% 13C, 20 mM potassium phosphate buffer, pH 7.2, 50 mM NaCl, 10mM TCEP/HCl, 1 mM DTE, 0.02% Na-azide, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
60.5 mM U-15N,13C, 0.5 mM unlabeled, 20 mM potassium phosphate buffer, pH 7.2, 50 mM NaCl, 10mM TCEP/HCl, 1 mM DTE, 0.02% Na-azide, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
試料状態イオン強度: 50 mM NaCl, 20 mM KPi / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 308 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX8001
Bruker DRXBrukerDRX6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeF.Delaglio解析
NMRView5.0.4B.A.Johnsonデータ解析
X-PLOR-NIH2.9.9A.T.Bruenger, C.D.Schwieters構造決定
X-PLOR-NIH2.9.9A.T.Bruenger, C.D.Schwieters精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, cartesian coordinate simulated annealing
ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 2592 NOE distance restraints, 163 dihedral angle restraints, 102 hydrogen bonds distance restraints, and 80 RDC restraints per monomer.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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