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- PDB-2gbn: Crystal Structure of the 35-36 8 Glycine Insertion Mutant of Ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gbn
タイトルCrystal Structure of the 35-36 8 Glycine Insertion Mutant of Ubiquitin
要素Ubiquitin
キーワードPROTEIN BINDING / LOOP INSERTION
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / protein modification process => GO:0036211 / : / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency ...: / : / protein modification process => GO:0036211 / : / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / cytosolic ribosome / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / NF-kB is activated and signals survival / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NRIF signals cell death from the nucleus / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Translesion synthesis by POLI / Josephin domain DUBs / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / TCF dependent signaling in response to WNT / Regulation of NF-kappa B signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of signaling by CBL / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Stabilization of p53 / Assembly of the pre-replicative complex / Negative regulation of FGFR2 signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Negative regulation of FGFR4 signaling / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Negative regulation of FGFR1 signaling
類似検索 - 分子機能
Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain ...Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Ferraro, D.M. / Ferraro, D.J. / Ramaswamy, S. / Robertson, A.D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structures of Ubiquitin Insertion Mutants Support Site-specific Reflex Response to Insertions Hypothesis.
著者: Ferraro, D.M. / Ferraro, D.J. / Ramaswamy, S. / Robertson, A.D.
履歴
登録2006年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0331
ポリマ－9,0331
非ポリマー00
水1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.773, 45.773, 111.549
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
詳細The monomer is believed to be the active biological assembly.

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 9033.244 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pRS / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62988, UniProt: P0CG48*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.1 %
結晶化温度: 279.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25-30% PEG 4000, 50 mM Sodium Cacodylate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1.00808 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月13日
放射モノクロメーター: Cryogenically-cooled Si(111) double-crystal system
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00808 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→37.35 Å / Num. all: 9821 / Num. obs: 9821 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 19.17 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Χ2: 0.98 / Net I/σ(I): 16.5 / Scaling rejects: 1425
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.02 % / Rmerge(I) obs: 0.654 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. measured all: 13241 / Num. unique obs: 942 / Χ2: 1.06 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.1Lデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2GBM

2gbm


解像度: 1.6→37.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 5.227 / SU ML: 0.092 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.15 / ESU R Free: 0.118 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26491 469 4.8 %RANDOM
Rwork0.20298 ---
all0.20591 9821 --
obs0.20591 9768 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.801 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.93 Å20.47 Å20 Å2
2--0.93 Å20 Å2
3----1.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→37.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数620 0 0 83 703
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.022627
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02589
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9471.99842
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.03631384
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.517580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.08125.92627
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.1715122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.802153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.297
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02688
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02107
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.250.2102
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2020.2573
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1910.2294
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.2403
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1910.258
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1880.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2480.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2440.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1921.5510
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6171.5173
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7982637
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.0353253
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.9924.5205
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.0463760
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded4.2173619
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.414 30 -
Rwork0.249 668 -
obs-698 99.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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