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万見
- PDB-2g7i: Structure of Human Complement Factor H Carboxyl Terminal Domains ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2g7i
タイトルStructure of Human Complement Factor H Carboxyl Terminal Domains 19-20: a Basis for Atypical Hemolytic Uremic Syndrome
要素Complement factor H
キーワードIMMUNE SYSTEM / Sushi (CCP/SCR) domain / Complement / Regulator / Factor H / Beta-1H Globulin / Atypical Hemolytic Uremic Syndrome / Heparin Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of complement activation, alternative pathway / symbiont cell surface / regulation of complement-dependent cytotoxicity / complement component C3b binding / regulation of complement activation / heparan sulfate proteoglycan binding / serine-type endopeptidase complex / complement activation / complement activation, alternative pathway / Regulation of Complement cascade ...regulation of complement activation, alternative pathway / symbiont cell surface / regulation of complement-dependent cytotoxicity / complement component C3b binding / regulation of complement activation / heparan sulfate proteoglycan binding / serine-type endopeptidase complex / complement activation / complement activation, alternative pathway / Regulation of Complement cascade / heparin binding / blood microparticle / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement factor H
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Jaakola, V.-P. / Jokiranta, T.S. / Goldman, A.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2006
タイトル: Structure of complement factor H carboxyl-terminus reveals molecular basis of atypical haemolytic uremic syndrome.
著者: Jokiranta, T.S. / Jaakola, V.-P. / Lehtinen, M.J. / Parepalo, M. / Meri, S. / Goldman, A.
履歴
登録2006年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement factor H


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2971
ポリマ－14,2971
非ポリマー00
水3,189177
1
A: Complement factor H

A: Complement factor H

A: Complement factor H

A: Complement factor H


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,1894
ポリマ－57,1894
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_545y+1/2,x-1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation10_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation16_555-y+1/2,-x+1/2,-z+1/21
Buried area7930 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area25450 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)91.410, 91.410, 110.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
詳細Crystal packing of FH19-20 in the asymmetric unit reveals tightly packed tetrameric assembly of domains of FH19-20; may have biological relevance

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要素

#1: タンパク質 Complement factor H / H factor 1


分子量: 14297.312 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal Domains 19-20 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFH, HF, HF1 / プラスミド: pPICZ B expression vector / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P08603
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 177 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.61 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Before crystallization the protein was concentrated to 10 mg/ml and dialysed into 20 mM Tris, 50 mM NaCl, pH 7.0. The protein was crystallized in sitting drops by mixing 1 ul of protein ...詳細: Before crystallization the protein was concentrated to 10 mg/ml and dialysed into 20 mM Tris, 50 mM NaCl, pH 7.0. The protein was crystallized in sitting drops by mixing 1 ul of protein solution at 10 mg/ml with 1 ul of reservoir solution of 2.2 M (NH4)2SO4, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
シンクロトロンESRF ID14-110.934
回転陽極RIGAKU RU30021.54
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1CCD2003年10月14日
RIGAKU RAXIS IV2IMAGE PLATE2003年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9341
21.541
反射解像度: 1.75→14.78 Å / Num. all: 22700 / Num. obs: 22700 / % possible obs: 99.93 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Rsym value: 0.059
反射 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / 冗長度: 5.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Rsym value: 0.441 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
SHELXS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.75→14.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 1.631 / SU ML: 0.055 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.093 / ESU R Free: 0.09 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22479 1239 5.2 %RANDOM
Rwork0.20641 ---
all0.20735 22700 --
obs0.20735 22700 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.593 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.06 Å20 Å20 Å2
2---0.06 Å20 Å2
3---0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→14.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数976 0 0 177 1153
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0221001
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02872
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6451.9631358
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.89532038
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.65123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.64624.14641
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.17915163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.057155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.2143
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021108
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02200
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.2202
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1810.2827
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1760.2477
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.2562
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1610.2101
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2540.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3220.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.320.229
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4531.5671
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3191.5248
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.0821006
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5083435
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8654.5352
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 87 -
Rwork0.279 1642 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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